что такое транспортная функция белков

Основные функции белков в клетке

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.

Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.

Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.

В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:

1. Строительная функция

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:

2. Транспортная функция

Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:

Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

3. Регуляторная функция

Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:

4. Защитная функция

5. Двигательная функция

6. Сигнальная функция

7. Запасающая функция

8. Энергетическая функция

9. Каталитическая (ферментативная) функция

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты можно разделить на две группы:

10. Функция антифириза

11. Питательная (резервная) функция.

Решай задания и варианты по биологии с ответами

Источник

Транспортные белки

Тра́нспортные белки́ — собирательное название большой группы белков, выполняющих функцию переноса различных лигандов как через клеточную мембрану или внутри клетки (у одноклеточных организмов), так и между различными клетками многоклеточного организма. Транспортные белки могут быть как интегрированными в мембрану, так и водорастворимыми белками, секретируемыми из клетки, находящимися в пери- или цитоплазматическом пространстве, в ядре или органеллах эукариот.

Основные группы транспортных белков:

См. также

Полезное

Смотреть что такое «Транспортные белки» в других словарях:

БЕЛКИ (органические соединения) — БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь

БЕЛКИ-ПЕРЕНОСЧИКИ — (транспортные белки), участвуют в переносе метаболитов, ионов и др. в в по руслу крови, во внеклеточных тканевых жидкостях, а также внутрь клеток через биол. мембраны. Б. п., локализованные в биол. жидкостях (см. табл.), участвуют в переносе в в … Химическая энциклопедия

Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия

БЕЛКИ — (Sciurus), род беличьих. Дл. тела 20 31 см. Хорошо лазают и передвигаются по деревьям. Длинный (20 30 см) пышный хвост служит рулём при прыжках. Ок. 40 видов, в Сев. полушарии и на С. Юж. Америки, в горных и равнинных лесах, включая островные… … Биологический энциклопедический словарь

БЕЛКИ’ — протеины, высокомолекулярные органич. соединения, построенные из остатков аминокислот. Играют первостепенную роль в жизнедеятельности, выполняя многочисл. функции в их строении, развитии и обмене веществ. Мол. м. Б. от БЕЛКИ’ 5000 до мн.… … Биологический энциклопедический словарь

белки — белки, протеины, высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Играют важнейшую роль в жизнедеятельности всех организмов, входя в состав их клеток и тканей и выполняя каталитические (ферменты), регуляторные… … Сельское хозяйство. Большой энциклопедический словарь

Белки (протеины) — БЕЛКИ́, протеины, высокомолекулярные органич. соединения, построенные из остатков аминокислот. Играют первостепенную роль в жизнедеятельности всех организмов, участвуя в их строении, развитии и обмене веществ. Мол. м. Б. от 5000 до мн. миллионов … Биологический энциклопедический словарь

Белки — I Белки (протеины) органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями ( СО NH2 ) в определенной последовательности. Белки являются главными… … Медицинская энциклопедия

белки — Термин белки Термин на английском proteins Синонимы полипептиды Аббревиатуры Связанные термины биологическая мембрана, биологические моторы, биологические нанообъекты, биомиметические наноматериалы, биополимеры, биосенсор, биосовместимые покрытия … Энциклопедический словарь нанотехнологий

БЕЛКИ — высокомол. прир. полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью ЧСОЧNHЧ. Каждый Б. характеризуется специфич. аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространств, структурой (конформацией). На… … Химическая энциклопедия

Источник

Транспортный белок – определение, функции, типы и примеры

Определение транспортного белка

Транспортные белки – это белки, которые транспортируют вещества через биологические мембраны. Транспортные белки находятся внутри самой мембраны, где они образуют канал или несущий механизм, чтобы позволить их подложка переходить с одной стороны на другую.

Вещества, переносимые этими белками, могут включать ионы, такие как натрий и калий; сахара, такие как глюкоза; белки и молекулы-мессенджеры; и многое другое.

Транспортные белки обычно осуществляют два вида транспорта:облегченная диффузия ”, Где транспортный белок просто создает отверстие для вещества, чтобы распространять вниз его градиент концентрации ; а также “активный транспорт,” где клетка расходует энергию, чтобы переместить вещество против градиента его концентрации.

