что такое процесс фосфорилирования

Фосфорилирование

Фосфорилирование — процесс переноса остатка фосфорной кислоты от фосфорилирующего агента- донора к субстрату, как правило, катализируемый ферментами и ведущий к образованию эфиров фосфорной кислоты [1] :

АТФ + R-OH АДФ + R-OPO₃H₂

В живых клетках фосфорилирование — один из наиболее распространённых видов посттрансляционной модификации белка. Процессы фосфорилирования и дефосфорилирования различных субстратов являются одними из важнейших биохимических реакций. Они катализируются особыми ферментами, выделяемыми в особый класс киназ, или иначе фосфотрансфераз.

Так, например, фосфорилирование или дефосфорилирование того или иного белка часто регулирует функциональную активность данного белка (усиливает ее или наоборот «выключает» данный белок функционально).

Фосфорилирование также необходимо для получения активных коферментных форм многих витаминов группы B. Например, при двойном фосфорилировании тиамина образуется кокарбоксилаза (кофермент фермента карбоксилазы), при фосфорилировании пиридоксаля (альдегидной формы витамина B6) — пиридоксаль-6-фосфат, являющийся коферментом многих ферментов обмена аминокислот, при фосфорилировании никотинамида (витамина PP) — никотинамиддинуклеотидфосфат (НАДФ), являющийся коферментом во многих важнейших окислительно-восстановительных реакциях и т. д.

Также с фосфорилирования гексоз начинается процесс гликолиза. Фосфорилирование АДФ обеспечивает запасание энергии в форме АТФ для ее последующего расходования. И это лишь малая часть реакций фосфорилирования, протекающих в живых клетках.

Фосфорилирование белков

Обратимое фосфорилирование боковых цепей аминокислот — широко распространённый способ регуляции активности ключевых белков клетки, в том числе ферментов и белков сигнальных путей. Считается, что фосфорилированию подвержено около трети всех белков эукариот.

Введение в молекулу белка остатка фосфорной кислоты, как правило, меняет её свойства. Это связано с химической природой фосфатной группы, которая может формировать водородные связи и электростатические взаимодействия с компонентами белковой молекулы. В результате может изменяться пространственная структура белка и, как результат, его активность и способность связываться с другими молекулами.

Источник

Фосфорилирование

Из Википедии — свободной энциклопедии

Фосфорилирование — процесс переноса остатка фосфорной кислоты от фосфорилирующего агента-донора к субстрату, как правило, катализируемый ферментами и ведущий к образованию сложных эфиров фосфорной кислоты [1] :

В живых клетках фосфорилирование — один из наиболее распространённых видов посттрансляционной модификации белка. Процессы фосфорилирования и дефосфорилирования различных субстратов являются одними из важнейших биохимических реакций. Они катализируются особыми ферментами, выделяемыми в особый класс киназ, или иначе фосфотрансфераз.

Так, например, фосфорилирование или дефосфорилирование того или иного белка часто регулирует функциональную активность данного белка (усиливает её или наоборот «выключает» данный белок функционально).

Фосфорилирование также необходимо для получения активных коферментных форм многих витаминов группы B. Например, при двойном фосфорилировании тиамина образуется кокарбоксилаза (кофермент фермента карбоксилазы), при фосфорилировании пиридоксаля (альдегидной формы витамина B6) — пиридоксаль-6-фосфат, являющийся коферментом многих ферментов обмена аминокислот, при фосфорилировании никотинамида (витамина PP) — никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ), являющийся коферментом во многих важнейших окислительно-восстановительных реакциях и т. д.

Также с фосфорилирования гексоз начинается процесс гликолиза. Фосфорилирование АДФ обеспечивает запасание энергии в форме АТФ для её последующего расходования. И это лишь малая часть реакций фосфорилирования, протекающих в живых клетках.

