Сложные белки
Сло́жные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.
В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.
Среди сложных белков выделяют следующие основные классы: гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины и металлопротеины.
Смотреть что такое «Сложные белки» в других словарях:
сложные белки — (холопротеины) – белки, содержащие компонент небелковой природы – простетическую группу … Краткий словарь биохимических терминов
сложные белки — протеиды … Cловарь химических синонимов I
белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ — природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой… … Большой Энциклопедический словарь
Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия
БЕЛКИ — (протеины), класс сложных азотсодержащих соединений, наиболее характерных и важных (наряду с нуклеиновыми кислотами) компонентов живого вещества. Белки выполняют многочисленные и разнообразные функции. Большинство белков ферменты, катализирующие… … Энциклопедия Кольера
Белки — I Белки (протеины) органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями ( СО NH2 ) в определенной последовательности. Белки являются главными… … Медицинская энциклопедия
БЕЛКИ (органические соединения) — БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ — БЕЛКИ, или протеины, высокомолекулярные коллоидальные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Б. по своему количественному содержанию в организме животных занимают среди твердых составных частей его одно из первых мест, а по… … Большая медицинская энциклопедия
БЕЛКИ — (Sciurus), род беличьих. Дл. тела 20 31 см. Хорошо лазают и передвигаются по деревьям. Длинный (20 30 см) пышный хвост служит рулём при прыжках. Ок. 40 видов, в Сев. полушарии и на С. Юж. Америки, в горных и равнинных лесах, включая островные… … Биологический энциклопедический словарь
Сложные белки
В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.
В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:
* Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс — протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины — гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет
95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.
* Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.
* Металлопротеины, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)
Нуклеопротеины, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом.
Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока:
* Хромопротеиды — собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлосодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем — гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.
Связанные понятия
Метаболи́зм (от греч. «превращение», «изменение») или обме́н веще́ств — набор химических реакций, которые возникают в живом организме для поддержания жизни. Эти процессы позволяют организмам расти и размножаться, сохранять свои структуры и отвечать на воздействия окружающей среды.
Упоминания в литературе
Связанные понятия (продолжение)
Тетрáсахариды (от др. греч. τέσσερις — четыре — два и ζάχαροη — сахар) — органические соединения, одна из групп углеводов; являются частным случаем олигосахаридов.
Фитазы (мио-инозитол-1,2,3,4,5,6-гексакисфосфат-фосфогидролазы) – группа ферментов, относящихся к подклассу фосфатаз, осуществляющих высвобождение хотя бы одного фосфат-иона из молекулы фитиновой кислоты. В результате гидролиза фитиновой кислоты образуются низшие, т. е. содержащие менее шести остатков фосфорной кислоты, инозитолфосфаты, инозитол и неорганический фосфат, а также высвобождаются связанные с фитатами катионы.
Хромопротеиды (от греч. chroma — краска) — сложные белки, состоящие из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента — простетической группы. Различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы гем), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина). Хромопротеиды участвуют в таких процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, клеточное дыхание и дыхание всего организма, транспорт кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительные.
Что такое сложный белок
Нуклеопротеиды
Схема 1
Из пентоз в мононуклеотидах представлены рибоза и дезоксирибоза:
Азотистые основания являются производными пуринов или пиримидинов.
Эти соединения могут находиться как в кетонной, так и в энольной формах. В составе нуклеиновых кислот пиримидиновые основания представлены только кетонной формой.
Таким образом, мононуклеотид имеет следующую структуру:
Адениловая кислота (аденозинмонофосфорная кислота)
Уридиловая кислота (урицинмонофосфорная кислота)
Мононуклеотиды могут содержать в своем составе 1, 2 или 3 остатка фосфорной кислоты. Например, аденозинмоно-, ди- и трифосфорные кислоты, которые обозначаются как АМФ, АДФ, АТФ.
Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ)
. При распаде АТФ на АДФ и Н3РО4 выделяется энергия, которая была заключена в этой связи, примерно 8-10 ккал. Соответственно этому для синтеза АТФ, кроме АДФ и фосфорной кислоты, необходимо аналогичное количество энергии. Механизм действия других макроэргических соединений одинаков с рассмотренным
Мононуклеотиды, входящие в состав нуклеиновых кислот, соединяются между собой по типу «3-5 связи». Это означает, что соединение происходит путем образования эфирных связей между остатком фосфорной кислоты и двумя гидроксилами: одним, находящимся у 3-го углеродного атома пентозы одного мононуклеотида, и другим, расположенным у 5-го углеродного атома пентозы последующего мононуклеотида. Соединенные таким путем мононуклеотиды характеризуют первичную структуру нуклеиновых кислот.