Функция транспортного белка

Жизнь, как мы знаем, зависит от способности клеток избирательно перемещать вещества, когда им это необходимо. Определенные важные молекулы, такие как ДНК, должны постоянно находиться внутри клетки; но другие молекулы, такие как ионы, сахара и белки, возможно, должны пройти внутрь и наружу, чтобы клетка функционировала должным образом.

Каждый транспортный белок предназначен для транспортировки определенного вещества по мере необходимости. Например, некоторые канальные белки открываются только тогда, когда они получают правильный сигнал, позволяя веществам, которые они транспортируют, течь по требованию. Точно так же активные переносчики часто могут быть «включены и выключены» молекулами мессенджера.

Перемещая вещества через мембраны, транспортные белки делают возможным все – от нервных импульсов до клеточного метаболизма.

Без транспортных белков, например, градиент натрия-калия, который позволяет нашим нервам срабатывать, не существовал бы.

Типы транспортных белков

Каналы / Поры

Как следует из их названия, белки «канала» или «поры» открывают отверстия в мембране клетки.

Эти белки характеризуются тем, что они открыты как для внутриклеточного, так и для внеклеточного пространства одновременно. Напротив, белки-носители открыты только внутри или снаружи клетки в любой момент времени.

Каналы или поры обычно сконструированы так, что через них может проходить только одно конкретное вещество.

Например, в ионно-управляемых каналах напряжения часто используются заряженные аминокислоты, расположенные на точных расстояниях, чтобы привлечь их желаемый ион, отталкивая все остальные. Затем желаемый ион может течь через канал, тогда как другие вещества не могут.

Ионные каналы, управляемые напряжением, являются хорошими примерами транспортных белков, которые действуют по мере необходимости. Часто обнаруживаемые в нейронах, управляемые напряжением ионные каналы открываются в ответ на изменения электрохимического потенциала мембраны.

В закрытом состоянии управляемый напряжением канал не позволяет ионам проходить через клеточная мембрана, Но когда он открыт, он позволяет огромным количествам ионов проходить очень быстро, позволяя клетке быстро менять свой мембранный потенциал и запускать нервный импульс.

Белки-носители

Белки-носители представляют собой транспортные белки, которые открыты только с одной стороны мембраны одновременно.

Они часто проектируются таким образом, потому что они транспортируют вещества против градиента их концентрации. Одновременное открывание по обе стороны мембраны может позволить этим веществам просто течь обратно вдоль градиента концентрации, сводя на нет белок-носитель Работа

Для выполнения своей работы белки-носители обычно используют энергию для изменения формы.

Например, натриево-калиевая помпа использует энергию АТФ, чтобы изменить свою форму с открытой на внутриклеточную. решение, чтобы быть открытым для внеклеточного раствора. Это позволяет ему собирать ионы внутри клетки и выпускать их снаружи, а затем наоборот.

Другие белки-носители могут использовать другие источники энергии, такие как существующие градиенты концентрации, для достижения «вторичного активный транспорт «. Это означает, что их транспорт стал возможен благодаря энергии, расходуемой клеткой, но сам белок не использует АТФ напрямую.

Как это возможно? Эти белки-носители часто используют энергию одного вещества, которое «хочет» снизить свой градиент концентрации, чтобы изменить свою форму. Такое же изменение формы позволяет ему транспортировать вещество, которое «не хочет» перемещаться одновременно.

Хорошим примером является транспортный белок натрий-глюкоза, который использует градиент концентрации натрия, первоначально созданный натриево-калиевым насосом, для перемещения глюкозы против градиента концентрации.

Мы обсуждаем натрий-калиевый насос и натрий-глюкозный транспортный белок подробно ниже.

Примеры транспортных белков

Натриево-калиевый насос

Наиболее известным примером первичного активного транспортного белка является натриево-калиевая помпа. Именно этот насос создает ионный градиент, который позволяет нейронам срабатывать.

Натриево-калиевая помпа начинается с натриевых сайтов связывания, обращенных внутрь клетки. Эти сайты привлекают ионы натрия и удерживают их.