Источник

Фосфорилирование

АТФ + R-OH → АДФ + R-OPO3H2В живых клетках фосфорилирование — один из наиболее распространённых видов посттрансляционной модификации белка. Процессы фосфорилирования и дефосфорилирования различных субстратов являются одними из важнейших биохимических реакций. Они катализируются особыми ферментами, выделяемыми в особый класс киназ, или иначе фосфотрансфераз.

Так, например, фосфорилирование или дефосфорилирование того или иного белка часто регулирует функциональную активность данного белка (усиливает её или наоборот «выключает» данный белок функционально).

Фосфорилирование также необходимо для получения активных коферментных форм многих витаминов группы B. Например, при двойном фосфорилировании тиамина образуется кокарбоксилаза (кофермент фермента карбоксилазы), при фосфорилировании пиридоксаля (альдегидной формы витамина B6) — пиридоксаль-6-фосфат, являющийся коферментом многих ферментов обмена аминокислот, при фосфорилировании никотинамида (витамина PP) — никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ), являющийся коферментом во многих важнейших окислительно-восстановительных реакциях и т. д.

Также с фосфорилирования гексоз начинается процесс гликолиза. Фосфорилирование АДФ обеспечивает запасание энергии в форме АТФ для её последующего расходования. И это лишь малая часть реакций фосфорилирования, протекающих в живых клетках.

Связанные понятия

Упоминания в литературе

Связанные понятия (продолжение)

ГТФазы (англ. GTPases) — большое семейство ферментов гидролаз, которые связывают и гидролизуют гуанозинтрифосфат (GTP). Связывание и гидролиз GTP осуществляются в консервативном G-домене, сходном для всех ГТФаз.

Шаперо́н (англ. chaperones) — класс белка, главная функция которого состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белка, а также образование и диссоциация белковых комплексов.

К мембранным белкам относятся белки, которые встроены в клеточную мембрану или мембрану клеточной органеллы или ассоциированы с таковой. Около 25 % всех белков являются мембранными.

Протеа́зы, протеиназы, протеолитические ферменты — ферменты из класса гидролаз, которые расщепляют пептидную связь между аминокислотами в белках. Кроме них, пептидную связь расщепляют также протеасомы.

Нуклеазы — большая группа ферментов, гидролизующих фосфодиэфирную связь между субъединицами нуклеиновых кислот. Различают несколько типов нуклеаз в зависимости от их специфичности: экзонуклеазы и эндонуклеазы, рибонуклеазы и дезоксирибонуклеазы, рестриктазы и некоторые другие. Рестриктазы занимают важное положение в прикладной молекулярной биологии.

Источник

Что такое фосфорилирование и как оно работает?

Фосфорилирование — это химическое присоединение фосфорильной группы (PO3 — ) к органической молекуле. Удаление фосфорильной группы называется дефосфорилированием. И фосфорилирование, и дефосфорилирование осуществляются ферментами (например, киназами, фосфотрансферазами). Фосфорилирование важно в областях биохимии и молекулярной биологии, потому что это ключевая реакция в функции белков и ферментов, метаболизме сахара, а также хранении и высвобождении энергии.

Цели фосфорилирования

Фосфорилирование играет важную регулирующую роль в клетках. В его функции входят:

Типы фосфорилирования

Многие типы молекул могут подвергаться фосфорилированию и дефосфорилированию. Три наиболее важных типа фосфорилирования — это фосфорилирование глюкозы, фосфорилирование белков и окислительное фосфорилирование.

Фосфорилирование глюкозы

Глюкоза и другие сахара часто фосфорилируются на первом этапе их катаболизма. Например, первая стадия гликолиза D-глюкозы — ее превращение в D-глюкозо-6-фосфат. Глюкоза — это небольшая молекула, которая легко проникает в клетки. Фосфорилирование образует более крупную молекулу, которая не может легко проникнуть в ткань. Итак, фосфорилирование имеет решающее значение для регулирования концентрации глюкозы в крови. Концентрация глюкозы, в свою очередь, напрямую связана с образованием гликогена. Фосфорилирование глюкозы также связано с сердечным ростом.

