к какой группе сложных белков относится миоглобин

Структура и функции сложных белков. Строение и функции миоглобина и гемоглобина.

Тема: «СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ МИОГЛОБИНА И ГЕМОГЛОБИНА»

1. Определение понятия и основные принципы классификации сложных белков. Примеры.

2. Гликопротеины: особенности строения, примеры, функции. Иммуноглобулины: особенности строения, классы иммуноглобулинов, их роль в организме.

3. Фосфопротеины: представители, связывание простетической группы с апопротеином, роль в организме.

4. Металлопротеины: представители, характер простетической группы, ее связывание с апопротеином, роль металлопротеинов в организме.

6. Производные гемоглобина (дезоксигемоглобин, оксигемоглобин, карбгемоглобин, карбоксигемоглобин, метгемоглобин, цианметгемоглобин), их характеристика. Причины и последствия накопления метгемоглобина в крови.

7. Молекулярные формы гемоглобина. Фетальный гемоглобин, особенности структуры, свойства, биологическая роль. Серповидно-клеточный гемоглобин (HbS), особенности структуры, свойства, проявления гемоглобиноза S.

Понятие о простых и сложных белках. Классификация сложных белков.

Раздел 3.1
Таблица 3.1
Классификация сложных белков

Окрашенные соединения ( гем, производные рибофлавина;

Гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза

Вирусы, рибосомы, хроматин

Казеиноген молока, овальбумин, вителлин

Ферритин, трансферрин, церулоплазмин, гемосидерин

Углеводы и их производные

Гликофорин, интерферон, иммуноглобулины

Липиды и их производные

Хиломикроны, липопротеины плазмы крови

Особенности строения и биологическая роль липопротеинов, нуклеопротеинов, фосфопротеинов, металлопротеинов.

3.2.1. Липопротеины – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы липиды и их производные. Представителями служат хиломикроны и другие фракции липопротеинов крови. Липопротеины являются транспортными формами липидов в крови. Более подробно этот класс сложных белков рассматривается в разделе «Обмен липидов».

3.2.2. Нуклеопротеины – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы нуклеиновые кислоты. Нуклеопротеинами являются вирусы, рибосомы, хроматин клеточного ядра. Существуют две разновидности нуклеопротеинов: 1) рибонуклеопротеины, в состав которых входит рибонуклеиновая кислота (РНК); 2) дезоксирибонуклеопротеины, в состав которых входит дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). Строение и свойства нуклеиновых кислот будут рассматриваться позднее.

Особенность белковой части нуклеопротеинов заключается в том, что в её состав входит много положительно заряженных аминокислотных остатков. Так, в состав дезоксирибонуклеопротеинов входят белки гистоны, богатые лизином и аргинином. Между белковыми и небелковыми компонентами нуклеопротеинов образуются ионные связи (так как нуклеиновые кислоты заряжены отрицательно).

3.2.3. Фосфопротеины содержат в своём составе остатки фосфорной кислоты, соединённые с остатками гидроксиаминокислот (серин, треонин) при помощи сложноэфирных связей. К этой группе сложных белков относятся казеиноген молока, яичные белки овальбумин и вителлин. Многие внутриклеточные белки являются фосфопротеинами. Присоединение фосфатной группы к белку часто вызывает изменение его функции.

Фосфорилирование и обратный процесс – дефосфорилирование – распространенный механизм регуляции биологической активности белков. Например, фосфорилирование гистонов снижает их способность связываться с ДНК и участвовать в регуляции матричных синтезов с участием ДНК.

3.2.4. Металлопротеины. Если в белке содержатся ионы одного или нескольких металлов, то такие белки называются металлопротеинами. Ионы металлов соединены координационными связями с функциональными группами белка и участвуют в поддержании его пространственной структуры. Металлопротеины часто являются ферментами.

Трансферрин – водорастворимый железопротеин, содержащийся в сыворотке крови в составе β-глобулинов. Молекула трансферрина содержит 2 иона Fe 3+ ; этот белок служит переносчиком железа в организме.

