к какому классу относятся белки

Белки

Из Википедии — свободной энциклопедии

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды [1] ) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Источник

Беличьи

Научная классификация

Царство:	Животные
Тип:	Хордовые
Класс:	Млекопитающие
Отряд:	Грызуны
Подотряд:	Белкообразные
Семейство:	Беличьи

Латинское названиеSciuridae
(Fischer-Waldheim, 1817)

Бе́личьи (лат. Sciuridae ) — семейство млекопитающих отряда грызунов. К беличьим относятся разнообразные по внешнему виду и образу жизни животные, объединяемые единством происхождения и сходством анатомического строения. Размеры мелкие и средние. Длина тела от 6 (мышиная белка) до 60 см (сурки). По внешнему виду беличьих можно разделить на 3 типа: на древесных беличьих, наземных беличьих и летяг, причём считается, что общие предки были наиболее близки к древесным беличьим. У древесных беличьих, к которым относятся собственно белки, длинные пушистые хвосты, острые когти и крупные уши, иногда с кисточками. У летяг по бокам тела, между запястьями и лодыжками имеется кожная перепонка, позволяющая им планировать. Наземные беличьи отличаются более плотным телосложением и короткими, сильными передними конечностями. У всех беличьих задние конечности длиннее передних, но не более чем в 2 раза. Задние конечности 5-, передние 4- или 5-палые. IV палец на передних и задних конечностях наиболее длинный. Волосяной покров густой и мягкий. Окраска однотонная или с полосами и пятнами, варьирует от чёрной и белой до рыжей или тёмно-жёлтой. Сосков от 2 до 6 пар. Зубов всего 20—22. Коренные зубы с корнями, с каждой стороны верхней челюсти их по 5 (у одного вида — 4), нижней — по 4. Жевательная поверхность коренных зубов бугорчатая или бугорчато-гребенчатая. Передний верхний предкоренной зуб всегда меньше других; у белок он в виде тонкого столбика, а у персидской белки вообще отсутствует. Распространены беличьи очень широко. Отсутствуют в Австралийской области, на Мадагаскаре, в полярных областях, в северо-западной Африке (Сахара) и на юге Южной Америки (Патагонии, Чили, большей части Аргентины). В Северном полушарии ископаемые остатки беличьих встречаются с олигоцена. Населяют самые разнообразные ландшафты: от тропических дождевых лесов до арктической тундры. В горах встречаются до нижней кромки ледников. Ведут наземный или древесный образ жизни. Активны главным образом днём; летяги — преимущественно ночью. Питаются разнообразными растительными кормами (семенами, орехами, грибами), реже насекомыми и мелкими позвоночными. Наземные виды кормятся преимущественно зеленью. Виды в умеренных областях ареала делают запасы на зиму или впадают в зимнюю спячку. Образ жизни одиночный, иногда колониальный. Древесные беличьи как правило строят гайна, в то время как наземные беличьи обитают в норах. Для некоторых видов отмечены дальние миграции. Длительность беременности 22—45 дней. Самки приносят от 1 до 15 голых и слепых детёнышей. Ряд видов имеет промысловое значение и добывается ради меха или мяса. В семействе есть вредители сельского хозяйства (ряд сусликов) и переносчики опасных заболеваний человека (некоторые сурки, суслики). Классификация Антилоповый суслик Харриса Ammospermophilus harrisii Источник Белки Белки – высокомолекулярные природные вещества, состоящие из цепочки аминокислот, которые связаны пептидной связью. Важнейшей ролью данных соединений является регуляция химических реакций в организме (ферментативная роль). Помимо этого, они выполняют защитную, гормональную, структурную, питательную, энергетическую функции. По строению белки подразделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Количество аминокислотных остатков в молекулах различно: миоглобина – 140, инсулина – 51, что объясняет высокую молекулярную массу соединения (Mr), которая варьируется в диапазоне от 10 000 до 3 000 000 дальтон. 17% от общего веса человека составляют белки: 10% приходится на кожу, 20% – на хрящи, кости, 50% – на мышцы. Несмотря на то, что роль протеинов и протеидов на сегодня досконально не изучена, функционирование нервной системы, способность к росту, размножению организма, протекание обменных процессов на клеточном уровне напрямую связано с деятельностью аминокислот. История открытия Процесс изучения белков берет свое начало в XVIII веке, когда группа ученых во главе с французским химиком Антуаном Франсуа де Фуркруа исследовали альбумин, фибрин, глютен. В результате данных работ протеины были обобщены и выделены в отдельный класс. В 1836 году впервые Мулдером предложена новая модель химического строения белка, основанная на теории радикалов. Она оставалась общепризнанной до 1850 годов. Современное название белка – протеин – соединение получило в 1838 году. А к концу XIX века немецкий ученый А. Коссель сделал сенсационное открытие: он пришел к заключению, что основными структурными элементами «строительных компонентов» выступают аминокислоты. Данную теорию в начале XX века экспериментально доказал немецкий химик Эмиль Фишер. В 1926 году американский ученый Джеймс Самнер в ходе исследований обнаружил, что вырабатываемый в организме фермент уреаза относится к белкам. Это открытие сделало переворот в мире науки и привело к осознанию, насколько важную