Первичная структура ДНК
ДНК в основном сосредоточена в ядре (и ядрышке) клетки. Ее главная функция заключается в том, что она является носителем наследственности. Генетические особенности каждого индивидуума заключены в определенной последовательности азотистых оснований, входящих в состав первичной структуры ДНК (см. Биосинтез белка).
Рис. 18. Двойная нить ДНК
Еще одной особенностью вторичной структуры ДНК является противоположное расположение двух цепей мононуклеотидов. На рис. 19 стрелками указано антипараллельное направление этих цепей. Рассмотренная модель вторичной структуры ДНК была впервые предложена Дж. Уотсоном и Ф. Криком.
Рис. 19. Схема водородной и фосфоэфирных связей на участке вторичной структуры молекулы ДНК
Первичная структура РНК
Рис. 20. Схема водородных связей на участке вторичной структуры молекулы РНК
Хромопротеиды
Одним из методов распознавания производных гемоглобина является исследование их спектров поглощения. Как установлено, при прохождении луча белого света через призму он разлагается на ряд цветных лучей, видимых на экране, от красного до фиолетового, что дает известную картину спектра, как, например, радуга. Если на пути луча между источником света и призмой поместить раствор с веществом, способным к поглощению луча с определенной длиной волны, то в определенных местах должны появиться темные, неосвещенные участки. Такой спектр называется спектром поглощения (рис. 22). Сам гемоглобин (рис. 22, 3) дает одну широкую темную полосу между линиями D и Е. НbО2 (рис. 22, 2) в этих же границах дает две темные линии, и НbCO (4) и НbОН (5) показывают свои специфические спектры поглощения.
Глюкопротеиды
Фосфопротеиды
Липопротеиды
Липопротеиды представляют собой комплексные соединения белка и различных жиров (холестерина, нейтрального жира, фосфолипидов и др.). У растворимых липопротеидов белковая часть расположена на поверхности молекулы. В организме различные их фракции, например α- и β-липопротеиды, обнаружены в составе плазмы крови, нервной ткани, а также в яичном желтке, молоке.
Одной из основных функций липопротеидов является транспорт жира.
Концентрация липопротеидов в сыворотке крови меняется при отдельных заболеваниях, поэтому их определение имеет диагностическое значение, как, например; при атеросклерозе, когда увеличено содержание β-липопротеидов.
Сложный белок: определение, состав, строение, структура, функции, классификация и краткая характеристика. Чем отличаются простые белки от сложных?
Сложный белок, кроме собственно белкового компонента, содержит дополнительную группу иной природы (простетическую). В качестве данного компонента выступают углеводы, липиды, металлы, остатки фосфорной кислоты, нуклеиновые кислоты. Чем отличаются простые белки от сложных, на какие виды подразделяют эти вещества, и каковы их особенности, расскажет эта статья. Главное отличие рассматриваемых веществ – их состав.
Сложные белки: определение
Это двухкомпонентные вещества, в состав которых входит простой белок (пептидные цепи) и небелковое вещество (простетическая группа). В процессе их гидролиза образуются аминокислоты, небелковая часть и продукты распада. Чем отличаются простые белки от сложных? Первые состоят только из аминокислот.
Классификация и характеристика сложных белков
Эти вещества делятся на виды в зависимости от типа дополнительной группы. К сложным белкам относятся:
Особенности гликопротеинов и протеогликанов
Эти белки являются сложными веществами. Протеогликаны содержат большую долю углеводов (80-85%), у обычных гликопротеидов содержание составляет 15-20%. Уроновые кислоты присутствуют только в молекуле протеогликанов, их углеводы отличаются регулярным строением с повторяющимися звеньями. Какова структура и функции сложных белков гликопротеинов? Их углеводные цепи включают только 15 звеньев и имеют нерегулярное строение. В структуре гликопротеинов связь углевода с белковым компонентом обычно осуществляется через остатки таких аминокислот, как серин или аспаргин.
