к какому классу относится аланин
Аланин: показания и побочные реакции
Что такое аланин
В природе встретить бета-аланин можно в составе витамина B5, кофермента A, а также в некоторых белках. Это аминокислота, которая необходима в повседневной жизни для обеспечения энергией мозга, клеток мышц и тканей. Кроме того, она участвует в формировании белков, которые являются строительным материалом для мышечного скелета. За это ее любят спортсмены. А для женщин бета-аланин становится спасением при начинающемся климаксе.
Находясь в достаточном количестве в организме, аланин борется с приступами приливов, блокируя их. Это позволяет повысить качество жизни женщин после 55 лет.
Состав бета-аланина
Препарат на основе бета-аланина можно купить в форме таблеток, каждая из которых содержит:
Некоторые фармакологические компании выпускают бета-аланин, усиленный витаминами. В таких таблетках содержится:
Оба состава являются биологически активными добавками к пище и не являются лекарственными средствами. В случае с простым составом, не обогащенным витаминами, бета-аланин выпускается в форме таблеток. Другой тип добавок продают в капсулах с желатиновой оболочкой.
Показания к применению
Нервная система работает активнее, из-за чего наблюдается частая плаксивость и раздражительность. Повышается склонность к депрессивным состояниям и непрекращающейся тревожности. Кроме того, может резко меняться артериальное давление, появляться ощущение озноба, которое может внезапно смениться приливами. Именно приливы часто указывают на начало климакса и на ранних его стадиях доставляют наибольший дискомфорт женщине.
Если приливы приходятся на ночные часы, это мешает нормальному сну, женщина встает утром в разбитом состоянии, что усугубляет ее раздражительность и снижает работоспособность.
Поскольку приливы прямым образом действуют на мелкие капилляры и сосуды, которыми наполнены ткани лица, головы и тела, каждый приступ сопровождается их резким расширением, которое вызывает и головную боль. Сами приливы возникают вследствие того, что в центре терморегуляции мозга нарушается выработка церебральных нейротрансмиттеров. Случается это из-за нехватки гормонов, выделяемых ранее яичниками. Бета-аланин насыщает периферические рецепторы необходимым количеством нейротрансмиттеров, благодаря чему приливы прекращаются и женщина даже в возрасте менопаузы может чувствовать себя уверенно.
Инструкция
Прием бета-аланина направлен на накопление в организме нейротрансмиттеров. После достижения требуемого уровня прием биологически активной добавки можно прекратить. А возобновить курс разрешается сразу после возвращения неприятных симптомов климакса.
Принимают по 1 таблетке от одного до трех раз в день, в зависимости от выраженности климактерического синдрома. Если приливы возникают 1-2 раза в день, достаточно одной таблетки. При 10 и более приливах в течение суток выпивают 3 таблетки с равными временными интервалами между приемами.
Продолжительность курса может составлять от 5 до 10 дней, в зависимости от выраженности приливов. Исчезновение климактерической симптоматики является поводом для прекращения приема препарата.
Добавка к пище не вызывает привыкания и не формирует зависимость. Бета-аланин можно принимать на протяжении всего периода постменопаузы с перерывами на то время, когда симптоматика отсутствует.
Побочные реакции от приема бета-аланина
Как правило, препарат переносится хорошо и не вызывает никаких негативных реакций. Однако в редких случаях может наблюдаться онемение в разных частях конечностей, особенно в пальцах ног.
Со стороны кожных покровов может возникать зуд или появляться сыпь, которая не требует специфического лечения. Прекращение приема препарата позволит избавиться от аллергии.
Какой врач может прописать бета-аланин
Чтобы не подвергаться сомнению в отношении приема препарата, необходимо посоветоваться со специалистом. Врачами, которые могут назначить прием бета-аланина, являются гинеколог и эндокринолог. Первый способен оценить состояние матки и подтвердить или опровергнуть остановку цикла и начало периода менопаузы. А второй по уровню гормонов поймет причину изменения физиологического состояния женщины. Комплекс обследований даст свое заключение, в результате которого может быть показан прием бета-аланина.
Совместно с врачами легче рассчитать разовую и суточную дозы, чтобы избежать избыточного употребления биологически активной добавки. Длительность курса также сможет определить врач, если будет проведена дифференциальная диагностика состояния женского организма.
Все представленные на сайте материалы предназначены исключительно для образовательных целей и не предназначены для медицинских консультаций, диагностики или лечения. Администрация сайта, редакторы и авторы статей не несут ответственности за любые последствия и убытки, которые могут возникнуть при использовании материалов сайта.
Аланин
Аланин – аминокислота используемая в качестве «стройматериала» для карнозина, который, согласно исследованиям, может повышать выносливость и предотвращать быстрое старение.
Запасы аминокислоты организм пополняет преимущественно из домашней птицы, говядины, свинины и рыбы. Но пища не единственный источник этого вещества, так как организм способен самостоятельно его синтезировать. Аптечный аналог аланина, как правило, считается безопасным для людей. Едва ли не единственный побочный эффект – покалывание кожи после приема больших доз препарата.
