Что такое электронно транспортная цепь
Электронтранспортная цепь
Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ, ETC, Electron transport chain) — система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН2 молекулярным кислородом (в случае аэробного дыхания) или иными веществами (в случае анаэробного) в форме трансмембранного протонного потенциала за счёт последовательного переноса электрона по цепи, сопряжённого с перекачкой протонов через мембрану.
У прокариот ЭТЦ локализована в ЦПМ, у эукариот — на внутренней мембране митохондрий. Переносчики расположены по своему окислительно-восстановительному потенциалу, транспорт электрона на всём протяжении цепи протекает самопроизвольно.
Протонный потенциал преобразуется АТФ-синтазой в энергию химических связей АТФ. Сопряжённая работа ЭТЦ и АТФ-синтазы носит название окислительного фосфорилирования.
Электронтранспортные цепи митохондрий эукариот
Кислород, поступающий в митохондрии из крови, связывается с атомом железа в геме цитохрома a3 в форме молекулы O2. Каждый из атомов кислорода присоединяет по два электрона и два протона и превращается в молекулу воды.
Электронтранспортные цепи бактерий
Бактерии, в отличие от митохондрий, используют большой набор доноров и акцепторов электронов, а также разные пути переноса электрона между ними. Эти пути могут осуществляться одновременно, например, E. coli при выращивании на среде, содержащей глюкозу в качестве основного источника органического вещества, использует две НАДН дегидрогеназы и две хинолоксидазы, что означает наличие 4 путей транспорта электрона. Большинство ферментов ЭТЦ индуцибельны и синтезируются только в случае, если путь, в который они входят, востребован.
Донором электрона помимо органического вещества у бактерий могут выступать молекулярный водород, угарный газ, аммоний, нитрит, сера, сульфид, двухвалентное железо. Вместо НАДН и сукцинатдегидрогеназы могут присутствовать формиат-, лактат-, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, гидрогеназа и т. д. Вместо оксидазы, использующейся в аэробных условиях, в отсутствие кислорода бактерии могут использовать редуктазы, восстанавливающие различные конечные акцепторы электрона: фумаратредуктазу, нитрат- и нитритредуктазу и т. д.
См. также
Полезное
Смотреть что такое «Электронтранспортная цепь» в других словарях:
Дыхательная электронтранспортная цепь — (ЭТЦ, ETC, Electron transport chain) система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН2 молекулярным кислородом (в случае… … Википедия
Цепь переноса электронов — Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ, ETC, Electron transport chain) система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН2… … Википедия
Дыхательная цепь переноса электронов — Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ, ETC, Electron transport chain) система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и… … Википедия
Дыхательная цепь — Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ, ETC, Electron transport chain) система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН2… … Википедия
фотосинтез — [тэ], а; м. Спец. Процесс образования углеводов из углекислоты и воды под действием света, поглощаемого хлорофиллом, в клетках зелёных растений, водорослей и некоторых микроорганизмов. ◁ Фотосинтетический, ая, ое. Ф ая деятельность. Ф ая… … Энциклопедический словарь
Тилакоид — Тилакоиды (зеленые) в хлоропласте Тилакоиды ограниченные мембраной компартменты внутри хлоропластов и цианобактерий. В тилакоидах происходят светозависимые реакции фотосинтеза … Википедия
Клеточное дыхание — Клеточное или тканевое дыхание совокупность биохимических реакций, протекающих в клетках живых организмов, в ходе которых происходит окисление углеводов, липидов и аминокислот до углекислого газа и воды. Высвобожденная энергия запасается в… … Википедия
Цианобактерии — Anabaena spiroides … Википедия
Хлоропласт — Хлоропласты в клетках мха Plagiomnium affine Хлоропласты зелёные пластиды, которые встречаются в клетках растений и некоторых бактерий. С их помощью происходит фотосинтез. Хлоропласты содержат хлорофилл. Являются двумембранными… … Википедия
АТФ-синтаза — Молекулярная модель АТФ синтазы АТФ синтаза … Википедия
Электронно-транспортная цепь
Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ) — система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН2 молекулярным кислородом (в случае аэробного дыхания) или иными веществами (в случае анаэробного) в форме трансмембранного протонного потенциала за счёт последовательного переноса электрона по цепи, сопряжённого с перекачкой протонов через мембрану.