Фосфорилирование белков

Фебус Левен из Института медицинских исследований Рокфеллера был первым, кто идентифицировал фосфорилированный белок (фосвитин) в 1906 году, но ферментативное фосфорилирование белков не было описано до 1930-х годов.

Фосфорилирование белка происходит, когда фосфорильная группа добавляется к аминокислоте. Обычно аминокислота представляет собой серин, хотя фосфорилирование также происходит по треонину и тирозину у эукариот и гистидину у прокариот. Это реакция этерификации, когда фосфатная группа взаимодействует с гидроксильной (-ОН) группой боковой цепи серина, треонина или тирозина. Фермент протеинкиназа ковалентно связывает фосфатную группу с аминокислотой. Точный механизм несколько отличается у прокариот и эукариот. Наиболее изученными формами фосфорилирования являются посттрансляционные модификации (PTM), что означает, что белки фосфорилируются после трансляции с матрицы РНК. Обратная реакция, дефосфорилирование, катализируется протеинфосфатазами.

Важным примером фосфорилирования белков является фосфорилирование гистонов. У эукариот ДНК связана с гистоновыми белками с образованием хроматина. Фосфорилирование гистонов изменяет структуру хроматина и изменяет его белок-белок и ДНК-белок взаимодействия. Обычно фосфорилирование происходит при повреждении ДНК, открывая пространство вокруг поврежденной ДНК, чтобы механизмы восстановления могли выполнять свою работу.

Помимо важности для репарации ДНК, фосфорилирование белков играет ключевую роль в метаболизме и сигнальных путях.

Окислительное фосфорилирование

Окислительное фосфорилирование — это то, как клетка накапливает и выделяет химическую энергию. В эукариотической клетке реакции происходят внутри митохондрий. Окислительное фосфорилирование состоит из реакций цепи переноса электронов и хемиосмоса. Таким образом, окислительно-восстановительная реакция передает электроны от белков и других молекул по цепи переноса электронов во внутренней мембране митохондрий, высвобождая энергию, которая используется для производства аденозинтрифосфата (АТФ) при хемиосмосе.

В этом процессе NADH и FADH 2 доставляют электроны в цепь переноса электронов. Электроны переходят от более высокой энергии к более низкой по мере продвижения по цепочке, высвобождая при этом энергию. Часть этой энергии идет на перекачку ионов водорода (H + ) для образования электрохимического градиента. В конце цепочки электроны передаются кислороду, который связывается с H + с образованием воды. Ионы H + поставляют энергию АТФ-синтазе для синтеза АТФ. Когда АТФ дефосфорилируется, отщепление фосфатной группы высвобождает энергию в той форме, которую клетка может использовать.

Аденозин — не единственное основание, которое подвергается фосфорилированию с образованием АМФ, АДФ и АТФ. Например, гуанозин может также образовывать GMP, GDP и GTP.

Обнаружение фосфорилирования

Фосфорилирована ли молекула, можно определить с помощью антител, электрофореза или масс-спектрометрии. Однако идентифицировать и охарактеризовать сайты фосфорилирования сложно. Мечение изотопов часто используется в сочетании с флуоресценцией, электрофорезом и иммуноанализами.

Источник

Окислительное фосфорилирование. Механизмы, нарушения.

» data-shape=»round» data-use-links data-color-scheme=»normal» data-direction=»horizontal» data-services=»messenger,vkontakte,facebook,odnoklassniki,telegram,twitter,viber,whatsapp,moimir,lj,blogger»>

Окислительное фосфорилирование

Окислительное фосфорилирование состоит из процессов окисления и фосфорилирования, которые между собой сопряжены.