Когда каждый из трех сайтов связывания натрия связывает ион натрия, белок связывается с молекула АТФ, и разбивает его на ADP + фосфатная группа, Белок использует энергию, выделяемую в этом процессе, чтобы изменить форму.

Теперь сайты связывания натрия сталкиваются с внеклеточным раствором. Они выделяют три иона натрия вне клетки, в то время как сайты связывания белка с калием связываются с двумя ионами калия.

Когда оба калий-связывающих сайта заполнены, белок возвращается к своей первоначальной форме. Теперь ионы калия высвобождаются внутри клетки, и пустые сайты связывания натрия могут связывать больше ионов натрия.

Когда наступает время для срабатывания нервной клетки, сильные электрические и химические градиенты позволяют клетке производить огромное мгновенное изменение, открывая свои управляемые напряжением ионные каналы.

Натрий-глюкоза транспортные белки

Белок транспорта натрия-глюкозы использует вторичный активный транспорт для перемещения глюкозы в клетки. Они активны в клетках кишечника и почек, которые должны перемещать глюкозу в системы организма против градиента концентрации.

Эта операция требует энергии, потому что рассматриваемые клетки имеют более высокую концентрацию глюкозы, чем внеклеточной жидкости, Следовательно, глюкоза не сможет самостоятельно диффундировать в клетки; энергия должна быть приложена.

В этом случае энергия поступает из градиента концентрации натрия. Благодаря действию натриево-калиевого насоса, натрий находится вне клетки гораздо больше, чем внутри нее. Таким образом, существует сильный градиент концентрации, способствующий движению натрия в клетку.

Этот градиент концентрации можно рассматривать как тип «запасенной энергии». Натриево-калиевый насос забирает энергию из АТФ и превращает ее в градиент концентрации, который затем может быть использован для других целей, таких как транспортный белок натрий-глюкоза.

Закрытые ионные каналы в улитке

Закрытые ионные каналы пассивный транспорт белки, которые открываются в ответ на конкретные раздражители. Возможно, вы знакомы с ионно-управляемыми ионными каналами, такими как те, которые вызывают срабатывание наших нейронов в ответ на сигналы, поступающие от других нейронов.

Менее известными являются стробированные ионные каналы улитки, которые открываются механическим давлением вместо изменений напряжения. Эти замечательные ионные каналы позволяют нервам нашего внутреннего уха срабатывать в ответ на вибрации звука. Вот как мы слышим.

В улитке специальные клетки, называемые «волосковыми клетками», отвечают за наш слух. «Внешние волосковые клетки» колеблются в ответ на звуковые волны, усиливая их вибрации.

Внутренние волосковые клетки, с другой стороны, имеют особую работу. В ответ на эти вибрации они открывают ионные каналы в своих клеточных мембранах и освобождают нейротрансмиттеры, как это делает нейрон.

Эти нейротрансмиттеры вызывают укол соседних нервов. И вот как звук преобразуется в нервные импульсы!

викторина

Ответ на вопрос № 1

С верно. При облегченной диффузии транспортные белки «облегчаются», открывая каналы или поры в непроницаемой для других клеточной мембране.

2. В чем разница между первичным и вторичным активным транспортом?A. Первичный активный транспорт использует белки-носители, тогда как вторичный активный транспорт использует белки-каналы.B. Первичный активный транспорт может транспортировать только одно вещество за раз, тогда как вторичный активный транспорт может транспортировать два.C. Первичный активный транспорт требует энергии; вторичного активного транспорта нет.D. Первичные активные транспортные белки используют АТФ напрямую. Вторичные активные транспортные белки используют энергию, которая получается из других АТФ-зависимых процессов.

Ответ на вопрос № 2

D верно. Все виды активного транспорта требуют от клетки расходовать энергию. Первичные активные транспортные белки берут энергию непосредственно из АТФ; вторичные активные транспортные белки используют энергию от процессов, происходящих из АТФ.