роль играют протеины для жизни человека. В 1949 году английский биохимик Фред Сенгер экспериментально вывел аминокислотную последовательность гормона инсулина, чем подтвердил правильность мышления, что белки представляют собой линейные полимеры аминокислот. В 1960 годах впервые на основании дифракции рентгеновских лучей получены пространственные структуры протеинов на атомарном уровне. Изучение данного высокомолекулярного органического соединения продолжается по сей день. Структура белков Основные структурные единицы белков – аминокислоты, состоящие из аминогрупп (NH2) и карбоксильных остатков (СООН). В ряде случаев, азотоводородные радикалы связаны с ионами углерода, от числа и расположения которых зависят специфические характеристики пептидных веществ. При этом позиция углерода по отношению к аминогруппе подчеркивается в названии специальной приставкой: альфа-, бета-, гамма. Для белков структурными единицами выступают альфа-аминокислоты, поскольку только они при удлинении полипептидной цепи придают протеиновым фрагментам дополнительную устойчивость и прочность. Соединения данного вида встречаются в природе в виде двух форм: L и D (кроме глицина). Элементы первого типа входят в состав протеинов живых организмов, вырабатываемых животными и растениями, а вторые – в структуры пептидов, образующихся путём нерибосомного синтеза в грибах и бактериях. Строительный материал для белков соединяется между собой полипептидной связью, которая образуется путём связывания одной аминокислоты с карбоксилом другой аминокислоты. Короткие структуры принято называть пептидами или олигопептидами (молекулярный вес 3 400 – 10 000 дальтон), а длинные, состоящие более чем из 50 аминокислот, полипептидами. Чаще всего в состав белковых цепей входит 100 – 400 аминокислотных остатков, а иногда и 1000 – 1500. Протеины за счёт внутримолекулярных взаимодействий образуют специфические пространственные структуры. Их называют конформациями белков. Различают четыре уровня организации протеинов: По форме строения белки разделяют на 3 группы: Первый тип протеинов – нитевидные молекулы с поперечными связями, формирующие продолжительные волокна или слоистые структуры. Учитывая, что фибриллярные белки характеризуются высокой механической прочностью, они выполняют в организме защитные и структурные функции. Типичные представители данных протеинов – кератины волос и коллагены тканей. Глобулярные белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, свёрнутых в компактную структуру эллипсоидной формы. К ним относят ферменты, транспортные компоненты крови, белки тканей. Мембранные соединения – полипептидные структуры, которые встроены в оболочку клеточных органелл. Данные соединения выполняют функцию рецепторов, пропуская через поверхность необходимые молекулы и специфические сигналы. На сегодняшний день насчитывается огромное разнообразие белков, определяемое числом входящих в них аминокислотных остатков, пространственной структурой и последовательностью их расположения. Однако для нормальной жизнедеятельности организма требуется всего 20 альфа – аминокислот L – ряда, 8 из которых не синтезируются человеческим организмом. Физические и химические свойства Пространственная структура и аминокислотный состав каждого белка определяют его характерные физико-химические свойства. Белки – твёрдые вещества, при взаимодействии с водой образуют коллоидные растворы. В водных эмульсиях протеины присутствуют в виде заряженных частиц, поскольку в состав входят полярные и ионные группировки (–NH2, –SH, –COOH, –OH). Заряд белковой молекулы зависит от соотношения карбоксильных (–СООН), аминных (NH) остатков и рН среды. Интересно, что в структуре протеинов животного происхождения больше дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и аспарагиновой), что определяет их отрицательный потенциал в водных растворах. Некоторые вещества содержат значительное количество диаминокислот (гистидина, лизина, аргинина), ввиду чего они ведут себя в жидкостях как белки-катионы. В водных растворах соединение устойчиво за счет взаимного отталкивания частиц с одноимёнными зарядами. Однако изменение рН среды влечёт за собой количественную модификацию ионизированных групп в протеине. В кислой среде распад карбоксильных групп подавляется, что ведёт к снижению отрицательного потенциала белковой частицы. В щелочи, наоборот, замедляется ионизация аминных остатков, вследствие чего положительный заряд протеина уменьшается. При определённом показателе рН, так называемом изоэлектрической точке, щелочная диссоциация эквивалентна кислотной, вследствие чего белковые частицы агрегируют и выпадают в осадок. У большинства пептидов данная величина находится в слабокислой среде. Однако встречаются структуры с резким преобладанием щелочных свойств. Это означает, что основная масса белков сворачивается в кислой среде, а малая часть – в щелочной. В изоэлектирческой точке белки неустойчивы в растворах, и как следствие, легко свёртываются при нагревании. При добавлении кислоты или щёлочи к протеину, выпавшему в осадок, происходит перезарядка молекул, после чего соединение вновь растворяется. Однако белки сохраняют характерные свойства только при определённых параметрах рН среды. Если каким-то образом разрушить