Катаболизм органических веществ в тканях сопровождается потреблением кислорода и выделением СО₂. Этот процесс называют тканевым дыханием. Кислород в этом процессе используется как акцептор водорода от окисляемых (дегидрируемых) веществ (субстратов), в результате чего синтезируется вода. Процесс окисления можно представить следующим уравнением: SH₂ + 1/2 O₂ → S+ H₂O. Окисляемые различные органические вещества (S – субстраты), представляют собой метаболиты катаболизма, их дегидрирование является экзоэргическим процессом. Энергия, освобождающаяся в ходе реакций окисления, либо полностью рассеивается в виде тепла, либо частично тратится на фосфорилирование ADP с образованием АТР. Организм превращает около 40% энергии, выделяющейся при окислении, в энергию макроэргических связей АТР. Большинство организмов в биосфере использует этот способ или очень сходный с ним (в качестве терминального акцептора водорода может быть не кислород, а другое соединение) как основной источник энергии, необходимый для синтеза внутриклеточной АТР. Таким путем клетка превращает химическую энергию питательных веществ, поступивших извне, в утилизируемую метаболическую энергию. Реакция дегидрирования и способ превращения выделившейся энергии путем синтеза АТР – это энергетически сопряженные реакции. Целиком весь сопряженный процесс называется окислительным фосфорилированием ADP:

Окислительное фосфорилирование ADP

СХЕМА ЭТАПОВ КАТАБОЛИЗМА

1-й этап. Образование мономеров из полимеров.
Полимеры → Мономеры
Белки → Аминокислоты
Крахмал → Глюкоза
Жиры → глицерин + жирные кислоты

2-й этап. Превращение мономеров в ПВК и Ацетил-КоА.

3-й этап. Превращение Ацетил-КоА в конечные продукты катаболизма: СО₂ и Н₂О.

Для всех классов веществ последний этап катаболизма одинаков: на 3-м этапе образуется большинство субстратов митохондриального окисления – 4 вещества из 9 основных и 5-й субстрат – ПВК.

Процесс окисления

Процесс окисления происходит при движении электронов по дыхательной цепи от субстратов тканевого дыхания на кислород. Дыхательная цепь окислительного фосфорилирования состоит из 4 белковых комплексов, встроенных во внутреннюю мембрану митохондрий и небольших подвижных молекул убихинона и цитохрома С, которые циркулируют в липидном слое мембраны между белковыми комплексами.

Комплекс I – НАДН₂ дегидрогеназный комплекс – самый большой из дыхательных ферментных комплексов – имеет молекулярную массу свыше 800КДа, состоит из более 22 полипептидных цепей, в качестве коферментов содержит ФМН и 5 железо-серных (Fe2S2 и Fe4S4) белков.

Комплекс II – СДГ. В качестве коферментов содержит ФАД и железо-серный белок.

Комплекс III – Комплекс b–c₁ (фермент QH₂ ДГ), имеет молекулярную массу 500КДа, состоит из 8 полипептидных цепей, и вероятно существует в виде димера. Каждый мономер содержит 3 гема, связанных с цитохромами b562, b566, с1, и железо-серный белок.

Комплекс IV – Цитохромоксидазный комплекс имеет молекулярную массу 300КДа, состоит из 8 полипептидных цепей, существует в виде димера. Каждый мономер содержит 2 цитохрома (а и а3) и 2 атома меди.

Коэнзим Q (убихинон). Липид, радикал которого у млекопитающих образован 10 изопреноидными единицами (Q10). Убихинон переносит по 2Н+ и 2е-.

Цитохром с. Периферический водорастворимый мембранный белок с массой 12,5КДа, содержит 1 полипептидную цепь из 100 АК, и молекулу гема.

Молекулярные соотношения между компонентами дыхательной цепи отличаются в разных тканях. Например, в миокарде, на 1 молекулу НАДН2 дегидрогеназного комплекса приходиться 3 молекулы комплекса b-c1, 7 молекул цитохромоксидазного комплекса, 9 молекул цитохрома С и 50 молекул убихинона.

Электрохимический потенциал. Компоненты дыхательной цепи располагаются в мембране в порядке повышения их редокс-потенциала. При переходе е- от комплекса с низким редокс-потенциалом к комплексу с более высоким редокс-потенциалом происходит выделение свободной энергии. При окислении 1 НАДН2 выделяется 220 кДж/моль свободной энергии.