· Комплекс I (НАДН дегидрогеназа) окисляет НАД-Н, отбирая у него два электрона и перенося их на растворимый в липидах убихинон, который внутри мембраны диффундирует к комплексу III. Вместе с этим, комплекс I перекачивает 4 протона из матрикса в межмембранное пространство митохондрии.
· Комплекс II (Сукцинат дегидрогеназа) не перекачивает протоны, но обеспечивает вход в цепь дополнительных электронов за счёт окисления сукцината.
· Комплекс III (Цитохром bc1 комплекс) переносит электроны с убихинона на два водорастворимых цитохрома с, расположенных на внутренней мембране митохондрии. Убихинон передаёт 2 электрона, а цитохромы за один цикл переносят по одному электрону. При этом туда также переходят 2 протона убихинона и перекачиваются комплексом.
· Комплекс IV (Цитохром c оксидаза) катализирует перенос 4 электронов с 4 молекул цитохрома на O2 и перекачивает при этом 4 протона в межмембранное пространство. Комплекс состоит из цитохромов a и a3, которые, помимо гема, содержат ионы меди.
Кислород, поступающий в митохондрии из крови, связывается с атомом железа в геме цитохрома a3 в форме молекулы O2. Каждый из атомов кислорода присоединяет по два электрона и два протона и превращается в молекулу воды.
У прокариот ЭТЦ локализована в ЦПМ, у эукариот — на внутренней мембране митохондрий. Переносчики расположены по своему окислительно-восстановительному потенциалу, транспорт электрона на всём протяжении цепи протекает самопроизвольно.
Характеристика компонентов электрон-транспортной цепи
ФМН-зависимая НАДН ДГ
Кроме ФМН содержит второй простетической группой FeS-белки, субстратом комплекса является НАДН
НАДН + Н + ФМН (FeS-белки) → ФМНН2
+ e → 
2.Убихинон (Ko-Q10)Убихинон содержит 10 изопреноидных звеньев (Ko-Q10), присоединяет электроны и протоны от ФАД- И Над-зависимых ДГ. Переходит в восстановленную форму KOQ +2Н +2е =KOQ*H2
3. Система цитохромов – сложные белки, небелковая часть которых – гем. От светопроникающей способности делятся на А,В,С.
QH2 ДГСостоит из цитохромов В1 и С1. Цитохромы транспортируют только электроны.QH2 ДГ переносит электроны от убихинона на цитохром С.
+ e →
Цитохром С –периферический мембранный белок, имеющий 1 полипептидную цепь и молекулу гема.
4.Цитохромоксидаза аа3 –состоит издвух цитохромов аа3, кроме гемового Fe содержит Cu. Цитохром аа3 взаимодействует с кислородом.
+e → 
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ.
-0,32 характерно для НАДН2
+0,81 характерно для О2.
28. Пути синтеза АТФ. Субстратное фосфорилирование (пример). Молекулярные механизмы окислительного фосфорилирования (теория Митчелла). Разобщение окисления и фосфорилирования.
Если образование АТФ из АДФ и Н3РО4 происходит за счет энергии переноса электронов дыхательной цепи – Окислительное фосфорилирование.
В дыхательной цепи выделяются 3 пункта, где может образоваться АТФ:
Количество молекул АТФ образуемых в процессе транспорта электронов эквивалентно количеству используемого Н3РО4 и называется Коэфициентом окислительного фосфорилирования. В полной цепи = 3, в укороченной =2.
Процесс освобождения АТФ с транспортом электронов в дыхательной цепи называется
Сопряжение окисления и фосфорилирования. Но может быть Разобщение окислительного фосфорилировния (свободное окисление), т.е. окисление идёт, а фосфорилирования нет, вся энергия выделяется в виде тепла. Это обуславливает пирогенный эффект ряда лекарственных веществ. Разобщители – соединения, которые могут переносить протоны через внутреннюю мембрану митохондрий в матрикс в обход АТФ-синтетазы: 2,4-динитрофенол, жирные кислоты. В результате снижается протонный градиент и прекращается синтез АТФ, поглощение энергии увеличивается, но оно рассеивается в виде тепла.
