какая аминокислота не имеет оптических изомеров
Аминокислоты и биосинтез белка
АМИНОКИСЛОТЫ БЕЛКОВ
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ
Известно более 200 природных аминокислот, которые можно классифицировать по-разному. Структурная классификация исходит из положения функциональных групп на альфа-, бета-, гамма- или дельта- положении аминокислоты.
Кроме этой классификации, существуют еще и другие, например, классификация по полярности, рН уровню, а также типу группы боковой цепи (алифатические, ациклические, ароматические аминокислоты, аминокислоты, содержащие гидроксил или серу, и т.д.).
В виде белков аминокислоты являются вторым (после воды) компонентом мышц, клеток и других тканей человеческого организма. Аминокислоты играют решающую роль в таких процессах, как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтезе.
Общая структура аминокислот. Альфа аминокислоты. Изомеризация аминокислот.
Аминокислоты – биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH2) и карбоновой кислоты (-СООН), и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот – углерод, водород, кислород и азот. Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.
В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, находящийся рядом с карбоксильной группой, называется альфа-углерод, и аминокислоты, боковая цепь которых связана с этим атомом, называются альфа-аминокислотами. Они представляют собой наиболее распространенную в природе форму аминокислот.
По свойствам боковых цепей аминокислоты подразделяются на четыре группы. Боковая цепь может делать аминокислоту слабой кислотой, слабым основанием, или эмульсоидом (если боковая цепь является полярной), или гидрофобным, плохо впитывающим воду, веществом (если боковая цепь неполярна).
АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ
Аминокислоты, имеющие как амин-, так и карбоксильную группу, прикрепляются к первому (альфа-) атому углерода имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H2NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.
Это 22 протеиногенных (то есть «служащих для строительства белка») аминокислоты, которые сочетаются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивая построение широкого спектра белков. Они являются L-стереоизомерами («левыми» изомерами), хотя у некоторых бактерий и в некоторых антибиотиках встречаются некоторые из D-аминокислот («правых» изомеров).
Рис. 2. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.
ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ
Рис. 3. Оптические изомеры аминокислоты аланина
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ
СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
(протеиногенные)
Прим.: В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.
Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам.
Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтеза белка)
Рис. 6 Стадии элонгации полипептида.
Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода.
Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.
Рис. 8. Структурная организация белков
НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
(Не-протеиногенные)
Функции аминокислот
БЕЛКОВЫЕ И НЕ БЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ
Из-за своей биологической значимости аминокислоты играют важную роль в питании и обычно используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.
1. Аминокислоты, белки и питание
О биологической роли и последствиях дефицита аминокислот в организме человека см. информацию в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.
При введении в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, а затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другой продукт трансамидирования – кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза.
БЕЛКИ
Рис. 9. Белки не только пища. Типы белковых соединений.
Каждый живой организм состоит из белков. Различные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для специальных целей.
ПИТАНИЕ И БЕЛКИ
Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Стоит подчеркнть, что современная наука о питании утверждает, что белок должен удовлетворять потребности организма в аминокислотах не только по количеству. Данные вещества должны поступать в организм человека в определенных соотношениях между собой.
2. Небелковые функции аминокислот
Нейромедиатор аминокислоты
Прим.: Нейромедиаторы (нейротрансмиттеры, посредники) — биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрохимического импульса от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или железистым клеткам. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует особые химические вещества – нейромедиаторы. Все внутренние ткани и органы тела человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т. е. функциями организма управляют нервные клетки. Они как датчики собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них корректирующие воздействия идут к периферии. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется с помощью специальных химических веществ-посредников, которые называются медиаторами (от лат. mediator – посредник) или нейромедиаторами. По своей химической природе медиаторы относятся к различным группам: биогенным аминам, аминокислотам, нейропептидам и т. д. В настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.