I, III и IV комплексы дыхательной цепи используют 65-70% этой свободной энергии для переноса Н+ из матрикса митохондрий в межмембранное пространство, 30-35% свободной энергии рассеивается в виде тепла.

Этапы движения е – по дыхательной цепи

В сумме осмотический градиент протонов и разность потенциалов образуют электрохимический потенциал, который в типичной клетке составляет около 60+160=220 мВ.

Механизм переноса Н+ через мембрану до конца не изучен. Вероятно, у разных компонентов дыхательной цепи существуют разные механизмы сопряжения транспорта е- с перемещением Н+.

Образовавшийся на внутренней мембране митохондрий электрохимический потенциал используется для:

Окислительное фосфорилирование. Процесс фосфорилирования

Процесс фосфорилирования осуществляется АТФ-синтетазой (Н+-АТФ-аза), которая потребляет 40-45% свободной энергии, выделившейся при окислении. Н+-АТФ-аза интегральный белок внутренней мембраны митохондрий, она состоит из 2 белковых комплексов F0 и F1.

Гидрофобный комплекс F₀ погружён в мембрану и служит основанием, которое фиксирует АТФ-синтазу в мембране. Он состоит из нескольких субъединиц, образующих канал, по которому протоны переносятся в матрикс.

Комплекс F₁ выступает в митохондриальный матрикс. Он состоит из 9 субъединиц (3α, 3β, γ, δ, ε). Субъединицы α и β уложены попарно, образуя «головку»; между а- и β-субъединицами располагаются 3 активных центра, в которых происходит синтез АТФ; γ, δ, ε – субъединицы связывают комплекс F1, с F0.

АТФ-синтетаза обеспечивает обратимое взаимопревращение энергии электрохимического потенциала и энергии химических связей.

Электрохимический потенциал внутренней мембраны заставляет Н+ двигаться из межмебранного пространства по каналу АТФ-синтазы в матрикс митохондрий. При каждом переносе протонов через канал Fo энергия электрохимического потенциала расходуется на поворот стержня, в результате которого циклически изменяется конформация а- и β-субъединиц и все 3 активных центра, образованных парам α- и β-субъединиц, катализируют очередную фазу цикла: 1) связывание АДФ и Н3РО4; 2) образование фосфоангидридной связи АТФ; 3) освобождение конечного продукта АТФ.

Окислительное фосфорилирование. Специфические ингибиторы тканевого дыхания

Окислительное фосфорилирование. Сопряжения и разобщения

Процесс окисления создает электрохимический потенциал, а процесс фосфорилирования его использует. Таким образом, электрохимический потенциал обеспечивает сопряжение (связывание) процессов окисления и фосфорилирования (окислительного фосфорилирования).

Так как необходимый для сопряжения электрохимический потенциал создают I, III и IV комплексы дыхательной цепи, их называют пунктами сопряжения окисления и фосфорилирования.

Повреждение внутренней мембраны митохондрий или увеличение ее проницаемости под действием разобщителей вызывает исчезновение электрохимического потенциала, разобщение процессов окисления и фосфорилирования, и прекращение синтеза АТФ.

Разобщение дыхания и фосфорилирова­ния назы­вают явление исчезновения на мембране электрохимического потенциала под действием разобщителей и прекращение синтеза АТФ.

Убедительные экспериментальные доказательства в пользу описанного механизма сопряжения дыхания и фосфорилирования были получены с помощью ионофоров. Молекулы этих веществ, как правило, липофильны и способны переносить ионы через мембрану. Например, 2,4-динитрофенол (протонофор) легко диффундирует через мембрану, в ионизированной и неионизированной форме, перенося протоны в сторону их меньшей концентрации в обход протонных каналов. Таким образом, 2,4-динитрофенол уничтожает электрохимический потенциал, и синтез АТР становится невозможным, хотя окисление субстратов при этом происходит. Энергия дыхательной цепи в этом случае полностью рассеивается в виде теплоты. Этим объясняется пирогенное действие разобщителей. Разобщающим действием обладают гормон щитовидной железы – тироксин, а также некоторые антибиотики, такие как валиномицин и грамицидин.