К гликопротеиновым ферментам относятся холинэстераза и нуклеаза.
Подробнее о протеогликанах
Обычно сложный белок протеогликан включает в свою структуру большие углеводные цепи с повторяющимися дисахаридными остатками, состоящими из какой-либо уроновой кислоты и аминосахара. Олиго- или полисахаридные цепи называются гликанами. Первые обычно содержат 2-10 мономерных единиц.
В зависимости от структуры углеводных цепей выделяют их различные типы, например, кислые гетерополисахариды с большим количеством кислотных групп или гликозаминогликаны, включающие аминогруппы. К последним относятся:
Данные полимеры – компоненты протеогликанов, которые заполняют межклеточное пространство, удерживают воду, смазывают подвижные части суставов, являются их структурными составляющими. Гидрофильность (хорошая растворимость в воде) протеогликанов позволяет им в межклеточном пространстве создавать преграду для крупных молекул и микроорганизмов. С их помощью создается желеобразный матрикс, в который погружены волокна других важных белков, например, коллагена. Его тяжи в среде протеогликана имеют древовидную форму.
Особенности и типы липопротеидов
Сложный белок липопротеид отличается хорошо выраженной двойственной гидрофильной и гидрофобной природой. Ядро молекулы (гидрофобную часть) образуют неполярные эфиры холестерола и триацилглицериды.
Снаружи в гидрофильной зоне располагаются белковая часть, фосфолипиды, холестерол. Выделяют несколько разновидностей белков липопротеидов в зависимости от их структуры.
Основные классы липопротеидов:
Такая сосудистая патология, как атеросклероз, возникает в результате неправильного соотношения разных типов липопротеинов в крови. По характеристике состава можно выявить несколько тенденций изменения структуры фосфолипидов (от ЛВП до хиломикронов): уменьшение доли белка (от 80 до 10%) и фосфолипидов, увеличение процента триацилглицеридов (от 20 до 90%).
Среди металлопротеинов много важных ферментов
Металлопротеин может включать в себя ионы нескольких металлов. Их наличие влияет на ориентацию субстрата в активном (каталитическом) центре фермента. Ионы металлов локализуются в активном центре и играют важную роль в проведении каталитической реакции. Часто ион выполняет функцию акцептора электронов.
Примеры металлов, содержащихся в структуре ферментных металлопротеинов:
Фосфопротеины
Что входит в состав сложных белков фосфопротеинов? Для данной категории характерно присутствие фосфатной группы, которая связана с белковой частью через аминокислоты с гидроксилом (тирозин, серин или треонин). Какие функции выполняет фосфорная кислота, находясь в структуре белка? Она изменяет структуру молекулы, придает ей заряд, повышает растворимость, влияет на свойства белка. Примерами фосфопротеинов являются казеин молока и яичный альбумин, но в основном к данной категории сложных белков относятся ферменты.
Фосфатная группа играет важную функциональную роль, так как многие белки связаны с ней не постоянно. В клетке все время происходят процессы фосфорилирования и дефосфорилирования. В результате выполняется регуляция в работе белков. Например, если гистоны – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами переходят в фосфорилированное состояние, то активность генома (генетического материала) возрастает. От фосфорилирования зависит активность таких ферментов, как гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза.
Нуклеопротеины
Нуклеопротеины – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами. Они – неотъемлемая часть хранения и регуляции генетического материала, работы рибосом, выполняющих функцию синтеза белка. Самые простейшие формы жизни вирусов можно назвать рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами, так как они состоят из генетического материала и белков.
Как происходит взаимодействие дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) и гистонов? В хроматине выделяют 2 вида белков, связанных с ДНК (гистоновые и негистоновые). Первые участвуют на начальной стадии компактизации ДНК. Молекула нуклеиновой кислоты обвивается вокруг протеинов с формированием нуклеосом. Образовавшаяся нить похожа на бусины, из них формируются суперспирализованная структура (хроматиновая фибрилла) и суперспираль (хромонема интерфазы). За счет действия гистоновых белков и протеинов более высоких уровней обеспечивается сокращением размерности ДНК в тысячи раз. Достаточно сравнить размер хромосом и длину нуклеиновой кислоты, чтобы оценить важность белков (6-9 см и 10-6 мкм, соответственно).