В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:
Тем не менее, все еще известны не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот. Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных животных. Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых, и в особо крупных количествах в Canavalia gladiata (канавалия мечевидная). Эта аминокислота защищает растения от хищников, например насекомых, и при употреблении некоторых необработанных бобовых может вызывать заболевания у людей.
Классификация протеиногенных аминокислот
Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка
Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения (см. рис. полипептидной цепи вверху страницы). Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.
1. По строению бокового радикала выделяют:
Ароматические соединения (арены)
— циклические органические соединения, которые имеют в своём составе ароматическую систему. Основными отличительными свойствами являются повышенная устойчивость ароматической системы и, несмотря на ненасыщенность, склонность к реакциям замещения, а не присоединения.
Различают бензоидные (арены и структурные производные аренов, содержат бензольные ядра) и небензоидные (все остальные) ароматические соединения.
Ароматичность — особое свойство некоторых химических соединений, благодаря которому сопряженное кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность;
2. По полярности бокового радикала
Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).
3. По кислотно-основным свойствам
По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.
4. По незаменимости
По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.
Классификация протеиногенных аминокислот
Все протеиногенные аминокислоты имеют два названия: научное и традиционное. Научные названия аминокислот построены в соответствии с правилами, разработанными Международным союзом чистой и прикладной химии (International Union Pure and Applied Chemie — IUPAC). Согласно научной номенклатуре ИЮПАК название соединения однозначно отражает его структуру. На практике пользуются традиционными наименованиями аминокислот, происхождение которых исторически связано с названием объекта, в котором они впервые были обнаружены, или какими-либо их особыми свойствами. Используют также сокращенные трехбуквенные обозначения традиционных названий аминокислот.
Протеиногенные аминокислоты удобно классифицировать в зависимости от характера их боковых радикалов.
Простейшие аминокислоты
1. Глицин, или гликокол (аминоуксусная кислота). Сокращенное обозначение — гли.
Глицин был открыт в 1820 г. А. Браконно среди продуктов гидролиза желатина. Это простейшая протеиногенная аминокислота, не имеющая оптических изомеров. Свое название гликокол (греч. «гликис» — сладкий + «колла» — клей), или глицин, аминоуксусная кислота получила за сладкий вкус.
2. Аланин (α-аминопропионовая кислота). Сокращенное обозначение — ала.
В составе белка аланин впервые обнаружил Т. Вейл в 1888 г. при изучении продуктов гидролиза фиброина шелка.
Гидроксиаминокислоты
3. Серин (2-амино-3-гидроксипропионовая кислота). Сокращенное обозначение — сер.
Серин (греч. «серикон» — шелк) был впервые выделен Э. Кремером из серицина шелка в 1865 г.
4. Треонин (α-амино-β-гидроксимасляная кислота). Сокращенное обозначение — тре.
Треонин впервые получили Д. Зелинский и В. Садиков в 1921 г. из кератина гусиного пера. Молекула треонина содержит два асимметрических атома углерода. Поэтому для него возможно существование четырех оптических изомеров.
Серосодержащие аминокислоты
5. Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота). Сокращенное обозначение — цис.
Благодаря наличию сульфгидрильной группы, цистеин может легко превращаться в аминокислоту цистин (β, β-ди-тиобис-(α-аминопропионовая кислота)), не входящую в число 20 протеиногенных.
Реакция превращения цистеина (восстановленная форма) в цистин (окисленная форма) — один из примеров реакций биологического окисления, чрезвычайно широко распространенных в живой природе.
Цистин (греч. «кистис» — пузырь) первым выделил В. Волластон в 1810 г. из камней мочевого пузыря. В 1901 г. Г. Эмбден впервые выделил из яичного белка цистеин.
6. Метионин (α-амино-γ-метилтиомасляная кислота). Сокращенное обозначение — мет.
Метионин был впервые обнаружен в 1922 г. Ю. Мюллером в казеине молока.
Аминокислоты с разветвленным углеводородным радикалом
7. Валин (α-аминоизовалериановая кислота). Сокращенное обозначение — вал.