Ферритин – внутриклеточный глобулярный белок, содержится главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Благодаря ферритину цитозольные запасы железа поддерживаются в растворимой и нетоксичной форме.

Гемосидерин, в отличие от ферритина и трансферрина, является водонерастворимым железосодержащим белковым комплексом. Он содержится главным образом в клетках печени и селезенки, накапливается при избытке железа в организме, например, при частых переливаниях крови.

Название классаПростетическая группаПредставители класса

3.3.1. Гликопротеины – содержат в качестве простетической группы углеводы и их производные. Они присоединяются либо N-гликозидной связью к амидогруппе остатка аспарагина, либо О-гликозидной связью к гидроксигруппе остатка серина или треонина. Углеводная часть имеет нерегулярное строение.

Гликопротеины выполняют в организме следующие функции: структурную (коллаген, эластин), защитную (антитела, интерфероны), рецепторную, гормональную (гормоны гипофиза), ферментативную, транспортную.

Основную структурную единицу иммуноглобулинов, или мономер, образуют четыре полипептидные цепи, соединённые между собой дисульфидными связями, из них:

б) две идентичные лёгкие цепи (молекулярная масса около 23000 Да), обозначаемые буквами L.

Иммуноглобулины G, D и Е по своей структуре, как правило, являются мономерами, молекулы IgM построены из пяти мономеров, IgA могут быть как мономерами, так и состоять из двух и более структурных единиц.

Белковые цепи, входящие в состав иммуноглобулинов, можно условно разделить на специфические домены, или области, имеющие определённые структурные и функциональные особенности.

N-концевые участки как L-, так и Н-цепей называются вариабельной областью (V), так как их структура характеризуется существенными различиями у разных классов антител. Внутри вариабельного домена имеются 3 гипервариабельных участка, отличающихся наибольшим разнообразием аминокислотной последовательности. Именно вариабельная область антител ответственна за связывание антигенов по принципу комплементарности; первичная структура белковых цепей в этой области определяет специфичность антител.

С-концевые домены Н- и L-цепей обладают относительно постоянной первичной структурой в пределах каждого класса антител и называются константной областью (С). Константная область определяет свойства различных классов иммуноглобулинов, их распределение в организме, может принимать участие в запуске механизмов, вызывающих уничтожение антигенов.

3.3.3. Функции иммуноглобулинов. IgG составляют около 75% общего количества иммуноглобулинов плазмы крови. IgG эффективно связывают и инактивируют чужеродные молекулы и клетки, попавшие в организм, а также облегчают их дальнейшее уничтожение, способны преодолевать плацентарный барьер, что обеспечивает иммунитет новорождённых в течение первых недель жизни.

IgA содержатся главным образом в секретах слизистых оболочек дыхательных и выделительных путей, желудочно-кишечного тракта, т.е. обеспечивают защиту поверхностей, сообщающихся с внешней средой.

IgM синтезируются на ранних стадиях иммунного ответа, вступают в реакцию агглютинации с антигенами, активируют систему комплемента.

IgD связаны с мембраной лимфоцитов, функционируют в качестве рецепторов для антигенов.

IgE участвуют в развитии аллергических реакций, в защите от паразитарных инвазий.

к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть фото к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть картинку к какой группе сложных белков относится миоглобин. Картинка про к какой группе сложных белков относится миоглобин. Фото к какой группе сложных белков относится миоглобин

к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть фото к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть картинку к какой группе сложных белков относится миоглобин. Картинка про к какой группе сложных белков относится миоглобин. Фото к какой группе сложных белков относится миоглобин

к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть фото к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть картинку к какой группе сложных белков относится миоглобин. Картинка про к какой группе сложных белков относится миоглобин. Фото к какой группе сложных белков относится миоглобин

Производные гемоглобина. Молекулярные формы гемоглобина: отличия HbF и HbS от HbA.

3.5.1. Следует различать производные гемоглобина и его молекулярные формы. К производным гемоглобина относятся продукты взаимодействия гемоглобина (дезоксигемоглобина) с различными лигандами. Это взаимодействие, как правило, носит обратимый характер. Производные гемоглобина, представляющие наибольший интерес для медицины, перечислены в таблице 3.2.