3. Что из перечисленного НЕ является примером активного транспорта?A. Натриево-калиевый насос перемещает натрий и калий как против градиента их концентрации.B. Ионные каналы волосковых клеток открываются в ответ на давление, позволяя ионам проходить через них.C. Транспортер натрия-глюкозы использует градиент концентрации натрия для перемещения глюкозы в клетку.D. Ни один из вышеперечисленных.

Ответ на вопрос № 3

В верно. Ионные каналы являются формой пассивного транспорта; они позволяют ионам двигаться вниз по градиенту концентрации, что не требует затрат энергии.

Источник

Регуляторная функция белков

Регуляторная функция белков ― осуществление белками регуляции процессов в клетке или в организме, что связано с их способностью к приёму и передаче информации. Действие регуляторных белков обратимо и, как правило, требует присутствия лиганда. Постоянно открывают всё новые и новые регуляторные белки, в настоящее время известна, вероятно, только малая их часть.

Существует несколько разновидностей белков, выполняющих регуляторную функцию:

Содержание

Белки, участвующие в межклеточной сигнализации

Белки-гормоны (и другие белки, участвующие в межклеточной сигнализации) оказывают влияние на обмен веществ и другие физиологические процессы.

Гормоны — вещества, которые образуются в железах внутренней секреции, переносятся кровью и несут информационный сигнал. Гормоны распространяются безадресно и действуют только на те клетки, которые имеют подходящие белки-рецепторы. Гормоны связываются со специфическими рецепторами. Обычно гормоны регулируют медленных процессы, например, рост отдельных тканей и развитие организма, однако есть и исключения: например, адреналин (см. статью адреналин) — гормон стресса, производное аминокислот. Он выделяется при воздействии нервного импульса на мозговой слой надпочечников.При этом начинает чаще биться сердце, повышается кровяное давление и наступают другие ответные реакции. Также он действует на печень(расщепляет гликоген). Глюкоза выделяется в кровь, и ее используют мозг и мышцы как источник энергии.

Белки-рецепторы

К белкам с регуляторной функцией можно отнести также белки-рецепторы. Мембранные белки — рецепторы передают сигнал с поверхности клетки внутрь, преобразовывая его. Они регулируют функции клеток за счет связывания с лигандом, который «сел» на этот рецептор снаружи клетки; в результате активируется другой белок внутри клетки.

Большинство гормонов действуют на клетку, только если на ее мембране есть определенный рецептор — другой белок или гликопротеид. Например, β2- адренорецептор находится на мембране клеток печени. При стрессе молекула адреналина связывается с β2- адренорецептором и активирует его. Далее активированный рецептор активирует G-белок, который присоединяет ГТФ. После многих промежуточных этапов передачи сигнала происходит фосфоролиз гликогена. Рецептор осуществил самую первую операцию по передаче сигнала, ведущего к расщеплению гликогена. Без него не было бы последующих реакций внутри клетки.

Внутриклеточные регуляторные белки

Белки регулируют процессы, происходящие внутри клеток, при помощи нескольких механизмов:

Белки-регуляторы транскрипции

Транскрипционный фактор — это белок, который, попадая в ядро, регулирует транскрипцию ДНК, то есть считывание информации с ДНК на мРНК (синтез мРНК по матрице ДНК). Некоторые транскрипционные факторы изменяют структуру хроматина, делая его более доступным для РНК-полимераз. Существуют различные вспомогательные транскрипционные факторы, которые создают нужную конформацию ДНК для последующего действия других транскрипционных факторов. Еще одна группа транскрипционных факторов — это те факторы, которые не связываются непосредственно с молекулами ДНК, а объединяются в более сложные комплексы с помощью белок-белковых взаимодействий.

Факторы регуляции трансляции

Трансляция — синтез полипептидных цепей белков по матрице мРНК, выполняемый рибосомами. Регуляция трансляции может осуществляться несколькими способами, в том числе и с помощью белков-репрессоров, которые, связываются с мРНК. Известно много случаев, когда репрессором является белок, который кодируется этой мРНК. В этом случае происходит регуляция по типу обратной связи (примером этого может служить репрессия синтеза фермента треонил-тРНК-синтетазы).