Аланин и карнозин
В составе белка аланин впервые обнаружил в 1888 году австрийский ученый Т. Вейл, при изучении продуктов гидролиза фиброина шелка.
В человеческом организме аланин синтезируется в мышечных тканях из молочной кислоты, которая считается наиболее важным веществом для метаболизма аминокислот. Аланин легко превращается в печени в глюкозу и наоборот. Этот процесс носит название глюкозоаланинового цикла и является одним из основных путей глюконеогенеза в печени. В результате он становится важным компонентом в процессе производства глюкозы и регулирования уровня сахаров в крови. Благодаря этому аланин часто используют как средство для предотвращения гипогликемии и стимулирования быстрого высвобождения глюкозы в кровоток. Аланин способен превращаться в глюкозу, но, если возникнет необходимость, возможна и реакция реверса.
Аланин известен также как структурный компонент карнозина, основные запасы которого концентрируются преимущественно в скелетных мышцах, частично – в клетках головного мозга и сердца. По своей структуре карнозин представляет собой дипептид – две аминокислоты (аланин и гистидин) связанные между собой. В разной концентрации он присутствует практически во всех клетках организма.
Одна из функций карнозина – поддержание кислотно-щелочного равновесия в организме. Но, помимо этого, он обладает нейропротекторными (важны для лечения аутизма), антивозрастными, антиоксидантными свойствами. Защищает от свободных радикалов и кислот, а также предотвращает избыточное накопление ионов металлов, которые могут повредить клетки. Также карнозин может повышать чувствительность мышц к кальцию и усиливать их устойчивость к тяжелым физическим нагрузкам. Кроме того, дипептид способен избавлять от раздражительности и нервозности, ослаблять головные боли.
С возрастом уровень вещества в организме уменьшается, причем у вегетарианцев этот процесс протекает более быстро. Дефицит карнозина легко устраняется богатым на белковую пищу рационом.
Роль в организме
В организме человека представлены две формы аланина. Альфа-аланин – это структурная составляющая протеинов, в то время как вещество бета-формы является частью пантотеновой кислоты и других биологических соединений.
Помимо этого, аланин является важной составной питательного рациона пожилых людей, так как позволяет им оставаться более активными, придает сил. Но и на этом послужной список аланина не заканчивается.
Иммунитет и почки
Другие важные задачи этой аминокислоты – поддержка иммунной системы и профилактика образования камней в почках, обеспечивает нейтрализацию нерастворимых соединений.
Предстательная железа
Исследования показали, что секреторная жидкость простаты содержит высокую концентрацию аланина, предотвращая развитие гиперплазии предстательной железы (симптомы: сильная боль и затрудненное мочеиспускание). Эта неприятность, как правило, возникает на фоне дефицита аминокислоты. Кроме этого, аланин уменьшает отеки предстательной железы, и даже является частью терапии при лечении рака простаты.
Влияние на женский организм
Предварительные исследования показали, что эта аминокислота является действенным средством для предотвращения приливов у женщин в период менопаузы. Однако данное свойство аланина требует дополнительных исследований.
Повышение работоспособности
Некоторые исследования показывают, что прием аланина повышает работоспособность и физическую выносливость организма, особенно во время активных силовых тренировок. Свойства этой аминокислоты помогают также «отсрочить» мышечную усталость у пожилых людей.
Спорт
С повышением концентрации карнозина в организме повышается и физическая выносливость мышц во время тренировок.
Но каким образом это вещество влияет на уровень стойкости? Оказывается, карнозин способен «притуплять» побочный эффекты от интенсивных физических нагрузок и поддерживать хорошее самочувствие. Благодаря аланину повышается толерантность организма к силовому напряжению. Это позволяет тренироваться дольше и выполнять более сложные упражнения, в частности с отягощением. Также есть свидетельства, что эта аминокислота способна повысить и аэробную выносливость, что помогает велосипедистам и бегунам улучшать свои показатели.
Аланин для мышц
Аланин является важным компонентом в процессе биосинтеза белка. Мышечный протеин примерно на 6 процентов состоит из аланина и именно в мышцах синтезируется почти 30 процентов от общего количества аминокислоты, содержащейся в организме.
С другой стороны, микс из аланина, креатина, аргинина, кетоизокапроата и лейцина может значительно увеличить объемы сухой мышечной массы у мужчин, которая также повышается пропорционально росту концентрации карнозина. Считается, что употребление 3,2-6,4 г аланина в день поможет быстрее нарастить сильную мускулатуру.