3.5.2. Молекулярные формы гемоглобина отличаются друг от друга строением полипептидных цепей. Примером такой разновидности гемоглобина, существующей в физиологических условиях, является фетальный гемоглобин (HbF), присутствующий в крови в эмбриональной стадии развития человека. В отличие от HbA, его молекула содержит 2 α- и 2 γ-цепи (то есть β-цепи заменены на γ-цепи). Такой гемоглобин обладает более высоким сродством к кислороду. Именно это позволяет эмбриону получать кислород из крови матери через плаценту. Вскоре после рождения HbF в крови ребёнка замещается на HbA.

Обучающие задачи и эталоны их решения

3.5.1. Задачи.

1. В гидролизате сложного белка обнаружена фосфорная кислота. Можно ли с достаточной уверенностью сказать, к какому классу относится изучаемый белок?

2. Сравните растворимость простетической группы гемоглобина в воде и органических растворителях.

3.5.2. Эталоны решения.

1. Как видно из таблицы 3.1, фосфорная кислота является простетической группой белков класса фосфопротеинов. Известно также, что фосфат входит в состав нуклеиновых кислот, которые могут выступать в качестве простетической группы нуклеопротеинов. Поэтому фосфорная кислота может быть обнаружена в гидролизате как фосфопротеина, так и нуклеопротеина. Для уточнения класса гидролизованного белка нужно провести с гидролизатом качественные реакции на азотистые основания и пентозы (см. 3.1.).

3. 2, 3-Дифосфоглицерат (ДФГ) является аллостерическим регулятором, понижающим сродство гемоглобина к кислороду. Поэтому при увеличении содержания ДФГ в эритроцитах равновесие в уравнении диссоциации HbO 2 смещается вправо. Увеличение отдачи кислорода оксигемоглобином имеет компенсаторное значение для организма, так как восполняет недостаточное поступление кислорода из атмосферы (см. 3.2.).

Источник

К какой группе сложных белков относится миоглобин

Миоглобин – белок, который связывает кислород и поставляет его скелетным мышцам. Его концентрация в крови возрастает при повреждении скелетных мышц или миокарда.

Мкг/л (микрограмм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

Общая информация об исследовании

Миоглобин – белок, который содержится в скелетной мускулатуре и сердечной мышце – миокарде. Использование запасенного О2 в мышечной ткани начинается при выраженном снижении парциального давления кислорода в мышцах. Он способен связывать кислород в мышечных клетках, что дает им энергию для сокращения. В норме миоглобина в крови настолько мало, что он не определяется лабораторными методами. При повреждении скелетных мышц или миокарда миоглобин в больших количествах попадает в кровоток. Он не является специфичным маркером повреждения миокарда, в отличие от креатинкиназы МВ и тропонина, однако реагирует на гибель мышечных клеток сердца одним из первых – через 1-2 часа его концентрация в крови увеличивается.

Миоглобин фильтруется почками и выводится из организма с мочой. Если происходит массивное повреждение мышц, например, в результате серьезной травмы, он начинает в больших количествах поступать в кровь и может повреждать почки, вызывая острую почечную недостаточность. При отсутствии воспалений или повреждений мышечной ткани он практически не фиксируется в крови. Это его свойство используется для уточнения диагноза «инфаркт миокарда».

Для чего используется исследование?

Анализ на миоглобин, как правило, назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ, и используется для того, чтобы подтвердить или исключить инфаркт миокарда у пациентов с острой болью в сердце или другими симптомами.

Миоглобин начинает повышаться через 1-2 часа после повреждения миокарда, достигает своего пика через 8-12 часов и к концу дня обычно приходит в норму. Тропонин – «золотой стандарт» в определении инфаркта, так как он является более специфичным, однако преимущество миоглобина состоит в том, что он реагирует максимально рано, тем самым позволяя быстрее поставить диагноз. С другой стороны, необходимо понимать, что миоглобин может повышаться и без повреждения сердечной мышцы. Таким образом, отрицательный результат анализа на миоглобин исключает инфаркт, положительный – требует подтверждения тропонином.