Электронно-транспортная цепь: компоненты, последовательность, ингибиторы
Содержание:
В электронная транспортная цепь Он состоит из набора белковых молекул и коферментов внутри мембраны. Как видно из названия, он отвечает за транспорт электронов от коферментов NADH или FADH2 к конечному рецептору, которым является O2 (молекулярный кислород).
В этом процессе переноса энергия, выделяемая при передаче электронов от коферментов молекулярному кислороду через окислительно-восстановительные центры, прикрепленные к белкам, связана с производством энергии (АТФ). Эта энергия получается благодаря протонному градиенту, который генерируется внутренней митохондриальной мембраной.
Эта транспортная система состоит из различных компонентов, которые могут находиться как минимум в двух степенях окисления. Каждый из них эффективно восстанавливается и повторно окисляется во время движения электронов от НАДН или ФАДН2 к О2.
Коферменты НАД + и ФАД восстанавливаются в путях окисления жирных кислот и в цикле лимонной кислоты как следствие окисления различных субстратов. Эти коферменты впоследствии окисляются в электронной транспортной цепи.
Таким образом, электронная транспортная система состоит из последовательности связанных друг с другом окислительно-восстановительных реакций.
Компоненты цепи
В случае прокариотических клеток (аэробных бактерий) эти процессы происходят в плазматической мембране. В эукариотических клетках это происходит в митохондриальной мембране, поэтому компоненты электронного транспорта находятся во внутренней части мембраны.
Электроны передаются постепенно через четыре комплекса, составляющих электронную транспортную цепь.
Каждый комплекс имеет несколько белковых компонентов, связанных с простетическими группами (не аминокислотными компонентами конъюгированных белков) окислительно-восстановительным потенциалом, которые позволяют увеличивать их восстановительные потенциалы.
Кроме того, эта транспортная система состоит из различных молекулярных видов, таких как флавопротеины; кофермент Q, также называемый убихиноном (CoQ или UQ); различные цитохромы, такие как цитохром b, c, c1, a и a3; белки с группами Fe-S и белки, присоединенные к Cu. Эти молекулы связаны с мембраной, за исключением цитохрома с.
Комплекс I
Комплекс I, называемый кофермент хинон оксидоредуктаза НАДН, или НАДН дегидрогеназа, состоит из примерно 45 полипептидных цепей и содержит одну молекулу флавинмононуклеотида (ФМН) и от восьми до девяти кластеров Fe-S. Как следует из названия, этот комплекс переносит пару электронов от кофермента НАДН к CoQ.
Функция комплекса НАДН-дегидрогеназы начинается со связывания НАДН с комплексом на матричной стороне внутренней митохондриальной мембраны. Затем электроны переносятся от НАДН к FMN. Впоследствии электроны переходят от восстановленного флавина (FMNH2) к белкам с Fe-S.
FMNH2 работает как своего рода мост между белками NADH и Fe-S, поскольку последний может передавать только один электрон, в то время как кофермент NADH передает два, так что флавины осуществляют перенос одного электрона благодаря в его окислительно-восстановительное состояние семихинона.
Наконец, электроны передаются от кластеров Fe-S коферменту Q, который является мобильным переносчиком электронов с изопреноидным хвостом, который делает его гидрофобным, позволяя ему пересекать центр митохондриальной мембраны.
Комплекс II
Комплекс II, более известный как сукцинатдегидрогеназа, является неотъемлемым белком внутренней митохондриальной мембраны и ферментом, который вмешивается в цикл лимонной кислоты.
Этот комплекс состоит из двух гидрофильных и двух гидрофобных субъединиц с группами гема b, которые обеспечивают сайт связывания для CoQ, в дополнение к флавопротеину и белку с Fe-S.
В цикле лимонной кислоты (цикл Кребса или трикарбоновой кислоты) сукцинат превращается в фумарат сукцинатдегидрогеназой, восстанавливая кофермент FAD до FADH2. Из этого последнего кофермента электроны переносятся на центры Fe-S, которые, в свою очередь, переносят их на CoQ.
Во время реакций переноса электрона стандартный окислительно-восстановительный потенциал очень низок, что предотвращает высвобождение свободной энергии, необходимой для синтеза АТФ.
Это означает, что комплекс II является единственным комплексом в цепи переноса электронов, неспособным обеспечивать энергию для синтеза АТФ. Однако этот комплекс является ключевым в процессе, поскольку он переносит электроны от FADH2 к остальной части цепи.