связи, которые удерживают пространственную структуру протеина, то упорядоченная конформация вещества деформируется, вследствие чего молекула принимает форму случайного хаотичного клубка. Данное явление называют денатурацией. К изменению свойств белка ведет воздействие химических и физических факторов: высокой температуры, облучения ультрафиолетом, энергичным встряхиванием, соединением с протеиновыми осадителями. В результате денатурации компонент теряет биологическую активность, утраченные свойства не возвращаются. Протеины дают цветное окрашивание в ходе реакций гидролиза. При соединении пептидного раствора с сульфатом меди и щёлочью появляется сиреневый окрас (биуретовая реакция), при нагревании белков в азотной кислоте – жёлтый оттенок (ксантопротеиновая реакция), при взаимодействии с азотнокислым раствором ртути – малиновый цвет (реакция Милона). Данные исследования используют для обнаружения протеиновых структур различного типа. Виды белков по возможности синтеза в организме Значение аминокислот для организма человека нельзя недооценивать. Они выполняют роль нейромедиаторов, нужны для правильной работы головного мозга, снабжают энергией мышцы, контролируют адекватность выполнения своих функций витаминами и минералами. Главным образом значение соединения заключается в обеспечении нормального развития и функционирования организма. Аминокислоты вырабатывают ферменты, гормоны, гемоглобин, антитела. Синтез белков в живых организмах идет постоянно. Однако данный процесс приостанавливается, если в клетках отсутствует хоты бы одна незаменимая аминокислота. Нарушение образования протеинов приводит к расстройствам пищеварения, замедлению роста, психо-эмоциональной неустойчивости. Большая часть аминокислот синтезируется в организме человека в печени. Однако существуют такие соединения, которые должны в обязательном порядке ежедневно поступать с продуктами питания. Этим обусловлено распределение аминокислот на следующие категории: Каждая группа веществ обладает специфическими функциями. Рассмотрим их подробно. Незаменимые аминокислоты Органические соединения данной группы человек не в состоянии производить самостоятельно, однако они необходимы для поддержания его жизнедеятельности. Поэтому такие аминокислоты приобрели название «незаменимые» и должны регулярно поступать извне с пищей. Синтез белка без данного строительного материала невозможен. Как следствие – нехватка хотя бы одного соединения приводит к нарушению обмена веществ, уменьшению мышечной массы, веса тела и остановке выработке протеина. Самые значимые аминокислоты для человеческого организма, в частности для спортсменов и их значение. Недостаток незаменимых аминокислот в организме человека приводит к: При занятиях спортом дефицит вышеописанных структурных единиц снижает спортивные результаты, увеличивая риск получения травм. Пищевые источники незаменимых аминокислот	Содержание аминокислот на 100 грамм продукта, грамм
Триптофан	Треонин	Изолейцин	Лейцин
Грецкий орех	0,17	0,596	0,625	1,17
Лесной орех	0,193	0,497	0,545	1,063
Миндаль	0,214	0,598	0,702	1,488
Кешью	0,287	0,688	0,789	1,472
Фисташки	0,271	0,667	0,893	1,542
Арахис	0,25	0,883	0,907	1,672
Бразильский орех	0,141	0,362	0,516	1,155
Кедровый орех	0,107	0,37	0,542	0,991
Кокос	0,039	0,121	0,131	0,247
Семена подсолнуха	0,348	0,928	1,139	1,659
Семена тыквы	0,576	0,998	1,1281	2,419
Семена льна	0,297	0,766	0,896	1,235
Семена кунжута	0,33	0,73	0,75	1,5
Семена мака	0,184	0,686	0,819	1,321
Чечевица сушеная	0,232	0,924	1,116	1,871
Маш сушеный	0,26	0,782	1,008	1,847
Нут сушеный	0,185	0,716	0,828	1,374
Горох зеленый сырой	0,037	0,203	0,195	0,323
Соя сушеная	0,591	1,766	1,971	3,309
Тофу сырой	0,126	0,33	0,4	0,614
Тофу твердый	0,198	0,517	0,628	0,963
Тофу жареный	0,268	0,701	0,852	1,306
Окара	0,05	0,031	0,159	0,244
Темпе	0,194	0,796	0,88	1,43
Натто	0,223	0,813	0,931	1,509
Мисо	0,155	0,479	0,508	0,82
Черная фасоль	0,256	0,909	0,954	1,725
Красная фасоль	0,279	0,992	1,041	1,882
Розовая фасоль	0,248	0,882	0,925	1,673
Пятнистая фасоль	0,237	0,81	0,871	1,558
Белая фасоль	0,277	0,983	1,031	1,865
Стручковая фасоль	0,223	0,792	0,831	1,502
Пшеница пророщенная	0,115	0,254	0,287	0,507
Цельнозерновая мука	0,174	0,367	0,443	0,898
Макаронные изделия	0,188	0,392	0,57	0,999
Хлеб цельнозерновой	0,122	0,248	0,314	0,574
Ржаной хлеб	0,096	0,255	0,319	0,579
Овес (хлопья)	0,182	0,382	0,503	0,98
Рис белый	0,077	0,236	0,285	0,546
Рис коричневый	0,096	0,275	0,318	0,62
Рис дикий	0,179	0,469	0,618	1,018
Гречиха зеленая	0,192	0,506	0,498	0,832
Гречиха жаренная	0,17	0,448	0,441	0,736
Пшено (зерно)	0,119	0,353	0,465	1,4
Ячмень очищенный	0,165	0,337	0,362	0,673
Кукуруза вареная	0,023	0,129	0,129	0,348
Молоко коровье	0,04	0,134	0,163	0,299
Молоко овечье	0,084	0,268	0,338	0,587
Творог	0,147	0,5	0,591	1,116
Швейцарский сыр	0,401	1,038	1,537	2,959
Сыр чеддер	0,32	0,886	1,546	2,385
Моцарелла	0,515	0,983	1,135	1,826
Яйца куриные	0,167	0,556	0,641	1,086
Говядина (филейная часть)	0,176	1,07	1,219	2,131
Свинина (окорок)	0,245	0,941	0,918	1,697
Курица	0,257	0,922	1,125	1,653
Индюшка	0,311	1,227	1,409	2,184
Тунец белый	0,297	1,163	1,223	2,156
Лосось, семга	0,248	0,969	1,018	1,796
Форель, микижа	0,279	1,092	1,148	2,025
Сельдь атлантическая	0,159	0,622	0,654	1,153