Разобщителями являются вещества, которые могут переносить протоны (протонофоры) или другие ионы (ионофоры) через мембрану минуя каналы АТФ-синтетазы. В результате разобщения количество АТФ снижается, АДФ увеличивается, возра­стает скорость потребления О₂, окисления НАДН₂, ФАДН₂, а образовавшаяся свободная энергия выделяется в виде теп­лоты.

Как правило, разобщители — липофильные веще­ства, легко проходящие через мембраны. Например, вещество 2,4-динитрофенол (переносит Н + ), лекарство – дикумарол, метаболит – билирубин, гормон щитовидной железы – ти­роксин, антибиотики – валиномицин и грамицидин.

Окислительное фосфорилирование. Вещества-разобщители процессов окисления и фосфорилирования

Они не прекращают процессов окисления, но снижают синтез АТФ. Дыхательная цепь работает, а АТФ при этом синтезируется в меньшем количестве, чем в норме. Тогда энергия, получаемая при переносе электронов по цепи МтО, выделяется в виде тепла. Такое состояние, когда происходит окисление субстратов, а фосфорилирование (образование АТФ из АДФ и Ф) не идет, называется РАЗОБЩЕНИЕМ ОКИСЛЕНИЯ И ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ. К такому состоянию может приводить действие веществ-разобщителей:

2,4-ДИНИТРОФЕНОЛ, открытый в 1944 году Липманом, при введении в организм повышает температуру тела и понижает синтез АТФ. Это вещество, наряду с другими, открытыми позже, пытались использовать для лечения ожирения, но безуспешно.

Механизм действия веществ-разобщителей становится понятням только с точки зрения хемиоосмотической теории.

Разобщители являются слабыми кислотами, растворимыми в жирах. В межмембранном пространстве они связывают протоны, и затем диффундируют в матрикс, тем самым снижая DmH+.

Подобным действием обладает и йодсодержащие гормоны щитовидной железы – тироксин и трийодтиронин. При состояниях, сопровождающихся гиперфункцией щитовидной железы (например, Базедова болезнь), больным не хватает энергии АТФ: они много едят (нужно большое количество субстратов для окисления), но при этом теряют в весе. Большая часть энергии выделяется в виде тепла.

Схема цепи митохондриального окисления не раскрывает механизма образования АТФ путем окислительного фософорилирования. Этот механизм объясняется гипотезой П.Митчелла.

Окислительное фосфорилирование. Коэффициент

Для оценки эффективности окислительного фосфорилирования используют коэффициент окислительного фосфорилирования (Р/О).
Коэффициентом окислитель­ного фосфорилирования называют от­ношение количества фосфорной кислоты (Р), использованной на фосфорилирование АДФ, к атому кислорода (О), поглощённого в процессе дыхания.
При окисление молекулы НАДН₂, е – по дыхательной цепи проходят 3 пункта сопряжения, что обеспечивает синтез 3 АТФ при затрате 3 Н₃РО₄ и 3 АДФ на 1 атом кислорода. Соответственно для НАДН₂ Р/О=3.
При окисление молекулы ФАДН₂, е – по дыхательной цепи проходят только 2 пункта сопряжения, что обеспечивает синтез 2 АТФ при затрате 2 Н₃РО₄ и 2 АДФ на 1 атом кислорода. Соответственно для ФАДН₂ Р/О=2.

Эти величины Р/О отражают теоретический максимум синтеза АТФ, фактически эта величи­на меньше из-за затрат на транспорт.

Окислительное фосфорилирование. Дыхательный контроль

В норме субстраты тканевого дыхания и О₂ находятся в достаточном количестве и не лимитируют окислительное фосфорилирование. Активность окислительного фосфорилирования ограничивает только концентрация АДФ, которая обратно пропорциональна концентрации АТФ.

При нагрузке концентрация АТФ снижается, а АДФ увели­чивается, что ускоряет дыхание и фосфорилирование. В состоянии покоя количество АТФ увеличивается, а АДФ снижается, что тормозит дыхание и фосфорилирование.