Иногда тест на миоглобин необходим людям с серьезными травмами для того, чтобы определить вероятность поражения почек.

Когда назначается исследование?

Анализ на миоглобин назначается при подозрении на острый инфаркт миокарда. Кровь берут сразу при поступлении пациента в стационар и потом еще несколько раз через каждые 2-3 часа.

Такой тест обычно назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ и тропонин, что позволяет более уверенно судить о наличии или, напротив, отсутствии острого повреждения сердечной мышцы.

Кроме того, это исследование может понадобиться после массивных повреждений скелетной мускулатуры, чтобы оценить риск повреждения почек и острой почечной недостаточности.

Что означают результаты?

Обычно содержание миоглобина в крови настолько несущественно, что даже не может быть измерено.

Повышение уровня миоглобина в крови говорит о недавнем повреждении скелетных или сердечной мышц. Назначение тропонина или креатинкиназы МВ позволяет уточнить причину повышения миоглобина. Если в течение 12 часов боли в грудной клетке повышения миоглобина не произошло, вероятность инфаркта миокарда крайне маловероятна.

Так как миоглобин, помимо сердца, содержится еще в скелетной мускулатуре, он может повышаться и в других ситуациях:

Что может влиять на результат?

Источник

4.2. Сложные белки

Это структуры, содержащие белковую часть – апопротеин и небелковый компонент – простетическую группу. В зависимости от строения последней принято различать следующие сложные белки.

Фосфопротеины – это сложные белки, простетической группой которых является остаток фосфорной кислоты. Тип связи между апопротеином и небелковым компонентом – сложноэфирная, которая образуется при взаимодействии ОН-группы серина или треонина с фосфорной кислотой. К протеинам этого класса относятся казеиноген молока, фосфорилированные модификации гистонов, ферменты (РНК-полимеразы, некоторые фосфотрансферазы, фосфатазы) и другие, а также овальбумин белка и вителлин, фосвитин желтка яиц, ихтуллин икры рыб.

Остатки фосфорной кислоты, включённые в белки, находятся в диссоциированом состоянии, что придаёт молекуле сильный отрицательный заряд. Поэтому фосфопротеины могут легко взаимодействовать с лигандами или отталкивать их. Так, например, они связывают ионы Са 2+ и транспортируют их.

Но главная особенность данной простетической группы – это возможность изменения конформации и заряда белковой молекулы, что сказывается на её свойствах и функциях. Реакция взаимодействия с фосфорной кислотой называется фосфорилирование или дефосфорилирование и используется, например, для регулирования активности ферментов и изменения функциональной активности биомембран (проницаемости и др.).

Фосфопротеины необходимы для развития зародыша, плода, новорожденного, т.к. содержат оптимальный набор аминокислот, а фосфорная кислота используется для формирования скелета (связывание ионов Са 2+ ), для образования макроэргов – АТФ. АДФ и др., которые требуются в качестве источников энергии в реакциях синтеза, особенно интенсивно протекающих в растущем организме.

Нуклеопротеины – сложные белки, простетической группой которых являются нуклеотиды, и в первую очередь нуклеиновые кислоты – ДНК и РНК. В качестве апопротеина выступают белки гистоны, реже протамины. Так как эти протеины положительно заряжены, а нуклеиновые кислоты – отрицательно, то связь, образуемая между ними, ионная. Множество октамеров гистонов, комплексируясь с полинуклеотидом, образует нуклеосомы, которые затем компактно укладываются в органоидах (рис. ). к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть фото к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть картинку к какой группе сложных белков относится миоглобин. Картинка про к какой группе сложных белков относится миоглобин. Фото к какой группе сложных белков относится миоглобин

В функциональном отношении они отвечают за хранение и передачу наследственной информации, и процессы биосинтеза белка.

Хромопротеины («цветные белки») своей окраской обязаны простетической группе – пигменту. В зависимости от строения различают следующие подклассы: гемопротеины, флавопротеины, родопсин.