Продолжение таблицы № 1 «Продукты, богатые на незаменимые протеины»

	Лизин	Метионин	Фенилаланин	Валин
Грецкий орех	0,424	0,236	0,711	0,753
Лесной орех	0,42	0,221	0,663	0,701
Миндаль	0,58	0,151	1,12	0,817
Кешью	0,928	0,362	0,951	1,094
Фисташки	1,142	0,335	1,054	1,23
Арахис	0,926	0,317	1,337	1,082
Бразильский орех	0,492	1,008	0,63	0,756
Кедровый орех	0,54	0,259	0,524	0,687
Кокос	0,147	0,062	0,169	0,202
Семена подсолнуха	0,937	0,494	1,169	1,315
Семена тыквы	1,236	0,603	1,733	1,579
Семена льна	0,862	0,37	0,957	1,072
Семена кунжута	0,65	0,88	0,94	0,98
Семена мака	0,952	0,502	0,758	1,095
Чечевица сушеная	1,802	0,22	1,273	1,281
Маш сушеный	1,664	0,286	1,443	1,237
Нут сушеный	1,291	0,253	1,034	0,809
Горох зеленый сырой	0,317	0,082	0,2	0,235
Соя сушеная	2,706	0,547	2,122	2,029
Тофу сырой	0,532	0,103	0,393	0,408
Тофу твердый	0,835	0,162	0,617	0,64
Тофу жареный	1,131	0,22	0,837	0,867
Окара	0,212	0,041	0,157	0,162
Темпе	0,908	0,175	0,893	0,92
Натто	1,145	0,208	0,941	1,018
Мисо	0,478	0,129	0,486	0,547
Черная фасоль	1,483	0,325	1,168	1,13
Красная фасоль	1,618	0,355	1,275	1,233
Розовая фасоль	1,438	0,315	1,133	1,096
Пятнистая фасоль	1,356	0,259	1,095	0,998
Белая фасоль	1,603	0,351	1,263	1,222
Стручковая фасоль	1,291	0,283	1,017	0,984
Пшеница пророщенная	0,245	0,116	0,35	0,361
Цельнозерновая мука	0,359	0,228	0,682	0,564
Макаронные изделия	0,324	0,236	0,728	0,635
Хлеб цельнозерновой	0,244	0,136	0,403	0,375
Ржаной хлеб	0,233	0,139	0,411	0,379
Овес (хлопья)	0,637	0,207	0,665	0,688
Рис белый	0,239	0,155	0,353	0,403
Рис коричневый	0,286	0,169	0,387	0,44
Рис дикий	0,629	0,438	0,721	0,858
Гречиха зеленая	0,672	0,172	0,52	0,678
Гречиха жаренная	0,595	0,153	0,463	0,6
Пшено (зерно)	0,212	0,221	0,58	0,578
Ячмень очищенный	0,369	0,19	0,556	0,486
Кукуруза вареная	0,137	0,067	0,15	0,182
Молоко коровье	0,264	0,083	0,163	0,206
Молоко овечье	0,513	0,155	0,284	0,448
Творог	0,934	0,269	0,577	0,748
Швейцарский сыр	2,585	0,784	1,662	2,139
Сыр чеддер	2,072	0,652	1,311	1,663
Моцарелла	0,965	0,515	1,011	1,322
Яйца куриные	0,912	0,38	0,68	0,858
Говядина (филейная часть)	2,264	0,698	1,058	1,329
Свинина (окорок)	1,825	0,551	0,922	0,941
Курица	1,765	0,591	0,899	1,1
Индюшка	2,557	0,79	1,1	1,464
Тунец белый	2,437	0,785	1,036	1,367
Лосось, семга	2,03	0,654	0,863	1,139
Форель, микижа	2,287	0,738	0,973	1,283
Сельдь атлантическая	1,303	0,42	0,554	0,731