Зависимость ин­тенсивности дыхания митохондрий от концент­рации АДФ называют дыхательным контролем. В результате дыхательного контроля скорость синтеза АТФ соответствует потребностям клет­ки в энергии. Общее содержание АТФ в организме 30—50 г, но каждая молекула АТФ в клетке «живёт» мень­ше минуты. В сутки у человека синтезируется 40—60 кг АТФ и столько же распадается.

Скорость дыхания митохондрий может контролироваться концентрацией ADP. Это объясняется тем, что окисление и фосфорилирование жестко сопряжены. Энергия, необходимая клетке для совершения работы, поставляется за счет гидролиза АТР. Концентрация ADP при этом увеличивается; в результате создаются условия для ускорения дыхания, что и ведет к восполнению запасов АТР.

Ингибиторы цепи транспорта электронов и окислительного фосфорилирования

Ингибиторы, блокирующие дыхательную цепь, действуют в определенных местах, препятствуя работе дыхательных ферментов (KCN, барбитураты, ротенон). Существуют также вещества, ингибирующие окислительное фосфорилирование.

Окислительное фосфорилирование.
Макроэргические связи и макроэргические соединения, роль в организме.
АТФ как важнейший аккумулятор и источник энергии

В живых организмах существует целая группа органических фосфатов, гидролиз которых приводит к освобождению большого количества свободной энергии. Такие соединения называют высокоэнергетическими фосфатами. Разные фосфорилированные соединения обладают разным запасом свободной энергии. К группе высокоэнергетических фосфатов, помимо АТФ, относят енолфосфаты, ангидриды и фосфогуанидины.

При гидролизе концевой фосфоангидридной связи АТФ превращается в АДФ и Рн. При этом изменение свободной энергии составляет —7,3 ккал/моль.

Величина свободной энергии гидролиза АТФ делает возможным его образование из АДФ за счёт переноса фосфатного остатка от таких высокоэнергетических фосфатов, как, например, фосфоенолпируват или 1,3-бисфосфоглицерат; в свою очередь, АТФ может участвовать в таких эндергонических реакциях, как фосфорилирование глюкозы или глицерина. АТФ выступает в роли донора энергии в эндергонических реакциях многих анаболических процессов. Некоторые биосинтетические реакции в организме могут протекать при участии других нуклеозидтрифосфатов, аналогов АТФ; к ним относят гуанозинтрифосфат (ГТФ), уридинтрифосфат (УТФ) и цитидинтрифосфат (ЦТФ). Все эти нуклеотиды, в свою очередь, образуются при использовании свободной энергии концевой фосфатной группы АТФ. Наконец, за счёт свободной энергии АТФ совершаются различные виды работы, лежащие в основе жизнедеятельности организма, например, такие как мышечное сокращение или активный транспорт веществ.

Таким образом, АТФ — главный, непосредственно используемый донор свободной энергии в биологических системах. В клетке молекула АТФ расходуется в течение одной минуты после её образования. У человека количество АТФ, равное массе тела, образуется и разрушается каждые 24 ч.

Использование АТФ как источника энергии возможно только при условии непрерывного синтеза АТФ из АДФ за счёт энергии окисления органических соединений. Цикл АТФ—АДФ — основной механизм обмена энергии в биологических системах, а АТФ — универсальная «энергетическая валюта».

Окислительное фосфорилирование

В сутки человек потребляет в среднем 27 моль кислорода. Основное его количество (примерно 25 моль) используется в митохондриях в дыхательной цепи. Следовательно, ежесуточно синтезируется 125 моль ATP или 62 кг (при расчете использовали коэффициент Р/О=2,5, то есть среднее значение коэффициента фосфорилирования). Масса всей АТР, содержащейся в организме, составляет примерно 20-30 г. Следовательно, можно сделать вывод, что каждая молекула АТР за сутки 2500 раз проходит процесс гидролиза и синтеза, что и характеризует интенсивность обмена АТР.

Источник