Факторы регуляции сплайсинга

Внутри генов эукариот есть участки, не кодирующие аминокислот. Эти участки называются интронами. Они сначала переписываются на пре-мРНК при транскрипции, но затем вырезаются особым ферментом. Этот процесс удаления интронов, а затем последующее сшивание концов оставшихся участков называют сплайсингом (сшивание, сращивание). Сплайсинг осуществляется с помощью небольших РНК, обычно связанных с белками, которые называются факторами регуляции сплайсинга. В сплайсинге принимают участие белки, обладающие ферментативной активностью. Они придают пре-мРНК нужную конформацию. Для сборки комплекса(сплайсосомы) необходимо потребление энергии в виде расщепляемых молекул АТФ, поэтому в составе этого комплекса есть белки, обладающие АТФ-азной активностью.

Существует альтернативный сплайсинг. Особенности сплайсинга определяются белками, способными связываться с молекулой РНК в областях интронов или участках на границе экзон-интрон. Эти белки могут препятствовать удалению одних интронов и в то же время способствовать вырезанию других. Направленная регуляция сплайсинга может иметь значительные биологические последствия. Например, у плодовой мушки дрозофилы альтернативный сплайсинг лежит в основе механизма определения пола.

Протеинкиназы и протеинфосфатазы

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путем присоединения к ним фосфатных групп.

Протеинкиназы регулируют активность других белков путем фосфолирования — присоединения остатков фосфорной кислоты к остаткам аминокислот, имеющих гидроксильные группы. При фосфорилировании обычно изменяется функционирование данного белка, например, ферментативная активность, а также положение белка в клетке.

Существуют также протеинфосфатазы — белки, которые отщепляют фосфатные группы. Протеинкиназы и протеинфосфатазы регулируют обмен веществ, а также передачу сигналов внутри клетки. Фосфорилирование и дефосфорилирования белков — один из главным механизмов регуляции большинства внутриклеточных процессов.

Источник

Биология. 11 класс

§ 4-1. Функции белков

Белки выполняют разнообразные биологические функции — структурную, транспортную, регуляторную и многие другие. При этом одной из самых важных функций белков в живых организмах является каталитическая (ферментативная).

Ферменты. Из курса химии вы знаете, что вещества, повышающие скорость химических реакций, называются катализаторами. Ферменты *(энзимы)* — это белки, которые выполняют функции биологических катализаторов, т. е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Без их участия биохимические процессы происходили бы слишком медленно или не происходили бы вообще. Ферменты осуществляют расщепление и синтез различных соединений, обеспечивая протекание обмена веществ. Практически все процессы жизнедеятельности обусловлены ферментативными реакциями.

Ферменты ускоряют химические реакции за счет тесного взаимодействия с молекулами субстратов — исходных реагирующих веществ. С субстратом (или субстратами) взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой ее участок — активный центр. Чаще всего он образован несколькими аминокислотными остатками. Активный центр каждого фермента имеет особую форму и химическое строение, поэтому с ним могут связываться лишь определенные субстраты (рис. 4-1.1).

Присоединение субстрата вызывает небольшие изменения конфигурации активного центра — такие, чтобы максимально соответствовать субстрату. Функционально активные группы фермента, за счет которых будет протекать реакция, наиболее благоприятным образом располагаются в пространстве. Образно говоря, активный центр подстраивается под субстрат как перчатка, которую надевают на руку.

В результате присоединения к активному центру молекула субстрата особым образом располагается в пространстве, и в ее структуре ослабляются определенные химические связи. Реакционная способность субстрата возрастает. Поэтому, по сравнению с некатализируемой реакцией, ферментативное превращение субстрата в продукт (или продукты) происходит с меньшими затратами энергии и гораздо большей скоростью. Образовавшиеся продукты отделяются от активного центра. После этого он может принимать новые молекулы субстрата.

Сходство ферментов с обычными химическими катализаторами проявляется в том, что и те и другие увеличивают скорость реакции, но при этом не расходуются и могут использоваться многократно.