Таблица составлена на основании данных, взятых с сельскохозяйственной библиотеки США – USA National Nutrient Database.

Полузаменимые

Соединения, принадлежащие данной категории, способны вырабатываться организмом только при условии частичного их поступления с продуктами питания. Каждая разновидность полузаменимых кислот выполняет особые функции, которые нельзя заменить.

Рассмотрим их виды.

Отличительная особенность полузаменимых аминоксилот – возможность их использования организмом для образования протеинов вместо метионина, фенилаланина.

Заменимые

Органические соединения данного класса организм человека может производить самостоятельно, покрывая минимальные потребности внутренних органов и систем. Заменимые аминокислоты синтезируются из обменных продуктов и усваиваемого азота. Для восполнения суточной нормы, они должны ежедневно поступать в составе белков с пищей.

Рассмотрим какие вещества относятся к данной категории:

Таким образом, аминокислоты задействованы в протекании всех жизненно важных функций в организме человека. Перед приобретением пищевых добавок рекомендуется проконсультироваться со специалистом. Несмотря на то, что прием препаратов аминокислот хоть и считается безопасным, однако может обострить скрытые проблемы со здоровьем.

Виды белка по происхождению

Сегодня различают следующие виды протеина: яичный, сывороточный, растительный, мясной, рыбный.