Для лечения некоторых болезней
Протеиногенная аминокислота аланин успешно используется для лечения некоторых заболеваний, в частности в ортомолекулярной медицине. Она способствует регуляции уровня сахара в крови, а также используется как профилактическое средство против рака простаты. Несколько исследований подтвердили, что аланин стимулирует иммунную систему, предотвращает воспаления, помогает сбалансировать и стабилизировать работу других систем, следовательно, может быть полезен в лечении вирусных заболеваний (в том числе герпеса) и иммунных нарушений (СПИД).
Также ученые подтвердили влияние аланина на способность поджелудочной железы вырабатывать инсулин. В результате аминокислоту внесли в перечень препаратов предотвращающих развитие вторичных состояний, вызванных диабетом, что позволяет улучшить качество жизни больных.
В другом исследовании показано, что аланин в сочетании с физическими упражнениями благотворно влияет на сердечно-сосудистую систему, защищает от ряда кардиологических болезней. В исследовании принимали участие свыше 400 людей. По завершении, в группе, которая ежедневно потребляла аланин, отмечали снижение липидов в кровотоке. Это открытие позволило «наделить» аланин еще одним положительным свойством – способностью снижать холестерин и предотвращать атеросклероз.
Для красоты
При сбалансированном содержании аланина поддерживается здоровое состояние волос, ногтей и кожи, так как от эта аминокислота принимает участие в функционировании практически всех органов и систем. А борющиеся с лишним весом должны знать, что это вещество, благодаря своей способности превращаться в глюкозу, способно притуплять чувство голода.
Суточная норма
Для улучшения физической работоспособности рекомендуют принимать от 3 до 4 г аланина ежедневно, стандартная суточная доза составляет 2,5-3 г вещества в сутки.
Кому больше
Как правило, спортсмены, желающие нарастить мышечную массу, употребляют значительно больше аланина. Их рацион обычно состоит из белковых продуктов, протеиновых смесей-добавок, а также из пищи с высокой концентрацией этой и других аминокислот.
Также более высокие дозы аланина необходимы людям с ослабленным иммунитетом, мочекаменной болезнью, нарушениями мозговой деятельности, диабетикам, в период депрессий и апатий, а также при возрастных изменениях, снижении либидо.
Признаки дефицита
Плохое питание, недостаточное потребление белковой пищи, а также стрессы и неблагоприятная экологическая ситуация могут привести к дефициту аланина. При недостаточности аланина развивается сонливость, недомогание, атрофия мышц, гипогликемии, нервозность, а также снижение либидо, потеря аппетита и частые вирусные болезни.
Передозировки
Частый прием высоких доз аланина может вызвать некоторые побочные эффекты. Среди наиболее распространенных – гиперемия, покраснение, легкое жжение или покалывание кожи (парестезия). Но это примечание касается только аптечного аналога аминокислоты. Вещество, полученное из продуктов питания, обычно не вызывает никаких неприятных ощущений. Побочных действий можно избежать, уменьшив суточную дозировку вещества. Аланин, как правило, считается безопасным препаратом. Однако людям с пищевыми аллергиями пополнять запасы аминокислоты надо с осторожностью.
Кроме того, о перенасыщении аланином организм сообщит синдромом хронической усталости, депрессиями, нарушениями сна, болями в мышцах и суставах, ухудшением памяти и внимательности.
Пищевые источники
Мясо является основным источником аланина.
Наиболее низкая концентрация вещества – в домашней птице, больше всего – в блюдах из говядины. Также обеспечить суточной нормой аминокислоты могут рыба, дрожжи, куропатки, конина, баранина, индейка. Неплохие источники этого питательного вещества – разные сорта сыров, яйца, кальмары. Вегетарианцы могут пополнять запасы из растительной белковой пищи. Например, из грибов, семян подсолнечника, сои или петрушки.
Аланин обладает повышенными гидрофильными свойствами, аминокислота при контакте с водой очень быстро высвобождается из продуктов. Поэтому длительное вымачивание или варка в большом количестве воды способствуют выходу аланина из продуктов.
| Название продукта (100 г) | Содержание аланина (г) |
|---|---|
| Говядина | 3,9 |
| Рыба | 2,6 |
| Дрожжи | 2,3 |
| Куропатка, цыпленок | 2,2 |
| Сушеные белые грибы | 1,9 |
| Семена подсолнечника | 1,8 |
| Соя | 1,7 |
| Петрушка | 1,5 |
Взаимодействие с другими веществами
Аланин хорошо сочетается с креатином, но не сочетается с таурином (могут конкурировать за поглощение). Взаимодействуя с другими биоактивными соединениями, участвует в синтезе карнозина, анзерина, коэнзима А, фенилаланина, пантотеновой и пировиноградной кислот.
Интересные факты
Карнозин, активный метаболит аланина, в наивысшей концентрации содержится в скелетных мышцах животных.
Но даже у представителей одного вида, его запасы могут значительно отличатся. Так, у глубоководных рыб концентрация карнозина значительно выше, чем у других видов, вероятно, обусловлено низким содержанием кислорода в глубоководье. А вот среди млекопитающих наивысшие концентрации карнозина обнаружены в скелетных мышцах лошадей, гончих собак и китов. Домашние животные содержат более низкую концентрацию карнозина, нежели их дикие сородичи.