Комплекс III
Комплекс III, комплекс цитохрома bc1 или редуктаза цитохрома c CoQ, переносит электроны от восстановленного кофермента Q на цитохром c. Этот перенос происходит через единственный окислительно-восстановительный путь, известный как Q-цикл.
Этот комплекс состоит из белка с Fe-S и трех различных цитохромов, в которых атом железа, расположенный в гемовой группе, циклически колеблется между восстановленным (Fe2 +) и окисленным (Fe3 +) состояниями.
Цитохромы, обнаруженные в этом комплексе, представляют собой цитохромы b, c и a, все 3 являются окислительно-восстановительными белками с группами hae с разными характеристиками, которые чередуют свои степени окисления между Fe2 + и Fe3 +.
Комплекс IV
Цитохром с и O2 являются конечными рецепторами для электронов, полученных в результате окисления органического материала, поэтому комплекс IV или цитохром с оксидаза является конечным ферментом в процессе переноса электронов. Он принимает электроны от цитохрома с и передает их на восстановление O2.
Функция комплекса состоит в том, чтобы катализировать окисление одного электрона четырех последовательных молекул восстановленного цитохрома c, то есть одновременно восстанавливает четыре электрона одной молекулы O2, в конечном итоге производя две молекулы H2O.
Электронная транспортная последовательность
Электроны переносятся из комплексов I и II в комплекс III благодаря коферменту Q, а оттуда переходят в комплекс IV через цитохром c. Когда электроны проходят через эти четыре комплекса, они увеличивают восстановительный потенциал, высвобождая энергию, которая затем используется для синтеза АТФ.
Всего перенос одной пары электронов вызывает перемещение 10 протонов через мембрану; четыре в комплексах I и IV и два в комплексе III.
НАДН-дегидрогеназа
Этот фермент катализирует окисление кофермента NADH коферментом Q. Электроны перемещаются от NADH к FMN, который присоединен к гидрофильному хвосту комплекса I. Кластеры Fe-S переносят электроны по одному. Эти группы Fe-S восстанавливают CoQ, встроенный в мембрану, до убихинола (восстановленный CoQ).
Во время переноса электронов на CoQ четыре протона, в свою очередь, переносятся через внутреннюю мембрану в межмембранное пространство. Механизм, с помощью которого эти протоны перемещаются, включает белки, расположенные в гидрофобном хвосте комплекса I.
CoQ-цитохром с редуктаза и цикл Q
Коэнзим Q окисляется цитохромом c в реакции, катализируемой этим коферментом. Окисление убихинола (восстановленного CoQ) происходит в определенном месте комплекса (Qo или сайт окисления) в митохондриальной мембране, передавая два электрона: один к белку с группами Fe-S, а другой к гемовым группам.
В цикле Q при окислении CoQ образуется семихинон, в котором электроны переносятся на гемовые группы b1 и bh. Когда происходит этот перенос электрона, второй CoQ окисляется в сайте Qo, повторяя цикл.
Цитохром с оксидаза
Этот фермент (комплекс IV) катализирует окисление цитохрома c (восстановленного) O2, который является конечным акцептором электронов. Этот перенос производит одну молекулу H2O для каждой пары переносимых электронов в дополнение к перемещению протонов через мембрану.
Электроны перемещаются один за другим от восстановленного цитохрома c к паре ионов CuA, затем переходят к гемовой группе и, наконец, достигают биядерного центра комплекса, содержащего ионы CuB и гем a3, где происходит перенос четырех электронов. до кислорода.
В комплексе IV элементы переносят электроны один за другим, так что O2 постепенно восстанавливается, так что не происходит высвобождения некоторых токсичных соединений, таких как супероксид, перекись водорода или гидроксильные радикалы.
Сукцинатдегидрогеназа
Как уже упоминалось, этот комплекс выполняет единственную, но важную функцию введения электронов FADH2 из цикла лимонной кислоты в цепь переноса электронов.
Этот фермент катализирует окисление кофермента FADH2 коферментом Q (окисленным). В цикле лимонной кислоты, когда сукцинат окисляется до фумарата, два электрона и два протона передаются FAD. Впоследствии FADH2 передает эти электроны CoQ через центры Fe-S комплекса.