Валин в составе белка был впервые найден П. Шютценбергером в 1879 г. при исследовании продуктов гидролиза альбумина.
8. Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота). Сокращенное обозначение — лей.
Лейцин был открыт в 1820 г. А. Браконно как один из продуктов гидролиза белков шерсти и мышц. Лейцином (греч. «лейкос» — белый) богат яичный белок.
9. Изолейцин (α-амино-β-метилвалериановая кислота). Сокращенное обозначение — иле.
Изолейцин обнаружил Ф. Эрлих в 1904 г. сначала в продуктах гидролиза фибрина крови, а позднее и в других белках. У изолейцина два асимметрических атома углерода и, следовательно, четыре оптических изомера.
Аминокислоты, содержащие ароматическое ядро
10. Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота). Сокращенное обозначение — фен.
Фенилаланин был впервые выделен из продуктов гидролиза растительных белков в 1881 г. Э. Шульце и Ю. Барбьери.
11. Тирозин (α-амино-β-(п-гидроксифенил)пропионовая кислота). Сокращенное обозначение — тир.
Тирозин (греч. «тирос» — сыр) впервые получен в 1846 г. Ю. Либихом из казеина молока.
12. Триптофан (α-амино-β-(β-индолил)-пропионовая кислота). Сокращенное обозначение — три.
В состав радикала триптофана входит гетероцикл индол. Поэтому триптофан — гетероциклическая аминокислота. Ее первыми выделили из казеина молока в 1901 г. Ф. Гопкинс и С. Кол.
13. Пролин (пирролидин-α-карбоновая кислота). Сокращенное обозначение — про.
Пролин представляет собой гетероциклическое соединение — производное пирролидина. Он является иминокислотой, так как содержит не аминную (-NH2), а иминную (-NH) группу. При взаимодействии с нингидрином пролин образует соединение желтого цвета. Пролин открыт Э. Фишером в 1901 г. при изучении продуктов гидролиза казеина молока.
Рассмотренные аминокислоты не содержат в боковых радикалах ионогенных групп, поэтому суммарный заряд их молекул в водном растворе равен нулю.
Основные аминокислоты за счет ионизации присутствующих в их боковых радикалах основных группировок обладают в водном растворе суммарным положительным зарядом.
14. Гистидин (α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота). Сокращенное обозначение — гис.
В состав бокового радикала гистидина входит гетероцикл — имидазол. Наряду с триптофаном и пролином, гистидин также является гетероциклическим соединением. Азот имидазола сообщает гетероцикл) основные свойства.
Гистидин (греч. «гистос» — ткань) был впервые выделен А. Косселем из стурина — белка спермы осетра в 1896 г. и независимо от него С. Хединым из казеина молока.
15. Лизин (2,6-диаминогексановая кислота). Сокращенное обозначение — лиз.
Радикал лизина, содержащий аминогруппу, проявляет свойства основания при ее ионизации.
Лизин (греч. «лизис» — растворение) получил свое название из-за очень хорошей растворимости в воде. Впервые выделен из казеина молока Э. Дрекселем в 1889 г.
16. Аргинин (α-амино-δ-гуанидинвалериановая кислота). Сокращенное обозначение — арг.
Основные свойства аргинина обусловлены наличием в его радикале гуанидиновой группировки, способной присоединять ион водорода.
Аргинин (лат. «argentum» — серебро) впервые получен С. Хединым в 1895 г. из продуктов гидролиза кератина рога в виде азотносеребряной соли.
Кислые аминокислоты
Кислые аминокислоты в водном растворе обладают суммарным отрицательным зарядом за счет диссоциации карбоксильных групп боковых радикалов.
17. Аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота). Сокращенное обозначение — асп.
Аспарагиновую кислоту первым выделил из растительного белка Г. Риттхаузен в 1868 г.
18. Глутаминовая кислота (α-аминоглутаровая кислота). Сокращенное обозначение — глу.