Аланин играет существенную роль в метаболических процессах, а также в регулировании уровня сахара в кровотоке. Эта аминокислота может быть профилактическим средство развития рака поджелудочной и предстательной желез, является важной частью спортивного питания, повышает физическую выносливость и позволяет нарастить мышечную массу. Продолжаются исследования свойств аланина, возможно мы еще узнаем много интересного об этом веществе.
Больше свежей и актуальной информации о здоровье на нашем канале в Telegram. Подписывайтесь: https://t.me/foodandhealthru
Аланин
| Аланин | |
 | |
 | |
 | |
| Общие | |
|---|---|
| Систематическое наименование | (S)-2-аминопропановая (α-аминопропионовая) кислота |
| Сокращения | Ала, Ala, A GCU,GCC,GCA,GCG |
| Химическая формула | CН3-СН(NH2)-СООН |
| Физические свойства | |
| Отн. молек. масса | 89,09 а. е. м. |
| Молярная масса | 89,09 г/моль |
| Термические свойства | |
| Температура плавления | 295-316 °C |
| Классификация | |
| Рег. номер CAS | 56-41-7 |
| SMILES | C[C@H](N)C(O)=O |
Аланин (2-аминопропановая кислота) — алифатическая аминокислота. α-Аланин входит в состав многих белков, β-аланин — в состав ряда биологически активных соединений.
Аланин легко превращается в печени в глюкозу и наоборот. Этот процесс носит название глюкозо-аланинового цикла и является одним из основных путей глюконеогенеза в печени.
Содержание
Химические свойства
Синтез
Впервые аланин был синтезирован Штреккером в 1850 г. действием на ацетальдегид аммиаком и синильной кислотой с последующим гидролизом образовавшегося α-аминонитрила [1] :
В лабораторных условиях аланин синтезируют взаимодействием с аммиаком α-хлор или α-бромпропионовой кислоты [2] :
См. также
Примечания
Литература
Полезное
Смотреть что такое «Аланин» в других словарях:
АЛАНИН — Аланин … Энциклопедия Кольера
АЛАНИН — алифатическая аминокислота, a аланин, CH3CH2(NH)2COOH, входит в состав многих белков, b аланин, Н2NCH2CH2COOH, в состав ряда биологически активных соединений (кофермент аланин, пантотеновая кислота и др.) … Большой Энциклопедический словарь
АЛАНИН — (CH3C(NH2)COOH), бесцветная, растворимая АМИНОКИСЛОТА, широко распространенная в составе БЕЛКОВ, например, получаемых из шелка … Научно-технический энциклопедический словарь
АЛАНИН — аминопропионовая к та. В природе широко распространены два изомера. L ce A. заменимая аминокислота. Входит в состав разл. белков (в фиброине шёлка до 40% ), содержится в свободном состоянии в плазме крови. В составе муреина бактериальных… … Биологический энциклопедический словарь
АЛАНИН — Органическое соединение в продуктах разложения белковых веществ, иначе называемое амидопропионовая кислота. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910 … Словарь иностранных слов русского языка
аланин — сущ., кол во синонимов: 1 • аминокислота (36) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 … Словарь синонимов
аланин — Аминокислота [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Тематики биотехнологии EN alanine … Справочник технического переводчика
Аланин — * аланін * alanine аминопропионовая кислота, аминокислота ( А. заменимая, А. незаменимая аминокислота). Особенно много А. в фибрине шелка (до 40%). Кодоны А. ГЦУ (, ГЦЦ (), ГЦА (), ГЦГ (). Одна из 20 аминокислот, входящих в состав белка: СН3 СН… … Генетика. Энциклопедический словарь
аланин — алифатическая аминокислота. α аланин, CH3CH(NH2)COOH, входит в состав многих белков, β аланин, H2NCH2CH2COOH, в состав ряда биологически активных соединений (кофермент аланина, пантотеновая кислота и др.). * * * АЛАНИН АЛАНИН, алифатическая… … Энциклопедический словарь
аланин — (син. l аланин) l аминопропионовая кислота, заменимая аминокислота; входит в состав белков организма … Большой медицинский словарь
Алгоритм метаболизма
автор: А. Ю. Барановский, д. м. н., профессор, заведующий кафедрой гастроэнтерологии и диетологии Северо-Западного государственного медицинского университета им. И. И. Мечникова, врач высшей категории
Решение организационных вопросов питания у лиц старших возрастов, разработка и назначение индивидуализированных рационов рационального, профилактического и лечебного питания в существенной степени зависит от правильной оценки врачом нутриционного статуса пожилого человека, особенностей состояния обменных процессов. Именно поэтому профессионально грамотный клиницист, участвующий в решении проблем лечебно-профилактического питания у лиц пожилого и старческого возраста, должен быть достаточно хорошо ориентирован в области основ клинической биохимии и физиологии питания стареющего организма.