Рассмотрим описание каждого из них.

Таким образом, для снижения веса, набора мышечной массы, при работе на рельеф рекомендуется применять комплексные протеины. Они обеспечивают пиковую концентрацию аминокислот сразу после употребления.

Тучным спортсменам, склонным к образованию жира, стоит отдать предпочтение 50-80% медленному белку относительно быстрого. Их основной спектр действия направлен на продолжительное питание мускулатуры.

Всасывание казеина происходит медленнее сывороточного протеина. Благодаря этому концентрация аминокислот в крови повышается постепенно и удерживается в течение 7 часов на высоком уровне. В отличие от казеина, сывороточный белок намного быстрее всасывается в организме, что создает сильнейший выброс соединения на протяжении короткого периода времени (получаса). Поэтому его рекомендуется принимать для предотвращения катаболизма мышечных протеинов непосредственно до и сразу после тренировки.

Промежуточную позицию занимает яичный белок. Для насыщения крови сразу после физической нагрузки и поддержания высокой концентрации протеина после силовых упражнений его прием следует сочетать с сывороточным изолятом, аминокислотой скора. Данная смесь из трех белков нивелирует недостатки каждого компонента, совмещает все положительные качества. Наиболее совместим с сывороточным соевым протеином.

Значение для человека

Роль, которую протеины играют в живых организмах настолько велика, что рассмотреть каждую функцию практически невозможно, однако мы кратко осветим важнейшие из них.

Помимо вышеперечисленных функций, белки регулируют уровень pH внутренней среды, выступают резервным источником энергии, обеспечивают развитие, размножение организма, формируют способность к мышлению.

В комплексе с триглицеридами протеины участвуют в закладке клеточных мембран, с углеводами – в продуцировании секретов.

Синтез белков

Синтез белков – сложный процесс, протекающий в рибонуклеопротеиновых частицах клетки (рибосомах). Протеины трансформируются из аминокислот и макромолекул под контролем информации, зашифрованной в генах (в ядре клетки).

Каждый белок состоит из ферментных остатков, которые определяются нуклеотидной последовательностью генома, кодирующего данную часть клетки. Поскольку ДНК сосредоточено в ядре клетки, а синтез протеинов идёт в цитоплазме, информацию с кода биологической памяти на рибосомы передаёт специальный посредник, называемый и-РНК.

Биосинтез белка происходит в шесть этапов.

Новообразованные протеины содержат на конце полипептидные фрагменты, которые выполняют функцию сигналов, направляющих вещества к области воздействия.

Трансформацией белков управляют гены-операторы, которые в совокупности со структурными генами образуют ферментативную группу, называемую оперон. Эту систему контролируют гены-регуляторы при помощи специальной субстанции, которую они, при потребности, синтезируют. Взаимодействие этого вещества с оператором приводит к блокировке контролирующего гена, и как следствие, прекращению работы оперона. Сигналом к возобновлению работы системы служит реагирование субстанции с частицами-индукторами.

Суточная норма

ЖивотныеРастительныеИтогоОт 6 месяцев до 1 года25От 1 года до 1,5 лет3612481,5 – 3 лет4013533 – 4 года4419635 – 6 лет4725727 – 10 лет48328011 – 13 лет583896Юноши 14 – 17 лет563793Девушки 14 – 17 лет6442106Беременные женщины6512109Кормящие матери7248120Мужчины (студенты)6845113Женщины (студенты)583896Мужчины77-8668-94154-171Женщины60-6951-77120-137Мужчины, занятые тяжелым физическим трудом6668134Мужчины до 70 лет483280Мужчины старше 70 лет453075Женщины до 70 лет422870Женщины старше 70 лет392665

Как видно, потребность организма в белках зависит от возраста, пола, физического состояния, нагрузки. Недостаточность протеина в продуктах приводит к нарушению деятельности внутренних органов.

Обмен в человеческом организме

Белковый метаболизм – совокупность процессов, отражающих деятельность протеинов внутри организма: переваривание, расщепление, усвоение в пищеварительном тракте, а также участие в синтезе новых веществ, требуемых для жизнеобеспечения. Учитывая, что протеиновый обмен регулирует, интегрирует и координирует большинство химических реакций, важно понимать основные этапы трансформаций белка.

В метаболизме пептидов ключевую роль играет печень. Если фильтрующий орган прекращает участие в данном процессе, то через 7 дней наступает летальный исход.