Гемопротеины (красные) – сложные белки, простетической группой которых служит гем. Он представлен порфирином, состоящим из 4-х пиррольных колец, соединённых метеновыми мостиками. В центре располагается атом Fe 2+ (гем b) или Mg 2+ (гем а). Связь между апопротеином и небелковым компонентом координационная (донорно-акцепторная). Гемопротеины различаются по составу и структуре белка, обеспечивая разнообразие биофункций. Чаще всего встречается гем b (рис. ). Он входит в состав гемоглобина (Hb) и миоглобина, обеспечивающих ск какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть фото к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть картинку к какой группе сложных белков относится миоглобин. Картинка про к какой группе сложных белков относится миоглобин. Фото к какой группе сложных белков относится миоглобинвязывание газов, транспорт их эритроцитами или накопление кислорода миоцитами. МицеллаHb состоит из четырёх полипептидных цепей и служит примером обладания биологическим свойством кооперативность (см. выше) – то есть у каждой последующей субъединицы сродство к кислороду выше предыдущей. Гемоглобин присоединяет кислород в условиях его высокого парциального давления и отдает соответственно в среде с низким содержанием этого газа. Сродство гемоглобина к монооксиду углерода больше, чем к кислороду, поэтому угарный газ (СО) может вытеснять кислород из оксигемоглобина. Образующийся карбоксигемоглобин не способен служить переносчиком кислорода, в тканях развивается гипоксия, опасная для клеток. Карбоксигемоглобин имеет вишнево-красную окраску, обусловливающую цвет лица людей, отравившихся диоксидом углерода, что позволяет легко диагностировать токсическое действие газа. Зародышевый гемоглобин F обладает более высоким сродством к кислороду, чем HbА взрослых людей. Благодаря этому возможен оптимальный перенос газа от матери к плоду.

Миоглобин – небольшой глобулярный белок (Mr 16500 Да); молекула его состоит из одной полипептидной цепи (153 а/к) и одного гема. Сродство к кислороду у данного гемопротеида значительно больше, чем у гемоглобина, поэтому он может принимать газ от последнего для сохранения или использования его в мышечных клетках.

Гем b является также структурной единицей ферментов каталазы и пероксидазы, обезвреживающих пероксиды, и цитохромов – митохондриальных белков, участвующих в переносе электронов от окисляемых веществ в конечном итоге на кислород за счёт своей способности изменять валентность железа.

Гем а встречается в растительных гемопротеинах и участвует в процессе фотосинтеза.

Флавопротеины (flavus — жёлтый). Их простетической группой являются активные формы витамина В2 (рибофлавин) – ФАД (флавинадениндинуклеотид), ФМН (флавинмононуклеотид). Классический пример данного вида белков оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции в клетке. В некоторые флавоноиды включены ионы металлов металлофлавопротеины и молекула гема – флавогемопротеины. Их типичными представителями, содержащими также негемовое железо, являются ксантинДГ, альдегидоксидаза, дигидрооротатДГ, ацил-КоА-ДГ. На долю последних приходится до 80 % митохондриальных белков, выполняющих важную роль в биоэнергетике клетки.

Металлопротеины – сложные белки, где роль небелкового компонента выполняют ионы металлов. Связь между ними ионная или координационная (донорно-акцепторная). Типичными представителями таких белков являются железосодержащие белки.

Ферритин. В его составе ионы Fe 3+ депонируются в клетках селезёнки, костного мозга, но богаче всего этим белком печень. Там может накапливаться до 700 мг железа, которое используется по мере надобности для синтеза гема. Трансферрин – растворимый в воде железопротеин, содержащий ещё олигосахариды (металлогликопротеин). Этот белок вырабатывается гепатоцитами и секретируется в кровь, где служит для транспорта катионов этого металла к клеткам других органов. Молекула трансферрина удерживает два иона железа, которые захватывает в кишечнике или местах распада гема, и осуществляет их перенос к местам депонирования и утилизации. Гемосидерин – это комплекс гликопротеина и ионов железа, необходимый для кумулирования избытка железа. Церулоплазмин аналогично трансферрину обеспечивает транспорт катионов металла, только восьми ионов меди.