Белковый обмен
Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты (органические соединения, содержащие карбоксильные и аминные группы). Их биологическая роль многообразна. Белки выполняют в организме пластические, каталитические, гормональные, транспортные и другие функции, а также обеспечивают специфичность. Значение белкового компонента питания заключается прежде всего в том, что он служит источником аминокислот.
Аминокислоты делятся на эссенциальные и неэссенциальные в зависимости от того, возможно ли их образование в организме из предшественников. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, а также цистеин и тирозин, синтезируемые соответственно из метионина и фенилаланина. Девять заменимых аминокислот (аланин, аргинин, аспарагиновая и глутамовая кислоты, глутамин, глицин, пролин и серин) могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ. В организме также существуют аминокислоты, которые продуцируются путем модификации боковых цепей вышеперечисленных (например, компонент коллагена — гидроксипролин — и сократительных белков мышц — 3-метилгистидин).
Большинство аминокислот имеют изомеры (D- и L-формы), из которых только L-формы входят в состав белков человеческого организма. D-формы могут участвовать в метаболизме, превращаясь в L-формы, однако утилизируются гораздо менее эффективно.
Взаимоотношение аминокислот
По химическому строению аминокислоты делятся на двухосновные, двухкислотные и нейтральные с алифатическими и ароматическими боковыми цепями, что имеет большое значение для их транспорта, поскольку каждый класс аминокислот обладает специфическими переносчиками. Аминокислоты с аналогичным строением обычно вступают в сложные, часто конкурентные взаимоотношения.
Так, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин — синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) — тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой — метионина — и образующегося из него цистеина.
Триптофан в ходе превращений, для которых необходим витамин В 6 (пиридоксин), включается в структуру НАД и НАДФ, то есть дублирует роль ниацина. Приблизительно половина обычной потребности в ниацине удовлетворяется за счет триптофана: 1 мг ниацина пищи эквивалентен 60 мг триптофана. Поэтому состояние пеллагры может развиваться не только при недостатке витамина РР в рационе, но и при нехватке триптофана или нарушении его обмена, в том числе вследствие дефицита пиридоксина.
Аминокислоты также делятся на глюкогенные и кетогенные, в зависимости от того, могут ли они при определенных условиях становиться предшественниками глюкозы или кетоновых тел (см. табл. 1).
Таблица 1. Классификация аминокислот
| Виды | Эссенциальные аминокислоты | Неэссенциальные аминокислоты |
| Алифатические | Валин (Г), лейцин (К), изолейцин (Г, К) | Глицин (Г), аланин (Г) |
| Двухосновные | Лизин (К), гистидин (Г, К)* | Аргинин (Г)* |
| Ароматические | Фенилаланин (Г, К), триптофан (Г, К) | Тирозин (Г, К)** |
| Оксиаминокислоты | Треонин (Г, К) | Серин (Г) |
| Серосодержащие | Метионин (Г, К) | Цистеин (Г)** |
| Дикарбоновые и их амиды | Глутамовая кислота (Г), глутамин (Г), аспарагиновая кислота (Г), аспарагин (Г) | |
| Иминокислоты | Пролин (Г) |
Обозначения: Г — глюкогенные, К — кетогенные аминокислоты; * — гистидин незаменим у детей до года; ** — условно-незаменимые аминокислоты (могут синтезироваться из фенилаланина и метионина).
Необходимые азотсодержащие соединения
Поступление азотсодержащих веществ с пищей происходит в основном за счет белка и в менее значимых количествах — свободных аминокислот и других соединений. В животной пище основное количество азота содержится в виде белка. В продуктах растительного происхождения большая часть азота представлена небелковыми соединениями, также в них содержится множество аминокислот, которые не встречаются в организме человека и зачастую не могут метаболизироваться им.
Синтез пуриновых оснований
Человек не нуждается в поступлении с пищей нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания синтезируются в печени из аминокислот, а избыток этих оснований, поступивших с пищей, выводится в виде мочевой кислоты.
Прием белка
Обычный (но не оптимальный) ежедневный прием белка у среднестатистического человека составляет приблизительно 100 г. К ним присоединяется примерно 70 г белка, секретируемого в полость желудочно-кишечного тракта. Из этого количества абсорбируется около 160 г. Самим организмом в сутки синтезируется в среднем 240–250 г белка. Такая разница между поступлением и эндогенным преобразованием свидетельствует об активности процессов обратного восстановления исходного сложного химического соединения из «осколков», образовавшихся при его метаболизме (ресинтеза белков из аминокислот, а аминокислот из аммиака и «углеродных скелетов» аминокислот).