Последовательность протекания обменных процессов.

Расщепление протеинов начинается в желудке под влиянием желудочного сока (рН 1,5-2), который содержит фермент пепсин, ускоряющий гидролиз пептидных связей между аминокислотами. После этого переваривание продолжается в двенадцатиперстной и тощей кишке, куда поступают панкреатический и кишечный сок (рН 7,2-8,2), содержащий неактивные предшественники энзимов (трипсиноген, прокарбоксипептидазу, химотрипсиноген, проэластазу). Слизистой оболочкой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза, который активирует данные протеазы. Протеолитические вещества содержатся и в клетках слизистой выстилки кишечника, ввиду чего гидролиз малых пептидов происходит после окончательного всасывания.

В результате таких реакций, 95-97 % белков расщепляются до свободных аминокислот, которые абсорбируются в тонком кишечнике. При нехватке или низкой активности протеаз, неусвоенный белок поступает в толстый кишечник, где подвергается процессам гниения.

Белковая недостаточность

Белки – класс высокомолекулярных азотсодержащих соединений, функциональная и структурная составляющая жизнедеятельности человека. Учитывая, что протеины отвечают за построение клеток, тканей, органов, синтез гемоглобина, ферментов, пептидных гормонов, нормальное протекание обменных реакций, их недостаток в пищевом рационе приводит к нарушению функционирования всех систем организма.

Симптомы белковой недостаточности:

Помните, признаки легкой формы белковой недостаточности продолжительное время могут отсутствовать или быть скрытыми.

Однако любая фаза протеинового дефицита сопровождается ослаблением клеточного иммунитета и повышением восприимчивости к инфекциям.

Вследствие этого пациенты чаще болеют респираторными заболеваниями, пневмониями, гастроэнтеритами, патологиями мочеполовых органов. При продолжительной нехватке азотистых соединений развивается тяжёлая форма белково-энергетической недостаточности, сопровождающаяся снижением объёма миокарда, атрофией подкожной клетчатки, западением межреберий.

Последствия тяжёлой формы дефицита белка:

Нехватка протеина в пищевом рационе особенно неблагоприятно влияет на детский организм: замедляется рост, нарушается образование костной ткани, задерживается умственное развитие.

Различают две формы белковой нехватки у детей:

Наряду с этим, у детей и взрослых, могут развиваться смешанные формы протеинового дефицита.

Причины развития белковой нехватки

Возможными причинами развития белковой нехватки являются:

Белково-энергетическая недостаточность бывает двух типов: первичная и вторичная. Первое расстройство обусловлено неадекватным поступлением полезных веществ в организм, а второе – следствием функциональных расстройств или приёма лекарственных препаратов, ингибирующих синтез ферментов.

При лёгкой и умеренной стадии белковой нехватки (первичной) важно устранить возможные причины развития патологии. Для этого увеличивают суточное потребление протеинов (соразмерно оптимальной массе тела), назначают приём поливитаминных комплексов. При отсутствии зубов или снижении аппетита дополнительно используют жидкие питательные смеси для зондового или самостоятельного питания. Если нехватка белка осложнена поносом, то больным предпочтительно давать йогуртовые составы. Ни в коем случае не рекомендуется употреблять молочные продукты ввиду неспособности организма перерабатывать лактозу.

Тяжёлые формы вторичной недостаточности требуют лечения в стационарных условиях, поскольку для идентификации расстройства необходимо проведение лабораторного исследования. Для уточнения причины патологии измеряют уровень растворимого рецептора интерлейкина-2 в крови или С-реактивного белка. Также берутся анализы на содержание альбумина плазмы, кожные антигены, общее число лимфоцитов и CD4+ Т-лимфоцитов, которые помогут подтвердить анамнез и определить степень функциональной дисфункции.

Главные приоритеты лечения – соблюдение контролируемой диеты, коррекция водно-электролитного баланса, устранение инфекционных патологий, насыщение организма нутриентами. Учитывая, что вторичная нехватка белка может препятствовать излечению от заболевания, которое спровоцировало ее развитие, в ряде случаев назначают парентеральное или зондовое питание концентрированными смесями. При этом витаминотерапию применяют в дозировках вдвое превышающих суточную потребность здорового человека.