Гликопротеины или гликоконъюгаты. В них простетическая группа представлена углеводными компонентами и связана с белком О-гликозидными (иногда N-гликозидными) связями. Небелковый компонент некоторых гликопротеидов редко бывает представлен одним моносахаридом; как правило, это олиго- или полисахаридные разветвлённые цепочки. Причём на долю углеводов может приходиться от 1 до 85%.

Исходя из вклада в общую копилку, выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между ними имеются существенные отличия:

доля углеводов 15-20%,

не содержат уроновых кислот,

углеводные цепи состоят из 15 звеньев (не более),

Источник

Сложные белки. Гемоглобин. Миоглобин

Тема: «СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ МИОГЛОБИНА И ГЕМОГЛОБИНА»

1. Определение понятия и основные принципы классификации сложных белков. Примеры.

2. Гликопротеины: особенности строения, примеры, функции. Иммуноглобулины: особенности строения, классы иммуноглобулинов, их роль в организме.

3. Фосфопротеины: представители, связывание простетической группы с апопротеином, роль в организме.

4. Металлопротеины: представители, характер простетической группы, ее связывание с апопротеином, роль металлопротеинов в организме.

5. Строение и функции хромопротеинов (на примере миоглобина и гемоглобина). Аллостерические свойства гемоглобина. Кооперативный эффект. Роль СО2, водородных ионов и 2,3-дифосфоглицерата в регуляции сродства гемоглобина к кислороду.

6. Производные гемоглобина (дезоксигемоглобин, оксигемоглобин, карбгемоглобин, карбоксигемоглобин, метгемоглобин, цианметгемоглобин), их характеристика. Причины и последствия накопления метгемоглобина в крови.

7. Молекулярные формы гемоглобина. Фетальный гемоглобин, особенности структуры, свойства, биологическая роль. Серповидно-клеточный гемоглобин (HbS), особенности структуры, свойства, проявления гемоглобиноза S.

Понятие о простых и сложных белках. Классификация сложных белков.

Таблица 3.1 Классификация сложных белков

Окрашенные соединения ( гем, производные рибофлавина;

Гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза

Вирусы, рибосомы, хроматин

Казеиноген молока, овальбумин, вителлин

Ферритин, трансферрин, церулоплазмин, гемосидерин

Углеводы и их производные

Гликофорин, интерферон, иммуноглобулины

Липиды и их производные

Хиломикроны, липопротеины плазмы крови

Особенности строения и биологическая роль липопротеинов, нуклеопротеинов, фосфопротеинов, металлопротеинов.

3.2.1. Липопротеины – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы липиды и их производные. Представителями служат хиломикроны и другие фракции липопротеинов крови. Липопротеины являются транспортными формами липидов в крови. Более подробно этот класс сложных белков рассматривается в разделе «Обмен липидов».

3.2.2. Нуклеопротеины – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы нуклеиновые кислоты. Нуклеопротеинами являются вирусы, рибосомы, хроматин клеточного ядра. Существуют две разновидности нуклеопротеинов: 1) рибонуклеопротеины, в состав которых входит рибонуклеиновая кислота (РНК); 2) дезоксирибонуклеопротеины, в состав которых входит дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). Строение и свойства нуклеиновых кислот будут рассматриваться позднее.

Особенность белковой части нуклеопротеинов заключается в том, что в её состав входит много положительно заряженных аминокислотных остатков. Так, в состав дезоксирибонуклеопротеинов входят белки гистоны, богатые лизином и аргинином. Между белковыми и небелковыми компонентами нуклеопротеинов образуются ионные связи (так как нуклеиновые кислоты заряжены отрицательно).

3.2.3. Фосфопротеины содержат в своём составе остатки фосфорной кислоты, соединённые с остатками гидроксиаминокислот (серин, треонин) при помощи сложноэфирных связей. К этой группе сложных белков относятся казеиноген молока, яичные белки овальбумин и вителлин. Многие внутриклеточные белки являются фосфопротеинами. Присоединение фосфатной группы к белку часто вызывает изменение его функции.