Азотное равновесие
Для здорового человека характерно состояние азотного равновесия, когда потери белка (с мочой, калом, эпидермисом и т. п.) соответствуют его количеству, поступившему с пищей. При преобладании катаболических процессов возникает отрицательный азотный баланс, который характерен для низкого потребления азотсодержащих веществ (низкобелковых рационов, голодания, нарушения абсорбции белка) и многих патологических процессов, вызывающих интенсификацию распада (опухолей, ожоговой болезни и т. п.). При доминировании синтетических процессов количество вводимого азота преобладает над его выведением, и возникает положительный азотный баланс, характерный для детей, беременных женщин и реконвалесцентов после тяжелых заболеваний.
После прохождения энтерального барьера белки поступают в кровь в виде свободных аминокислот. Следует отметить, что клетки слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта могут метаболизировать некоторые аминокислоты (в том числе глутамовую кислоту и аспарагиновую кислоту в аланин). Способность энтероцитов видоизменять эти аминокислоты, возможно, позволяет избежать токсического эффекта при их избыточном введении.
Аминокислоты, как поступившие в кровь при переваривании белка, так и синтезированные в клетках, в крови образуют постоянно обновляющийся свободный пул аминокислот, который составляет около 100 г.
Путь белка
75 % аминокислот, находящихся в системной циркуляции, представлены аминокислотами с ветвящимися цепями (лейцином, изолейцином и валином). Из мышечной ткани в кровоток выделяются аланин, который является основным предшественником синтеза глюкозы, и глутамин. Многие свободные аминокислоты подвергаются трансформации в печени. Часть свободного пула инкорпорируется в белки организма и при их катаболизме вновь поступает в кровоток. Другие непосредственно подвергаются катаболическим реакциям. Некоторые свободные аминокислоты используются для синтеза новых азотсодержащих соединений (пурина, креатинина, адреналина) и в дальнейшем деградируют, не возвращаясь в свободный пул, в специфичные продукты распада.
Роль печени
Постоянство содержания различных аминокислот в крови обеспечивает печень. Она утилизирует примерно ⅓ всех аминокислот, поступающих в организм, что позволяет предотвратить скачки в их концентрации в зависимости от питания.
Первостепенная роль печени в азотном и других видах обмена обеспечивается ее анатомическим расположением — продукты переваривания попадают по воротной вене непосредственно в этот орган. Кроме того, печень непосредственно связана с экскреторной системой — билиарным трактом, что позволяет выводить некоторые соединения в составе желчи. Гепатоциты — единственные клетки, обладающие полным набором ферментов, участвующих в аминокислотном обмене. Здесь выполняются все основные процессы азотного метаболизма: распад аминокислот для выработки энергии и обеспечения глюконеогенеза, образование заменимых аминокислот и нуклеиновых кислот, обезвреживание аммиака и других конечных продуктов. Печень является основным местом деградации большинства незаменимых аминокислот (за исключением аминокислот с ветвящимися цепями).
Инсулиновый ответ
Синтез азотсодержащих соединений (белка и нуклеиновых кислот) в печени весьма чувствителен к поступлению их предшественников из пищи. После каждого приема пищи наступает период повышенного внутрипеченочного синтеза белков, в том числе альбумина. Аналогичное усиление синтетических процессов происходит и в мышцах. Эти реакции связаны прежде всего с действием инсулина, который секретируется в ответ на введение аминокислот и/или глюкозы.
Некоторые аминокислоты (аргинин и аминокислоты с ветвящимися цепями) усиливают продукцию инсулина в большей степени, чем остальные. Другие (аспарагин, глицин, серин, цистеин) стимулируют секрецию глюкагона, который усиливает утилизацию аминокислот печенью и воздействует на ферменты глюконеогенеза и аминокислотного катаболизма. Благодаря этим механизмам происходит снижение уровня аминокислот в крови после поступления их с пищей. Действие инсулина наиболее выражено для аминокислот, содержащихся в кровотоке в свободном виде (аминокислот с ветвящимися цепями), и малозначимо для тех, которые транспортируются в связанном виде (триптофана). Обратное инсулину влияние на белковый метаболизм оказывают глюкокортикостероиды.
Аминокислоты на «экспорт»
Печень обладает повышенной скоростью синтеза и распада белков по сравнению с другими тканями организма (кроме поджелудочной железы). Это позволяет ей синтезировать «на экспорт», а также быстро обеспечивать лабильный резерв аминокислот в период недостаточного питания за счет распада собственных белков.
Особенность внутрипеченочного белкового синтеза заключается в том, что он усиливается под действием гормонов, которые в других тканях производят катаболический эффект. Так, при голодании белки мышц, для обеспечения организма энергией, подвергаются распаду, а в печени одновременно усиливается синтез белков, являющихся ферментами глюконеогенеза и мочевинообразования.
Избыток белка и голодание
Прием пищи, содержащей избыток белка, приводит к интенсификации синтеза в печени и в мышцах, образованию избыточных количеств альбумина и деградации излишка аминокислот до предшественников глюкозы и липидов. Глюкоза и триглицериды утилизируются как горючее или депонируются, а альбумин становится временным хранилищем аминокислот и средством их транспортировки в периферические ткани.