Если у пациента наблюдается анорексия или причина дисфункции не выявлена, дополнительно используют препараты, повышающие аппетит. Для увеличения мышечной массы тела допустимо применение анаболических стероидов (под контролем врача). Восстановление баланса белка у взрослых наступает медленно, на протяжении 6-9 месяцев. У детей период полного выздоровления занимает 3-4 месяца.

Помните, для профилактики белковой недостаточности важно ежедневно включать в пищевой рацион протеиновые продукты растительного, животного происхождения.

Передозировка

Поступление пищи, богатой протеином в избыточном количестве оказывает негативное влияние на здоровье человека. Передозировка белка в рационе питания не менее опасна, чем недостаток.

Характерные симптомы излишка протеинов в организме:

Определить нарушение протеинового обмена можно при помощи азотистого равновесия. Если количество получаемого и выводимого азота равны, считается что человек имеет положительный баланс. Отрицательное равновесие свидетельствует о недостаточном поступлении или плохом усвоении белка, что приводит к сжиганию собственного протеина. Данное явление лежит в основе развития истощения.

Незначительное превышение белка в рационе, требуемое для поддержания нормального азотистого баланса, не представляет вреда для здоровья человека. В данном случае избыток аминокислот используется в качестве источника энергии. Однако при отсутствии физических нагрузок для большинства людей потребление белка в количестве, превышающем 1,7 грамм на 1 килограмм веса, способствует превращению излишка протеина в азотистые соединения (мочевину), глюкозу, которые должны выводить почки. Избыточное количество строительного компонента приводит к формированию кислой реакции организма, увеличению потери кальция. Помимо этого, в состав животного белка часто входят пурины, которые могут откладываться в суставах, что является предвестием развития подагры.

Передозировка белка в организме человека – крайне редкое явление. Сегодня в обычном рационе полноценных протеинов (аминокислот) катастрофически не хватает.

Часто задаваемые вопросы

Какие плюсы и минусы протеинов животного и растительного происхождения?

Главное достоинство животных источников белка заключается в том, что они содержат все необходимые для организма незаменимые аминокислоты, преимущественно в концентрированном виде. Минусы такого протеина – поступление избыточного количества строительного компонента, что в 2-3 раза превышает суточную норму. Помимо этого, изделия животного происхождения часто содержат вредные компоненты (гормоны, антибиотики, жиры, холестерин), которые вызывают отравление организма продуктами распада, вымывают «кальций» из костей, создают лишнюю нагрузку на печень.

Растительные белки хорошо усваиваются организмом. Они не содержат вредные компоненты, которые идут вместе с животными протеинами. Однако растительные белки не избавлены от недостатков. Большинство продуктов (кроме сои) сочетаются с жирами (в семенах), содержат неполный набор незаменимых аминокислот.

Какой белок лучше всего усваивается в человеческом организме?

Данная разбежность объясняется тем, что органы ЖКТ не вырабатывают ферменты, необходимые для расщепления всех видов белка.

Какие существуют рекомендации к употреблению протеинов?

Сколько протеина может усвоиться за раз?

Среди сторонников частого питания бытует мнение, что за один прием пищи может усвоиться не больше 30 грамм белка. Считается, что больший объем нагружает пищеварительный тракт и он не способен справиться с перевариванием продукта. Однако это не более, чем миф.

Человеческий организм за один присест способен одолеть более 200 грамм протеина. Часть белка пойдет на участие в анаболических процессах или СМП и будет запасена в качестве гликогена. Главное помнить, чем больше протеина поступит в организм, тем дольше он будет его переваривать, но усвоится весь.

Чрезмерное количество белков приводит к увеличению отложения жира в печени, повышенной возбудимости желез внутренней секреции и центральной нервной системы, усиливает процессы гниения, негативно сказывается на работе почек.

Вывод

Белки – это составная часть всех клеток, тканей, органов в организме человека. Протеины отвечают за регуляторные, двигательные, транспортные, энергетические и обменные функции. Соединения участвуют в процессах всасывания минеральных веществ, витаминов, жиров, углеводов, повышают иммунитет и служат строительным материалом для мышечных волокон.

Ежедневное поступление белка в достаточном количестве (см. Таблица № 2 «Потребность человека в протеинах») – залог сохранения здоровья и хорошего самочувствия в течение дня.

Больше свежей и актуальной информации о здоровье на нашем канале в Telegram. Подписывайтесь: https://t.me/foodandhealthru

Источник