Какие бывают хромопротеины
Хромопротеины содержат весьма разнообразные группы, которые объединяет только одно – наличие окраски в простетическом компоненте. Сложные белки данной категории подразделяются на: гемопротеины (содержат в структуре гем), ретинальпротеины (витамин А), флавопротеины (витамин В2), кобамидпротеины (витамин В12).
Гемопротеины классифицируются в зависимости от функций на не ферментативные (гемоглобиновый и миоглобиновый белок) и ферменты (цитохромы, каталазы, пероксидазы).
Флавопротеины содержат в качестве простетического компонента производные витамина В2 флавинмононуклеотид (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД). Данные ферменты также участвуют в окислительно-восстановительных превращениях. К ним относятся оксидоредуктазы.
Что такое цитохромы
Как было описано выше, гем состоит из порфирина. В его структуру входят 4 пиррольных кольца и двухвалентное железо. Особая группа гемовых ферментов – цитохромы, различающиеся составом аминокислот и числом пептидных цепей, специализированы на проведении окислительно-восстановительных реакций, за счет которых обеспечивается перенос электронов в дыхательной цепи. Данные ферменты участвуют в микросомальном окислении – начальных реакциях биотрансформации ксенобиотиков, приводящих к их обезвреживанию, и обмене многих экзогенных и экзогенных веществ, например, стероидов, насыщенных жирных кислот.
Влияние простетической группы
Простетическая группа, входящая в состав сложных белков, влияет на его свойства: изменяет его заряд, растворимость, термопластичность. Например, таким действием обладают остатки фосфорной кислоты или моносахаридов. Углеводная часть, включенная в состав сложного белка, защищает его от протеолиза (разрушения в результате процесса гидролиза), влияет на проникновение молекул через клеточную мембрану, их секрецию и сортировку. Липидный фрагмент позволяет создавать белковые каналы для транспорта плохо растворимых в воде (гидрофобных) соединений.
Строение и функции сложных белков полностью зависят от простетической группы. Например, с помощью железосодержащего гема в гемоглобине происходит связывание кислорода и углекислого газа. За счет нуклеопротеидов, формируемых в результате взаимодействия гистонов, протаминов с ДНК или РНК, происходит защита генетического материала, его компактное хранение, связывание РНК в процессе синтеза белков. Нуклеопротеидами называют устойчивые комплексы белков и нуклеиновых кислот.
Заключение
Таким образом, сложные белки выполняют большой спектр функций в организме. Поэтому потребление макро- и микроэлементов так важно для поддержания здоровья. Металлы входят в состав многих ферментов. Зная биохимию, особенности своего здоровья и экологическое состояние места проживания, можно скорректировать режим собственного питания. Например, выделяют территории, отличающиеся дефицитом какого-либо элемента. Его дополнительное внесение в рацион в виде добавок позволяет восполнить недостаток.
Белок: функции, нормы, особенности и источники
Материал проверила и прокомментировала Горбачёва Наталья Леонидовна, диабетолог, диетолог, эндокринолог, ведущий специалист сети клиник «Семейная»
Что такое белок
Белки — главный строительный материал организма. Он участвует в создании мышц, сухожилий, органов и кожи, а также нужен для производства ферментов, гормонов, нейромедиаторов и различных молекул, которые выполняют множество важных функций. Белки состоят из более мелких молекул, аминокислот, которые соединяются вместе, как бусы на нитке. Эти связанные аминокислоты образуют длинные белковые цепи, которые затем складываются в сложные формы. Некоторые аминокислоты организм производит самостоятельно, другие можно восполнить только с помощью еды.
Функции белка в организме
Рост мышц и повышение выносливости
Организму необходим протеин, ведь мышцы в основном состоят из белка. Как и большинство тканей тела, мышцы динамично разрушаются и восстанавливаются, поэтому им необходим строительный материал для роста. Чтобы мышечная масса увеличивалась, в организме должен быть положительный белковый баланс. Его также называют азотным, из-за высокого содержания этого элемента в протеине. Употребление белка помогает не только нарастить мышцы при занятиях спортом, но и предотвратить их потерю, если вы придерживаетесь строгих диет [1] [2].