При голодании уровень альбумина прогрессивно снижается, а при последующей нормализации поступления белка медленно восстанавливается. Поэтому хотя альбумин и является показателем белковой недостаточности, он низкочувствителен и не реагирует оперативно на изменения в питании.
7 из 10 эссенциальных аминокислот деградируют в печени — либо образуя мочевину, либо впоследствии используясь в глюконеогенезе. Мочевина преимущественно выделяется с мочой, но часть ее поступает в просвет кишечника, где подвергается уреазному воздействию микрофлоры. Аминокислоты с ветвящимися цепями катаболизируются в основном в почках, мышцах и головном мозге.
Роль мышц
Мышцы синтезируют ежедневно 75 г белка. У среднего человека они содержат 40 % от всего белка организма. Хотя белковый метаболизм происходит здесь несколько медленнее, чем в других тканях, мышечный белок представляет собой самый большой эндогенный аминокислотный резерв, который при голодании может использоваться для глюконеогенеза.
Мышцы являются основной мишенью воздействия инсулина: здесь под его влиянием усиливается поступление аминокислот, увеличивается синтез мышечного белка и снижается распад.
В процессе превращений в мышцах образуются аланин и глутамин, их условно можно считать транспортными формами азота. Аланин непосредственно из мышц попадает в печень, а глутамин вначале поступает в кишечник, где частично превращается в аланин. Поскольку в печени из аланина происходит синтез глюкозы, частично обеспечивающий мышцу энергией, получающийся круго- оборот получил название глюкозо- аланинового цикла.
К азотсодержащим веществам мышц также относятся высокоэнергетичный креатин-фосфат и продукт его деградации креатинин. Экскреция креатинина обычно рассматривается как мера мышечной массы. Однако это соединение может поступать в организм с высокобелковой пищей и влиять на результаты исследования содержания его в моче. Продукт распада миофибриллярных белков — 3-метилгистидин — экскретируется с мочой в течение короткого времени и является достаточно точным показателем скорости распада в мышцах — при мышечном истощении скорость его выхода пропорционально снижается.
Механизм голодания
В отсутствие пищи синтез альбумина и мышечного белка замедляется, но продолжается деградация аминокислот. Поэтому на начальном этапе голодания мышцы теряют аминокислоты, которые идут на энергетические нужды. В дальнейшем организм адаптируется к отсутствию новых поступлений аминокислот (снижается потребность в зависящем от белка глюконеогенезе за счет использования энергетического потенциала кетоновых тел) и потеря белка мускулатуры уменьшается.
Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!
Роль почек
Почки не только выводят конечные продукты азотного распада (мочевину, креатинин и др.), но и являются дополнительным местом ресинтеза глюкозы из аминокислот, а также регулируют образование аммиака, компенсируя избыток ионов водорода в крови.
Глюконеогенез и функционирование кислотно-щелочной регуляции тесно скоординированы, поскольку субстраты этих процессов появляются при дезаминировании аминокислот: углерод для синтеза глюкозы и азот — для аммиака. Существует даже мнение, что именно производство глюкозы является основной реакцией почек на ацидоз, а образование аммиака происходит вторично.
Белок в нервной ткани
Для нервной ткани характерны более высокие концентрации аминокислот, чем в плазме. Это позволяет обеспечить мозг достаточным количеством ароматических аминокислот, являющихся предшественниками нейромедиаторов.
Некоторые заменимые аминокислоты, такие как глутамат (из которого при участии пиридоксина образуется гамма-аминомасляная кислота) и аспартат, также обладают влиянием на возбудимость нервной ткани. Их концентрация здесь высока, при этом заменимые аминокислоты способны синтезироваться и на месте.
Сон после еды
Специфическую роль играет триптофан, являющийся предшественником серотонина. Именно с повышением концентрации триптофана (а следовательно, и серотонина) связана сонливость после еды. Такой эффект особенно выражен при приеме больших количеств триптофана совместно с углеводистой пищей. Повышенная секреция инсулина снижает уровень в крови аминокислот с ветвящимися цепями, которые при преодолении барьера «кровь — мозг» обладают конкурентными взаимоотношениями с ароматическими аминокислотами, но в то же время не оказывает влияния на концентрацию связанного с альбумином триптофана. Благодаря подобным эффектам препараты триптофана могут использоваться в психиатрической практике.
При заболеваниях печени
Ограничение ароматических аминокислот в рационе, в связи с их влиянием на центральную нервную систему, имеет профилактическое значение при ведении пациентов с печеночной энцефалопатией. Элементные аминокислотные диеты с преимущественным содержанием лейцина, изолейцина, валина и аргинина помогают избежать развития белковой недостаточности у гепатологических больных и в то же время не приводят к возникновению печеночной комы.
Основные пластические функции протеиногенных аминокислот перечислены в таблице 2.