Фосфорилирование и обратный процесс – дефосфорилирование – распространенный механизм регуляции биологической активности белков. Например, фосфорилирование гистонов снижает их способность связываться с ДНК и участвовать в регуляции матричных синтезов с участием ДНК.

3.2.4. Металлопротеины. Если в белке содержатся ионы одного или нескольких металлов, то такие белки называются металлопротеинами. Ионы металлов соединены координационными связями с функциональными группами белка и участвуют в поддержании его пространственной структуры. Металлопротеины часто являются ферментами.

Трансферрин – водорастворимый железопротеин, содержащийся в сыворотке крови в составе β-глобулинов. Молекула трансферрина содержит 2 иона Fe3+; этот белок служит переносчиком железа в организме.

Ферритин – внутриклеточный глобулярный белок, содержится главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Благодаря ферритину цитозольные запасы железа поддерживаются в растворимой и нетоксичной форме.

Гемосидерин, в отличие от ферритина и трансферрина, является водонерастворимым железосодержащим белковым комплексом. Он содержится главным образом в клетках печени и селезенки, накапливается при избытке железа в организме, например, при частых переливаниях крови.

Церулоплазмин – белок α2-глобулиновой фракции сыворотки крови, его молекула содержит 6 – 8 ионов меди. Обладает каталитической активностью, катализирует реакцию окисления Fe2+ в Fe3+. Это делает возможным связывание железа с трансферрином и его последующий транспорт в крови.

Строение и функции гликопротеинов. Иммуноглобулины.

3.3.1. Гликопротеины – содержат в качестве простетической группы углеводы и их производные. Они присоединяются либо N-гликозидной связью к амидогруппе остатка аспарагина, либо О-гликозидной связью к гидроксигруппе остатка серина или треонина. Углеводная часть имеет нерегулярное строение.

Гликопротеины выполняют в организме следующие функции: структурную (коллаген, эластин), защитную (антитела, интерфероны), рецепторную, гормональную (гормоны гипофиза), ферментативную, транспортную.

Основную структурную единицу иммуноглобулинов, или мономер, образуют четыре полипептидные цепи, соединённые между собой дисульфидными связями, из них:

б) две идентичные лёгкие цепи (молекулярная масса около 23000 Да), обозначаемые буквами L.

Иммуноглобулины G, D и Е по своей структуре, как правило, являются мономерами, молекулы IgM построены из пяти мономеров, IgA могут быть как мономерами, так и состоять из двух и более структурных единиц.

Белковые цепи, входящие в состав иммуноглобулинов, можно условно разделить на специфические домены, или области, имеющие определённые структурные и функциональные особенности.

N-концевые участки как L-, так и Н-цепей называются вариабельной областью (V), так как их структура характеризуется существенными различиями у разных классов антител. Внутри вариабельного домена имеются 3 гипервариабельных участка, отличающихся наибольшим разнообразием аминокислотной последовательности. Именно вариабельная область антител ответственна за связывание антигенов по принципу комплементарности; первичная структура белковых цепей в этой области определяет специфичность антител.

С-концевые домены Н- и L-цепей обладают относительно постоянной первичной структурой в пределах каждого класса антител и называются константной областью (С). Константная область определяет свойства различных классов иммуноглобулинов, их распределение в организме, может принимать участие в запуске механизмов, вызывающих уничтожение антигенов.

3.3.3. Функции иммуноглобулинов. IgG составляют около 75% общего количества иммуноглобулинов плазмы крови. IgG эффективно связывают и инактивируют чужеродные молекулы и клетки, попавшие в организм, а также облегчают их дальнейшее уничтожение, способны преодолевать плацентарный барьер, что обеспечивает иммунитет новорождённых в течение первых недель жизни.

IgA содержатся главным образом в секретах слизистых оболочек дыхательных и выделительных путей, желудочно-кишечного тракта, т.е. обеспечивают защиту поверхностей, сообщающихся с внешней средой.

IgM синтезируются на ранних стадиях иммунного ответа, вступают в реакцию агглютинации с антигенами, активируют систему комплемента.

IgD связаны с мембраной лимфоцитов, функционируют в качестве рецепторов для антигенов.