Биохимические процессы
Белки — ферменты, они помогают тысячам биохимических реакций, происходящих внутри клеток организма [3]. В том числе активируют метаболизм посредством объединения с другими молекулами — субстратами. Ферменты также могут функционировать и вне клетки, например, пищеварительные — лактоза и сахароза, которые помогают переваривать сахар. От их количества зависит пищеварение, свертывание крови и энергетический баланс. Дисбаланс некоторых ферментов может привести к сбоям в работе большинства систем организма [4].
Гормональный баланс
Некоторые белки представляют собой гормоны, которые как химические посредники помогают взаимодействовать различным клеткам организма. Их производят эндокринные ткани и железы, а затем белки транспортируются по внутренним органам. Эти гормоны делят на три группы: белок и пептиды, стероиды и амины [5].
Структура тканей
Некоторые белки являются волокнами, придающими жесткость клеткам: кератин, коллаген и эластин. Они помогают формировать каркас тканей тела [6]. Кератин — строительный материал для кожи, волос и ногтей, коллаген — структурный белок костей, кожи, связок и сухожилий, а эластин позволяет тканям возвращаться в первоначальную форму после растяжений и сокращений.
Правильный pH
Белок играет жизненно важную роль в регулировании концентрации кислот и оснований в крови и других жидкостях организма [7]. Этот баланс измеряется с помощью шкалы pH от 0 до 14, где 0 — максимально кислый, 7 — нейтральный, 14 — наиболее щелочной. Протеины — один из способов регулирования этих показателей. Например, гемоглобин — тоже белок, из которого состоят эритроциты. Он связывает небольшое количество кислоты, помогая поддерживать нормальный уровень pH в крови.
Хороший иммунитет
Белки помогают формировать иммуноглобулины или антитела для борьбы с инфекцией [8] [9]. Антитела — белки в крови, которые помогают защитить организм от бактерий и вирусов. Вырабатывая их в качестве реакции на вторжение чужеродных элементов, клетки в дальнейшем лучше противостоят похожим заболеваниям.
Баланс жидкости
Альбумин и глобулин — белки крови, которые помогают сохранить баланс жидкости в организме, удерживая воду в клетках [10] [11]. При недостатке протеина могут возникать отеки, так как жидкость вытесняется в промежутки между клетками [12].
Нормализация веса
Белок важен для тех, кому необходимо нормализовать вес. Некоторые эксперименты ученых подтверждают, что увеличение количества белка в рационе ведет к повышению скорости метаболизма и снижению аппетита [13]. Протеин хорошо насыщает, в результате чего реже хочется перекусывать, снижается объем порций в основных приемах пищи [14] [15]. В одном из исследований женщины 12 недель употребляли белковую пищу в количестве 30% от дневной калорийности рациона. В среднем каждая из участниц эксперимента потеряла порядка пяти килограмм веса, сохранив здоровые пищевые привычки [16].
Норма белка в день
Если вы каждый день едите продукты животного происхождения, такие как мясо, рыбу, яйца или молочные продукты, вы, вероятно, получаете достаточно белка. Если придерживаетесь растительной диеты, получить незаменимые аминокислоты, необходимые организму, будет сложнее. Среднестатистические нормы протеина в рационе на один килограмм веса:
В некоторых случаях требуется больше белка, например, в периоды болезни, интенсивных занятий спортом, а также при беременности и кормлении грудью [17] [18]. Данные о точном количестве вещества разнятся, поэтому правильно будет проконсультироваться с лечащим врачом, который подберет индивидуальный рацион, исходя из особенностей организма. Так, авторы одного исследования утверждают, что беременным женщинам в день необходимы 1,2–1,52 г протеина на один кг веса [19]. Другие врачи рекомендуют потреблять дополнительно 1,1г белка на кг веса [20]. Суточная норма белка во время грудного вскармливания составляет 1,3 г на килограмм в день плюс 25 дополнительных граммов [21].
Активным людям требуется больше белка, чем тем, кто ведет малоподвижный образ жизни. Спортсменам, предпочитающим тренировки на выносливость, необходимо около 1,2–1,4 г на каждый кг веса [22] [23]. Достаточное количество протеина необходимо для предотвращения развития заболеваний, таких как остеопороз. Пожилым людям, а также тем, кто восстанавливается после травмы или операции, требуется до 1–1,3 г на один кг массы тела [24] [25].