Наконец, из CoQ электроны переходят в комплекс III, следуя шагам, описанным выше.
Комплексы цепи независимы.
Четыре комплекса, составляющие электронную транспортную цепь, независимы, то есть они обнаруживаются и действуют независимо во внутренней митохондриальной мембране, и движение каждого из них в мембране не зависит от других комплексов или связано с ними.
Комплексы I и II перемещаются в мембране, передавая свои электроны CoQ, который также диффундирует в мембране и передает их в комплекс III, откуда электроны переходят к цитохрому c, который также является подвижным в мембране и откладывает электроны в комплекс IV.
Ингибиторы электронной транспортной цепи
Некоторые препараты типа барбитуратов, такие как Пиерицидин и Амитал, ингибируют комплекс I, препятствуя передаче электронов от групп Fe-S к CoQ.
В комплексе II некоторые соединения, такие как теноилтрифторацетон и малонат, действуют как конкурентные ингибиторы сукцината, предотвращая его окисление и, в свою очередь, перенос электронов на FAD.
Некоторые антибиотики, такие как миксотиазол и стигмателлин, связываются с Q-связывающими сайтами CoQ, ингибируя перенос электронов от кофермента Q к Fe-S-центрам белков.
Цианид, азид (N3-), серная кислота и окись углерода ингибируют комплекс IV. Эти соединения связываются с гемовыми группами, предотвращая перенос электронов к биядерному центру комплекса или к кислороду (O2).
Ссылки
Оксигемоглобин: характеристики, структура и кривая связывания
Электронная транспортная цепь – определение и этапы
Определение транспортной цепочки электронов
Цепочка переноса электронов представляет собой скопление белков, которые переносят электроны через мембрану внутри митохондрии сформировать градиент протонов, который ведет к образованию аденозинтрифосфата (АТФ). АТФ используется клетка как энергия для метаболических процессов для клеточных функций.
Где происходит электронная транспортная цепь?
Во время этого процесса создается протонный градиент, когда протоны накачиваются из митохондриального матрикса в межмембранное пространство клетки, что также помогает стимулировать выработку АТФ. Часто использование протонного градиента называют хемиосмотическим механизмом, который управляет синтезом АТФ, так как он основывается на более высокой концентрации протонов для генерации «протонной движущей силы». Количество создаваемого АТФ прямо пропорционально количеству протонов, которые прокачиваются через внутреннюю митохондриальную мембрану.
Цепочка переноса электронов включает в себя ряд окислительно-восстановительных реакций, в которых белковые комплексы переносят электроны от донора. молекула к акцепторной молекуле. В результате этих реакций образуется протонный градиент, позволяющий механической работе превращаться в химическую энергию, что позволяет синтезировать АТФ. Комплексы встроены во внутреннюю митохондриальную мембрану, называемую крист у эукариот. Внутренней митохондриальной мембраной является матрица, в которой, при необходимости, находятся такие ферменты, как пируват дегидрогеназа и пируваткарбоксилаза расположены. Процесс также может быть обнаружен у фотосинтетических эукариот в тилакоидной мембране хлоропластов и у прокариот, но с модификациями.
Побочные продукты других циклов и процессов, таких как цикл лимонной кислоты, окисление аминокислот и окисление жирных кислот, используются в цепи переноса электронов. Как видно из общей окислительно-восстановительной реакции,
2 H + + 2 e + + ½ O2 → H2O + энергия
энергия выделяется в экзотермической реакции, когда электроны проходят через комплексы; три молекулы АТФ созданы. Фосфат, находящийся в матрице, импортируется через протонный градиент, который используется для создания большего количества АТФ. Процесс генерирования большего количества АТФ через фосфорилирование АДФ упоминается окислительного фосфорилирования поскольку энергия оксигенации водорода используется во всей цепи переноса электронов. АТФ, генерируемый в результате этой реакции, приводит в действие большинство клеточных реакций, необходимых для жизни.