В ходе некоторых окислительно-восстановительных процессов, протекающих в живых организмах, образуется токсичное для клеток соединение — пероксид водорода (Н₂О₂). Без участия катализаторов его расщепление идет очень медленно: 2H₂O₂ → 2H₂O + O₂. Вы знаете, что в лаборатории при проведении этой реакции обычно используют неорганический катализатор, например оксид марганца (MnO₂). В его присутствии разложение Н₂О₂ происходит значительно быстрее. В живых организмах под действием фермента каталазы этот процесс протекает с удивительно высокой скоростью: одна молекула каталазы расщепляет за 1 с около 200 000 молекул H₂O₂!

Ферменты являются белками, поэтому активно работают лишь в определенном диапазоне рН, температуры и других факторов. Например, фермент желудочного сока пепсин активен только в кислой среде, а ферменты слюны амилаза и мальтаза — в слабощелочной. В диапазоне 0—40 °С повышение температуры приводит к ускорению ферментативных реакций. Но при дальнейшем увеличении температуры реакции, катализируемые большинством ферментов, замедляются, а затем вовсе прекращаются. Значительное повышение температуры, изменение кислотности среды и других факторов приводит к денатурации ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.

*Существуют ферменты, которые, кроме активного центра, имеют один или несколько регуляторных (аллостерических) центров. С активным или регуляторным центром, либо с другими участками молекулы фермента могут связываться определенные вещества, влияющие на его активность. Вещества, повышающие скорость ферментативной реакции, называются активаторами, снижающие или блокирующие активность фермента — ингибиторами.

Ингибиторы, которые связываются с регуляторным (аллостерическим) центром, вызывают изменения пространственной конфигурации (конформации) фермента, приводящие к уменьшению его активности. Такой тип ингибирования называется аллостерическим (рис. 4-1.2, а).

Некоторые соединения, по структуре сходные с субстратом, могут связываться с активным центром фермента, но не способны подвергаться ферментативному превращению. Такие вещества препятствуют доступу субстрата в активный центр, тем самым снижая скорость ферментативной реакции. Поскольку молекулы субстрата и ингибитора конкурируют за активный центр, данный тип ингибирования назван конкурентным (рис. 4-1.2, б).

Известно также неконкурентное ингибирование, при котором ингибиторы присоединяются к молекуле фермента вне активного и регуляторного центров. Неконкурентные ингибиторы не мешают связыванию ферментов с субстратами, но вызывают такие изменения структуры, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт (рис. 4-1.2, в). Примером могут служить цианид-ионы (CN – ). Они подавляют активность ряда ферментов за счет связывания с ионами металлов, выполняющими роль кофакторов.*

*Ферменты широко используются в пищевой промышленности (при производстве сыров и других кисломолочных продуктов, соков, чая, овощных и фруктовых пюре, в хлебопечении, пивоварении, виноделии, для обработки мяса и т. п.). Их также применяют в сельском хозяйстве для получения кормов, в медицине для диагностики и лечения заболеваний, в текстильной и кожевенной промышленности для обработки тканей, кожи и меха, в производстве синтетических моющих средств и др.*

Кроме каталитической, белки выполняют и другие важные функции (таблица 4-1.1 ).

Функция

Пояснение и примеры

Являются биологическими катализаторами — повышают скорость протекания биохимических реакций, обеспечивая расщепление, синтез и внутримолекулярную перестройку различных соединений. Например, пищеварительные ферменты липазы ускоряют расщепление липидов, амилаза и мальтаза — углеводов, пепсин и трипсин — белков. *Рибулозодифосфат-карбоксилаза обеспечивает связывание углекислого газа в процессе фотосинтеза. Удвоение молекул ДНК происходит под действием фермента ДНК-полимеразы, образование РНК — под действием РНК-полимеразы*

Входят в состав всех компонентов клеток и различных внеклеточных структур. Например, кератин — основной компонент волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев. Эластин входит в состав стенок артерий, связок и др., коллаген — в состав кожи, сухожилий, костной, хрящевой и других тканей. *Склеротин является компонентом наружного скелета насекомых и паукообразных. Фиброин составляет основу коконов насекомых*

