что такое ферментативный катализ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ
(биокатализ), ускорение биохим. р-ций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Ф. к.- разновидность катализа, хотя термин «ферментация» (брожение )известен с давних времен, когда еще не было понятия хим. катализа.
Первое исследование Ф. к. как хим. процесса было выполнено К. Кирхгофом, к-рый в 1814 продемонстрировал фер-ментативную конверсию крахмала в растворимые углеводы.
Заметный вклад в представление о природе Ф. к. внесли работы И. Берцелиуса и Э. Мичерлиха, к-рые включили ферментативные р-ции в категорию хим. каталитич. процессов. В кон. 19 в. Э. Фишер высказал гипотезу о специфичности ферментативных р-ций и тесном стерич. соответствии между субстратом и активным центром фермента. Основы кинетики ферментативных р-ций были заложены в работах Л. Михаэ-лиса (1913).
В 20 в. происходит интенсивное изучение хим. основ Ф. к., получение ферментов в кристаллич. состоянии, изучение структуры белковых молекул и их активных центров, исследование большого числа конкретных ферментативных р-ций и ферментов.
В простейшем случае ур-ние р-ции с участием фермента имеет вид:
Превращение субстрата в продукт происходит в комплексе Михаэлиса. Часто субстрат образует ковалентные связи с функц. группами активного центра, в т. ч. и с группами кофермента (см. Коферменты). Большое значение в механизмах ферментативных р-ций имеет основной и кислотный катализ, реализуемый благодаря наличию имидазольных групп остатков гистидина и карбоксильных групп дикарбоно-вых аминокислот.
Большинство ферментов обладает высокой субстратной специфичностью, т. е. способностью катализировать превращение только одного или неск. близких по структуре в-в. Специфичность определяется топографией связывающего субстрат участка активного центра.
Активность ферментов регулируется в процессе их биосинтеза (в т. ч. благодаря образованию изоферментов, к-рые катализируют идентичные р-ции, но отличаются строением и каталитич. св-вами), а также условиями среды (рН, т-ра, ионная сила р-ра) и многочисленными ингибиторами и активаторами, присутствующими в организме. Ингибиторами и активаторами могут служить сами субстраты (в определенных концентрациях), продукты р-ции, а также конечные продукты в цепи последоват. превращений в-ва (см. Регуляторы ферментов).
Осн. направления совр. исследований Ф. к.- выяснение механизма, обусловливающего высокие скорости процессов, высокую селективность (специфичность действия ферментов), изучение механизмов контроля и регуляции активности ферментов. Оказалось, в частности, что р-ции Ф. к. включают большое число стадий с участием лабильных промежут. соед., времена жизни к-рых изменяются в нано- и миллисекундном диапазонах. На активных центрах ферментов протекают быстрые (нелимитирующие) стадии, в результате чего понижается энергетич. барьер для наиб. трудной, лимитирующей стадии.
Установлен механизм регулирования ферментативной активности путем действия ингибитора (или активатора) на специфичный центр белковой молекулы с опосредованной передачей воздействия на активный центр фермента через белок. Обнаружены эффекты кооперативного взаимод. неск. молекул субстрата на белковой матрице. Найден способ «жесткого» выведения фермента из процесса посредством индуцированной субстратом необратимой инактивации.
Ф. к.- основа мн. современных хим. технологий, в частности крупномасштабных процессов получения глюкозы и фруктозы, антибиотиков, аминокислот, витаминов и регуляторов, а также тонкого орг. синтеза. Разработаны методы, позволяющие проводить ферментативные р-ции в орг. р-ри-телях, обращенных мицеллах (см. Мицеллообразование). С Ф. к. связаны перспективы развития иммуноферментного и биолюминесцентного анализа, применения биосенсоров. Созданы методы, позволившие придать каталитич. активность антителам, обнаружена каталитич. активность у рибонуклеи-новой к-ты (абзимы, рибозимы соотв.).
Лит.: Б е r е з и н И. В., Исследования в области ферментативного катализа и инженерной этимологии, M., 1990. См. также лит. к ст. Биотехнология^ Генетическая инженерия, Ферментативных реакций кинетика, Ферменты.
Ферментативный катализ в биологических системах
Зачастую говоря о витаминах, минералах и других полезных для человеческого организма элементах упоминаются вещества, которые называются ферментами. Что такое ферментативный катализ и как он происходит в организме человека вы узнаете, дочитав эту статью до конца.
Строение атома и химические связи
Вспомним некоторые сведения о строении атомов и природе химических связей, удерживающих атомы в молекуле. Основу строения атома составляют центральное положительно заряженное ядро и вращающиеся вокруг него по орбитам отрицательно заряженные электроны. Самый простой атом (водорода) имеет один электрон, самый тяжелый из встречающихся в природе атомов — атом урана — 92 электрона. Способность атомов различных элементов вступать в реакцию между собой объясняется тем, что они, так сказать, «делятся» электронами своих внешних орбит: возникает пара электронов, общих для «объединяющихся» атомов — через эти общие электроны образуется химическая связь между ними.
Существуют и другие типы связей между атомами, но описанная, так называемая ковалентная связь, является наиболее прочной. Какое действие оказывают вещества, «атакующие» химические связи? Они нарушают распределение внешних электронов, увеличивая силы отталкивания или притяжения. Следствием этого является ослабление или разрыв связей. Электроны перераспределяются, и возникают новые связи.