Сколько белка в яйцах, курице и твороге
Эти продукты врачи и диетологи чаще всего упоминают как отличные источники протеина:
Яйца. Содержат 6-7 г белка на штуку среднего размера. Содержатся они именно в белковой части яйца. Поэтому в фитнес-меню часто присутствуют блюда без желтка, но на самом деле, при сбалансированном рационе нет смысла от них отказываться.
Курица. Если необходимо добавить белка в рацион, выбирайте куриную грудку — в ней больше волокон и меньше жира. На 100 г продукта — 27% белка. Оптимальный ингредиент для повышения уровня белка в организме, если вы не придерживаетесь растительной диеты.
Творог. В 200-граммовой пачке творога содержится 35 г белка, что соответствует почти трети среднестатистической дневной нормы. Отдавайте предпочтение творогу средней жирности, так как обезжиренного усваивается меньше необходимым микроэлементов.
Продукты, богатые белком
В первую очередь, протеин попадает в организм из животных продуктов. Средние показатели белка на 100 г продукта:
Вегетарианцам и веганам стоит позаботиться о наличии растительного белка в рационе. Это могут быть бобовые, крупы, соевые и цельнозерновые продукты:
Норма белка в моче и крови
Лучший способ проверить, хватает ли организму белка, — сдать анализы, например биохимический анализ крови. В норме концентрация белка в крови взрослого человека должна составлять 62–86 г/л, а у детей — от 45 до 80 г/л. Снижение этих показателей возникает в результате ряда заболеваний, в том числе первичных иммунодефицитов, нарушениях обмена веществ, дисфункциях желудочно-кишечного тракта, а также дефицита протеина в рационе.
Превышение нормы встречается редко, но оно может указывать на хронические тяжелые инфекции (такие как туберкулез), ускоренный распад эритроцитов, системные опухоли или обезвоживание организма.
С-реактивный белок — фракция протеинов плазмы, которая повышается при наличии в организме воспалительного процесса. Синтезируется в ответ на попадание в кровь токсинов патологических микроорганизмов и обезвреживает их путем их связывания, а также запускает иммунные реакции. С-реактивный белок в норме отсутствует в крови (либо его показатели не превышают 0,4 мг/л). Большие значения указывают на развитие патологий: инфекционных и вирусных заболеваний, панкреатита, пиелонефрита, гепатита, язвенного колита и онкологии.
Помимо крови, белок учитывают в анализе мочи. Небольшое его количество встречается и у здоровых людей, в норме — до 140 мг/л (до 0,140 г/л). При активной физической нагрузке показатели не должны превышать 250 мг/сутки (0,250 г/л). Для того, что точнее узнать потери белка с мочой, необходимо проводить исследование его концентрации в суточных анализах. Их назначают при заболеваниях мочевыделительной системы и почек, инфекциях, а также для контроля осложнений, в том числе при приеме препаратов, оказывающих нефротоксическое действие — поражение почек.
Переизбыток белка
Высокое потребление белка может нанести вред людям с заболеваниями почек [26]. Двумя основными факторами риска почечной недостаточности являются высокое кровяное давление (гипертония) и диабет. И то, и другое провоцируется переизбытком белка [27] [28]. Точное количество необходимого протеина варьируется в зависимости от возраста, состояния здоровья и образа жизни. Исследование с участием здоровых мужчин, занимающихся силовыми тренировками, показало, что ежедневное употребление 3 г белка на кг массы тела в течение года не имело никаких неблагоприятных последствий для здоровья [29]. Даже 4,4 г на кг веса в течение двух месяцев не вызывало никаких побочных эффектов [30].
Нет никаких доказательств того, что потребление белка в разумных количествах причиняет вред здоровым людям. Напротив, существует множество доказанных преимуществ. Однако, если у вас заболевание почек, следует следовать советам врача и ограничить потребление протеинов.
Богатое белками, но бедное жирами и углеводами питание — нагрузка на почки и печень. Переизбыток белка на фоне нехватки других необходимых организму веществ выражается в проблемах с пищеварением, неприятном запахе изо рта и постоянной жажде.
Недостаток белка
Помимо показателей медицинских анализов есть и другие признаки недостатка протеина, которые вы можете заметить перед походом к врачу.
Постоянный голод
Белки насыщают и заряжают энергией надолго, но в качестве перекуса многие из нас используют не белковые продукты, а содержащие углеводы: бананы, печенье, конфеты, выпечку и бутерброды. Еда, богатая углеводами, приводит к быстрому подъему уровня сахара (и мы чувствуем себя сытыми) и такому же быстрому падению (через полчаса мы снова голодны). Этот же эффект вызывает тягу к сладкому: организму не хватает сил, а конфета — самый быстрый способ их получить. Правда, ненадолго.