Переносят различные вещества от одних клеток и тканей к другим, обеспечивают их поступление в клетки, выведение из клеток, а также процессы внутриклеточного транспорта. Например, дыхательный пигмент гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных животных, а у многих моллюсков и ряда членистоногих эту функцию выполняет гемоцианин. *Глобулины плазмы крови транспортируют гормоны и ионы металлов (например, трансферрин — ионы железа, церулоплазмин — ионы меди), альбумины переносят высшие карбоновые кислоты и некоторые другие вещества*

Принимают участие во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы. Например, белки актин и миозин обеспечивают сократимость гладкой и поперечнополосатой мышечных тканей. *В основе движения жгутиков и ресничек эукариотических клеток лежит скольжение друг относительно друга микротрубочек, входящих в их состав. Оно обеспечивается взаимодействием белков тубулина и динеина*

Регулируют протекание различных физиологических процессов. Например, гормоны инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Процессы роста и физического развития человека протекают под контролем гормона соматотропина. *Другие тропные гормоны, секретируемые передней и средней долями гипофиза, также представляют собой полипептиды. Например, тиреотропин, стимулирующий деятельность щитовидной железы, гонадотропины, регулирующие работу половых желез, пролактин, контролирующий развитие и функционирование молочных желез и т. п. Гормон щитовидной железы кальцитонин и паратгормон, вырабатываемый паращитовидными железами, регулируют содержание ионов Са 2+ в организме*

Некоторые мембранные белки в ответ на действие определенных химических веществ или раздражителей иной природы изменяют свою конфигурацию. Это приводит к изменению протекания тех или иных внутриклеточных процессов. Таким образом, рецепторные белки обеспечивают прием внешних сигналов и ответные реакции клеток на эти сигналы. Например, зрительные пигменты глаза — родопсин (содержится в палочках) и йодопсины (в колбочках) — обеспечивают восприятие света фоторецепторными клетками, их возбуждение и запуск нервного импульса. *Другими примерами могут служить мембранные рецепторы, которые связывают молекулы гормонов, нейромедиаторов и др. Светочувствительный белок фитохром обеспечивает реакцию растений на изменение длины светового дня (фотопериодизм). Он играет важную роль в регуляции цветения, прорастания семян, формирования листьев и т. д.*

Токсины, выделяемые многими бактериями (дифтерийный, ботулиновый, столбнячный, холерный и др.) по химической природе являются белками. Действующие вещества в составе ядов змей, некоторых пауков, скорпионов и насекомых также представляют собой белки

Запасаются в качестве источника аминокислот, например, резервные белки, которые откладываются в семенах растений *(легумин, запасающийся в семенах бобовых и др.)*, или обеспечивают запасание других веществ. Так, миоглобин играет важную роль в создании кислородного запаса в мышечных волокнах. *Ферритин выполняет роль основного внутриклеточного депо железа у человека и животных*

После гидролиза до аминокислот могут подвергаться дальнейшему расщеплению и окислению с высвобождением энергии. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки используются в качестве источника энергии лишь в крайних случаях, когда истощаются запасы углеводов и жиров

*Натуральный шелк, получаемый из коконов шелкопряда, на 75 % состоит из фиброина и на 25 % из серицина. Фиброин — нерастворимый белок, вторичная структура которого (β-складчатый слой) обусловливает прочность шелка. Волокна шелка образованы фиброиновыми нитями. Снаружи они покрыты клейким водорастворимым серицином, который при производстве тканей удаляется. Шелковая нить имеет треугольное сечение и, как призма, преломляет свет, что вызывает красивое переливание и блеск. Шелк использовался для изготовления тканей еще в 4-ом тысячелетии до н. э. Шелковое волокно применяют в качестве шовного материала в хирургии.*

У пауков основу паутины составляет белок спидроин. Секрет паутинных желез выводится наружу в жидком виде. После этого структура спидроина изменяется, и он затвердевает в виде тонких нитей. В их составе участки β-складчатого слоя чередуются с эластичными полипептидными связками. Благодаря этому паутина обладает одновременно высокой прочностью и эластичностью. Она разрывается лишь при растяжении в 5 раз. По прочности паутина сопоставима со сталью, но при этом ее плотность в 6 раз меньше, чем у стали. Если бы паук создал нить длиной в земной экватор, она имела бы массу менее 500 г.

Источник