Таблица 2. Основные функции аминокислот
| Аланин | Предшественник глюконеогенеза, переносчик азота из периферических тканей в печень |
| Аргинин | Непосредственный предшественник мочевины |
| Аспарагиновая кислота | Предшественник глюконеогенеза, предшественник пиримидина, используется для синтеза мочевины |
| Глутаминовая кислота | Донор аминогрупп для многих реакций, переносчик азота (проникает через мембраны легче, чем глутамин), источник аммиака, предшественник ГАМК |
| Глицин | Предшественник пуринов, глютатиона и креатинина, входит в состав гемоглобина и цитохромов, нейротрансмиттер |
| Гистидин | Предшественник гистамина, донор углерода |
| Лизин | Предшественник карнитина (транспорт жирных кислот), составляющая коллагена |
| Метионин | Донор метальных групп для многих синтетических процессов (в т. ч. холина, пиримидинов), предшественник цистеина, участвует в метаболизме никотиновой кислоты и гистамина |
| Фенилаланин | Предшественник тирозина |
| Серин | Составляющая фосфолипидов, предшественник сфинголипидов, предшественник этаноламина и холина, участвует в синтезе пуринов и пиримидинов |
| Триптофан | Предшественник серотонина и никотинамида |
| Тирозин | Предшественник катехоламинов, допамина, меланина, тироксина |
| Цистеин | Предшественник таурина (желчные кислоты), входит в состав глютатиона (антиоксидантная система) |
Нормы потребления белка
Современные рекомендации по обеспечению пожилых людей и стариков основными питательными веществами, в первую очередь белками, свидетельствуют о целесообразном некотором снижении суточного количества белковых продуктов в пищевом рационе до 0,75–0,8 г/кг веса. Это связано с тем, что интенсивность основных физиологических функций с каждым десятилетием жизни человека после 50 лет снижается почти на 10 % (Rogers J., Jensen G., 2004), потребность белка уменьшается за счет инволюции синтетических и пластических процессов и ферментообразования, продукции гормонов, ряда биологически активных веществ, обеспечения мышечной деятельности и т. д.
Рекомендуемые нормы потребления для белка с учетом приведенных выше показателей составляют 55–62 г/сут (для мужчины весом 77 кг в возрасте 60–70 лет) и 45–52 г/сут (для женщины весом 65 кг в возрасте 60–70 лет) по выводам IV Американского национального исследования по оценке здоровья и питания (2006).
Вместе с тем установлено, что при сохранении физической активности пожилых людей (профессиональной физической нагрузки, занятий физкультурой, работы на дачном участке и т. п.) для поддержания азотного равновесия организма требуется повышение белкового обеспечения пожилого человека в количестве 1–1,25 г/кг в день. Эта же квота пищевого белка полностью обеспечит потребности пожилого человека, находящегося в состоянии стресса, болезни или ранения (Lowenthal D. T., 1990).
Рис. 1. Влияние пищевых веществ на развитие болезней избыточного питания (по А. А. Покровскому)
Дефицит белка = старение
Важно отметить, что организм пожилого человека очень чувствителен как к дефициту экзогенно поступающих белков, так и к их избытку. В условиях белкового дефицита прогрессирующе развиваются процессы дистрофии и атрофии клеточных структур, в первую очередь мышечной ткани, слизистых оболочек (желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы и др.), паренхиматозных органов (поджелудочной железы, печени, эндокринных желез и др.), структур иммунной системы. Белковый дефицит питания активизирует процессы старения организма.
Механизмы патологического действия на организм пожилого и старого человека пищевой белковой перегрузки связаны в первую очередь с белковой «агрессией» печени и связанной с этим несостоятельностью ферментных систем, неполной деполимеризацией всех фракций белка, накоплением в крови токсических продуктов незавершенных окислительно-восстановительных реакций и т. д.
Белковая перегрузка
Интоксикационный процесс метаболического генеза при избыточном белковом питании пожилых и старых людей многократно усиливается по причине развития процессов гнилостной кишечной диспепсии в условиях относительной ферментной недостаточности желудка, поджелудочной железы, тонкой кишки и развития синдромов мальдигестии и мальабсорбции, а также кишечного дисбиоза (Барановский А. Ю., Кондрашина Э. А., 2008).
Белковая пищевая перегрузка в рамках интоксикационного синдрома способствует перевозбуждению центральной нервной системы, иногда — состояниям, близким к неврозам. При этом наблюдается повышенный расход витаминов в организме с формированием витаминной недостаточности.
При длительном высокобелковом питании вначале наблюдается компенсаторное усиление, а затем угнетение секреторной функции желудка и поджелудочной железы, повышается риск развития таких заболеваний, как подагра, мочекаменная болезнь.
В следующем выпуске журнала «Практическая диетология» мы продолжим рассказ о геронтологических особенностях основных видов обмена веществ пациентов пожилого и старческого возраста — углеводном и жировом обмене.
// ПД
Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!