Слабые волосы и ногти
Ногти и волосы — это тоже белок, а точнее, кератин. Для их здоровья регулярное потребление белковой пищи абсолютно необходимо, иначе организму неоткуда будет брать строительный материал. При дефиците белка волосы становятся тонкими, слабыми и тусклыми, плохо растут и секутся, а ногти начинают ломаться и расслаиваться.
Медленное заживление ран
Если даже маленькая царапина заживает дольше недели, это тоже может быть признаком недостатка белка. Он входит в состав клеток мышечной ткани, кожи и крови, поэтому, если макроэлемента не хватает, на ремонт повреждений у организма уходит гораздо больше времени.
Частые инфекционные болезни
По мнению доктора Алиссы Рамси из американской Академии питания и диетологии, белок также необходим для построения клеток иммунной системы — если вы едите мало белковых продуктов, со временем защита организма может ослабеть.
Без белка замедляется выработка интерферона и лизоцима, «защитников», отбивающих атаки патогенов. Иммунитет перестает справляться с бактериями и вирусами, и мы болеем чаще. Причем любыми инфекционными заболеваниями: у людей на низкобелковой диете часто диагностируют инфекции.
Отеки
Дефицит белка приводит к нарушению водно-солевого баланса, из-за чего жидкость скапливается в тканях. Результат — мешки под глазами и опухшее по утрам лицо, отеки лодыжек и стоп, чувство тяжести в ногах, которое появляется уже в середине дня, даже если вы носите удобную обувь.
Снижение веса
У нашего организма свои приоритеты. Если белка не хватает, то все поступающие протеины направляются туда, где они жизненно необходимы, то есть к внутренним органам. Мышцам при этом почти ничего не достается, и они начинают уменьшаться в объеме. Правда, снижение мышечной массы при белковой недостаточности заметить трудно — за счет отеков вес может оставаться относительно стабильным или снижаться очень медленно. Зато вы точно заметите другие признаки постепенной атрофии мышечной ткани — слабость и быструю утомляемость. Люди, желающие скорректировать вес, часто отказываются от жиров или белка, но это ошибка. Важно соблюдать баланс: основу правильной диеты составляют мясо, рыба (или продукты с высоким содержанием белка растительного происхождения), крупы и овощи.
Плохое настроение
Белок, помимо всего прочего, важен для синтеза нейромедиатора серотонина. Именно он отвечает за хорошее настроение и стрессоустойчивость. Недостаток серотонина приводит не только к хандре, плаксивости и мрачным мыслям, но и к бессоннице, повышенной тревожности, нервозности и склонности взрываться по пустякам.
Комментарии эксперта
Горбачёва Наталья Леонидовна, диабетолог, диетолог, эндокринолог, ведущий специалист сети клиник «Семейная»
«Правильный белковый обмен веществ — баланс между распадом и синтезом белков. Организму должно хватать аминокислот для построения новых соединений. Степень усвоения белка зависит от его происхождения и способа термической обработки. Элемент не способен накапливаться в организме, его излишки выводятся с помощью почек. Поэтому чрезмерное потребление белка негативно сказывается на их состоянии
Причинами нарушений белкового обмена могут стать наследственные заболевания: подагра, а также тяжелые состояния, такие как онкопатологии, следствие радиационного облучения и прочее. Но в большинстве случаев у взрослого человека симптомы нарушения биосинтеза белков говорят о несбалансированном рационе питания.
Недостаток белков — актуальная проблема. Одних она настигает при избавлении от лишнего веса, других — при вегетарианстве, а третьих — из-за заболеваний пищеварительной и эндокринной систем. Дефицит белков может не проявляться клинически, но последствия недостатка протеина довольно печальны:
Если биосинтез белков нарушен на этапе построения, человек может страдать от белкового отравления. Характерными признаками интоксикации являются поражение печени и почек, нарушения работы ЖКТ. Переизбыток белка влияет на центральную нервную систему вплоть до серьезных поражений при врожденных нарушениях обмена веществ. При ухудшении самочувствия необходимо сдать анализы и получить рекомендации специалиста. »