IgE участвуют в развитии аллергических реакций, в защите от паразитарных инвазий.

Миоглобин и гемоглобин: сходство и различия структуры и функции.

3.4.2. К гемопротеинам относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидаза, каталаза. Эти белки содержат в качестве простетической группой гем.

к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть фото к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть картинку к какой группе сложных белков относится миоглобин. Картинка про к какой группе сложных белков относится миоглобин. Фото к какой группе сложных белков относится миоглобин

Присутствие в биологическом материале гемсодержащих белков обнаруживается при помощи бензидиновой пробы (при добавлении бензидина и пероксида водорода исследуемый раствор окрашивается в сине-зелёный цвет).

3.4.3. Сравните структуру и функцию миоглобина и гемоглобина, запомните характерные особенности каждого из этих белков.

Запомните, что гемоглобин относится к аллостерическим белкам, его молекулы могут обратимо переходить из одной конформации в другую. При этом изменяется сродство белка к лигандам. Конформация, обладающая наименьшим сродством к лиганду, называется напряжённой, или Т-конформацией. Конформация, обладающая наибольшим сродством к лиганду, называется релаксированной, или R-конформацией.

R- и Т-конформации молекулы гемоглобина находятся в состоянии динамического равновесия:

к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть фото к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть картинку к какой группе сложных белков относится миоглобин. Картинка про к какой группе сложных белков относится миоглобин. Фото к какой группе сложных белков относится миоглобин

Повышение содержания СO2, Н+, ДФГ на фоне низкого парциального давления O2 в тканях способствует взаимодействию этих факторов с гемоглобином и переходу R-конформации в Т-конформацию. Это приводит к смещению равновесия в уравнении (1) вправо. Выделившийся O2 поступает в ткани.

к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть фото к какой группе сложных белков относится миоглобин. Смотреть картинку к какой группе сложных белков относится миоглобин. Картинка про к какой группе сложных белков относится миоглобин. Фото к какой группе сложных белков относится миоглобин

Рисунок 3.1. Кривые насыщения миоглобина (1) и гемоглобина (2) кислородом.

Производные гемоглобина. Молекулярные формы гемоглобина: отличия HbF и HbS от HbA.

3.5.1. Следует различать производные гемоглобина и его молекулярные формы. К производным гемоглобина относятся продукты взаимодействия гемоглобина (дезоксигемоглобина) с различными лигандами. Это взаимодействие, как правило, носит обратимый характер. Производные гемоглобина, представляющие наибольший интерес для медицины, перечислены в таблице 3.2.

Запомните, что метгемоглобин (MetHb), в отличие от гемоглобина, теряет способность связывать и транспортировать кислород. Следовательно, попадание в организм больших количеств веществ, вызывающих образование метгемоглобина (нитриты, нитраты, анилин, нитробензол, некоторые лекарства), может привести к гипоксии (кислородному голоданию) тканей и смерти. В то же время метгемоглобин может легко связывать ионы CN—, нейтрализуя их токсическое действие. В результате образуется цианметгемоглобин.

3.5.2. Молекулярные формы гемоглобина отличаются друг от друга строением полипептидных цепей. Примером такой разновидности гемоглобина, существующей в физиологических условиях, является фетальный гемоглобин (HbF), присутствующий в крови в эмбриональной стадии развития человека. В отличие от HbA, его молекула содержит 2 α- и 2 γ-цепи (то есть β-цепи заменены на γ-цепи). Такой гемоглобин обладает более высоким сродством к кислороду. Именно это позволяет эмбриону получать кислород из крови матери через плаценту. Вскоре после рождения HbF в крови ребёнка замещается на HbA.

В качестве примера аномального или патологического гемоглобина можно привести уже упоминавшийся (см. 2.4.) гемоглобин S, обнаруженный у больных серповидно-клеточной анемией. Как вам уже известно, он отличается от гемоглобина А заменой в β-цепях глутамата на валин. Эта аминокислотная замена вызывает снижение растворимости HbS в воде и уменьшение его сродства к O2.

Источник

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Раздел 3.3Строение и функции гликопротеинов. Иммуноглобулины.