Шаги Электронной Транспортной Цепи
В цепи переноса электронов электроны движутся вдоль ряда белков, создавая силу выталкивающего типа для перемещения ионов водорода или протонов через митохондриальную мембрану. Электроны начинают свои реакции в комплексе I, переходя в комплекс II, переходя в комплекс III и цитохром с через коэнзим Q, а затем, наконец, в Комплекс IV. Сами комплексы представляют собой белки со сложной структурой, встроенные в фосфолипид Мембрана. Они объединены с ионом металла, таким как железо, чтобы помочь вытеснению протона в межмембранное пространство, а также другим функциям. Комплексы также претерпевают конформационные изменения, чтобы открыть отверстия для трансмембранного движения протонов.
Эти четыре комплекса активно переносят электроны из органического метаболита, такого как глюкоза. Когда метаболит расщепляется, два электрона и ион водорода высвобождаются и затем поглощаются коэнзимом NAD +, превращаясь в NADH, высвобождая ион водорода в цитозоль.
У НАДН теперь есть два электрона, передающих их на более подвижную молекулу, убихинон (Q), в первом белковом комплексе (Комплекс I). Комплекс I, также известный как NADH-дегидрогеназа, перекачивает четыре иона водорода из матрицы в межмембранное пространство, устанавливая протонный градиент. В следующем белке, комплексе II или сукцинатдегидрогеназе, другом электронном носителе и коферменте, сукцинат окисляется в фумарат, вызывая восстановление FAD (флавин-адениндинуклеотид) до FADH2. Транспортная молекула, FADH2, затем окисляется, отдавая электроны Q (превращаясь в QH2), высвобождая другой ион водорода в цитозоль. Хотя Комплекс II не вносит непосредственного вклада в протонный градиент, он служит еще одним источником электронов.
Комплекс III, или цитохром с редуктазой, является тем, где Q цикл имеет место. Существует взаимодействие между Q и цитохромами, которые представляют собой молекулы, состоящие из железа, для продолжения передачи электронов. Во время цикла Q ранее получаемый убихинол (QH2) отдает электроны ISP, а цитохром b превращается в убихинон. ISP и цитохром b представляют собой белки, которые находятся в матрице и затем переносят полученный электрон от убихинола на цитохром с1. Затем цитохром с1 передает его цитохрому с, который перемещает электроны к последнему комплексу. (Примечание: в отличие от убихинона (Q), цитохром с может нести только один электрон за один раз). Затем убихинон снова уменьшается до QH2, перезапуская цикл. В процессе, другой ион водорода выделяется в цитозоле для дальнейшего создания градиента протонов.
Затем цитохромы переходят в комплекс IV или цитохром с оксидазу. Электроны переносятся по одному в комплекс из цитохрома с. Электроны, помимо водорода и кислорода, затем вступают в реакцию с образованием воды в необратимой реакции. Это последний комплекс, который перемещает четыре протона через мембрану, чтобы создать протонный градиент, который развивает АТФ в конце.
Когда установлен протонный градиент, F1F0АТФ-синтаза иногда называемый комплексом V, генерирует АТФ. Комплекс состоит из нескольких субъединиц, которые связываются с протонами, выделенными в предыдущих реакциях. По мере того как белок вращается, протоны возвращаются в митохондриальный матрикс, что позволяет АДФ связываться со свободным фосфатом с образованием АТФ. За каждый полный оборот белка вырабатывается три АТФ, заключая цепь переноса электронов.
викторина
1. Какую реакцию выполняет комплекс IV, также известный как цитохромоксидаза?A. NADH + Q ↔ NAD + + QH2B. NADH ↔ NAD + + 2H + + 2e–C. 2 H + + 2 e + + ½ O2 → H2O + энергияD. 4 H + + 4 e– + O2 → 2 H2O
Ответ на вопрос № 1
D верно. Кислород соединяется с водородом и электронами, образуя воду.
2. Какой компонент (ы) передается в первый комплекс в цепи переноса электронов?A. НАДХ + Н +B. FADH +C. QD. Цитохром с
Ответ на вопрос № 2
верно. Перед началом цепи переноса электронов NAD + восстанавливается до NADH, который затем передается в комплекс I с ионом водорода.
3. Где находится более высокая концентрация протонов во время активации цепи переноса электронов?A. Фосфолипидный слойB. Митохондриальная матрицаC. Межмембранное пространствоD. Клеточная мембрана
Ответ на вопрос № 3
С верно. Межмембранное пространство содержит более высокие концентрации протонов, поскольку комплексы в цепочке накачивают протоны в межмембранное пространство из митохондриального матрикса.