Глутаминовая кислота (лат. «gluten» — клей) была впервые выделена Г. Риттхаузеном в 1866 г. из продуктов гидролиза клейковинных белков зерна пшеницы.
Амиды кислых аминокислот
В белках присутствуют амиды кислых аминокислот (в карбоксильной группе их бокового радикала гидроксильная группа замещена на аминогруппу). Амидные группировки в обычных условиях не диссоциируют. Суммарный заряд молекул амидов кислых аминокислот в водном растворе равен нулю.
19. Аспарагин (β-амид аминоянтарной кислоты). Сокращенное обозначение — асн.
Аспарагин впервые обнаружили Л. Вокелен и П. Робике в соке спаржи (аспарагуса) в 1806 г., что и отражено в его названии. Наличие аспарагина в белках доказал М. Дамодаран и др. в 1932 г., выделив его из эдестина конопли.
20. Глутамин (γ-амид α-аминоглутаровой кислоты). Сокращенное обозначение — глн.
Наличие глутамина в белках доказал М. Дамодаран и др. в J 932 г., выделив его из эдестина.
Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.
Какая аминокислота не имеет оптических изомеров
Для аминокислот известны два вида изомерии: структурная и пространственная (оптическая изомерия).
Структурная изомерия
Структурная изомерия связана с особенностями строения углеродного скелета и взаимным расположением функциональных групп.
1. Изомерия углеродного скелета
2. Изомерия положения аминогруппы
Оптическая изомерия
Все α-аминокислоты, кроме глицина H2N-CH2-COOH, содержат асимметрический атом углерода (a-атом) и могут существовать в виде оптических изомеров (зеркальных антиподов).
Оптическая изомерия природных α-аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка.
Какая аминокислота не имеет оптических изомеров
В большинстве α-аминокислот α-углеродный атом хирален (см. главу Стереохимия). Это обусловливает существование их в виде двух оптических изомеров – R— и S-энантиомеров, или, по устаревшей номанклатуре D— и L-энантиомеров. Примечательно, что все природные аминокислоты, входящие в состав белков человека, принадлежат L-ряду, поэтому аминокислоты D-ряда часто называют «непригодными».
Некоторые α-аминокислоты (изолейцин, треонин) содержат два хиральных атома и существуют в виде 4 стереоизомеров (2 пар энантиомеров), при этом в белковых молекулах встречается только один из них.
Однако D-α-аминокислоты встречаются в составе пептидов, продуцируемых микроорганизмами, например, в природных антибиотиках грамицидине и полимиксине. Кроме того, остатки D-α—аминокислот входят в состав биополимеров клеточной стенки бактерий. Так, D-глутаминовая кислота содержится в оболочке бактерий сибирской язвы – против этого вида бактерий бессильны расщепляющие ферменты человека и животных.
Присутствие в молекулах аминокислот функциональных групп кислотного (СООН) и основного (NH2) характера обусловливает амфотерность этих соединений. В водном растворе алифатические аминокислоты существуют в виде равновесной смеси биполярного иона (его называют цвиттер-ионом), катионной и анионной формы. Положение равновесия зависит от рН среды и строения аминокислоты – главным образом от наличия в составе молекулы дополнительных кислотных или основных центров. Значение рН, при котором концентрация биполярных ионов максимальна, катионная и анионная формы находятся в равных и минимальных концентрациях, называется изоэлектрической точкой (рI). Каждая аминокислота имеет индивидуальное значение рI. В этой точке суммарный заряд молекулы равен 0 и биполярные ионы не перемещаются в электрическом поле. При рН ниже pI катион аминокислоты (аммониевая форма) движется к катоду, а при рН выше pI анион аминокислоты (карбоксилат анион) перемещается к аноду. На этом основано разделение аминокислот методом электрофореза.
Ароматические аминокислоты не образуют цвиттер-ионов, так как основность их аминогруппы понижена из-за сопряжения с бензольным кольцом.
Значения pI некоторых α-аминокислот