Взаимодействие молекул
Чтобы молекулы вступили во взаимодействие и перераспределились внешние электроны составляющих их атомов, разорвались одни связи и замкнулись другие, этим им необходимо находиться в достаточно активном состоянии. Известно, что повышение температуры ускоряет химические реакции. Это объясняется тем, что тепловая энергия увеличивает число молекул, находящихся в активированном состоянии. Количество энергии, которое вещества должны получить дополнительно для того, чтобы между ними пошел процесс, называется энергией активизации. Это количество энергии, достаточное для того, чтобы большинство молекул преодолело так называемый энергетический барьер. Когда взаимодействие заканчивается, ее продукты находятся на более низком энергетическом уровне, чем исходные вещества, то есть в более устойчивом состоянии.
Как работают катализаторы?
Сущность действия катализаторов состоит в том, что они понижают энергетический барьер реакции, направляют ее как бы в обход этого барьера.
Представьте себе лыжника, стоящего перед лестницей к трамплину, с которого ему предстоит прыгнуть. Чтобы начать спуск, ему необходимо предварительно затратить некоторое количество энергии, для попадания на площадку перед трамплином. И тогда ему хватит небольшого толчка, для полета.
Теперь допустим, что перед нашим лыжником имеется ровная тропинка, ведущая на спуск с трамплина в обход лестницы. Чтобы начать спуск, пройдя этой тропинкой, ему требуется гораздо меньшая затрата энергии, чем для подъема на площадку по лестнице; стоящий перед ним энергетический барьер окажется менее высоким. Но при этом величина свободной энергии спуска будет такой же, как при спуске с площадки.
Для чего нужны ферменты и что такое ферментативный катализ
Ферментативный катализ отличается от катализа неферментативного тремя важными особенностями.
Первая — это большая специфичность ферментов (катализаторов). Если катализатор-нефермент, так сказать, облегчает осуществление множества различных хим. реакций, убыстряя их, то фермент катализирует химические превращения веществ, имеющих строго специфическое строение и не оказывает воздействие на остальные субстраты (вещества, химические превращения которых катализируются определенным ферментом).
Вторая – заключается в том, что ферменты действуют при мягких условиях внешней среды. Они не требуют высоких температур, резко кислой или очень щелочной реакции среды, повышенного во много раз давления — условий, при которых невозможна жизнь.
Третья – чрезвычайно высокая молекулярная активность ферментов; 1 молекула фермента катализирует за 1 минуту превращения множество молекул субстрата. Под действием биологических катализаторов — ферментов реакции идут в десятки тысяч, подчас в миллионы раз быстрей, чем под влиянием неорганических-катализаторов.
Ферментативный катализ по эффективности более высок по сравнению с неорганическими. Это объясняется тем, что он сильней уменьшает энергию активации. Также эффективней облегчается преодоление энергетического барьера реакции, увеличивает число активированных, способных к реакции молекул, и потому ее ускоряет.
Ферментативный катализ на первое его стадии заключается в том, что фермент соединяется с субстратом и образуется фермент-субстратный комплекс.
Формирование и последующее превращения фермент-субстратного комплекса разделяют на несколько стадий:
Освободившаяся молекула фермента способна вновь вступать в оборот — соединяться с новой порцией субстрата.
Непосредственное участие в каталитическом действии принимает не вся молекула фермента, а лишь часть ее, которая называется активным центром фермента. Важнейшая составная часть активного центра — его каталитически активный участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом. Наряду с этим принято выделять в составе активного центра так называемый контактный, или якорный участок (площадку), который обеспечивает связывание фермента с субстратом. Для многих ферментов уже выяснено, какие аминокислоты входят в состав их активных центров.
Как происходит ферментативный катализ на химическом уровне
Как протекает ферментативный катализ изучен еще не до конца, в частности не совсем ясно, каким образом активируется субстрат, какой вид приобретает его молекула в том активированном, переходном состоянии, при котором облегчен разрыв и замыкание связей в молекуле. Одни из объяснений дает так называемая теория деформации субстрата.
Возьмем соединение А—В. Связь между A и В разорвана с присоединением к А—В молекулы воды. При этом вода присоединяется таким образом, что за счет освободившейся валентности к А присоединяется одна часть молекулы воды — группа ОН (гидроксильная группа), а к молекуле В — второй атом водорода, входивший в молекулу воды. Такой тип химических реакций называется реакциями гидролиза — распад молекулы с присоединением к продуктам распада остатков молекулы воды. Ферменты, катализирующие такой тип реакции, называют гидролитическими ферментами. К такому типу реакций относятся реакции расщепления белков, углеводов и жиров в органах пищеварения. Например, молекула обычного сахара состоит из двух простых сахаров: глюкозы и фруктозы, соединенных между собой.
Если связь между ними с присоединением воды разорвется, молекула сахарозы расщепится на молекулу глюкозы и молекулу фруктозы. Таким образом, под соединением А—В мы можем подразумевать сахарозу, под А — глюкозу и под В — фруктозу. Реакция гидролиза сахарозы катализируется ферментом сахаразой, который является каталитически активным белком.
При соединении субстрата (сахарозы) с ферментом он располагается в соответствующих участках молекулы последнего таким образом, что связь между частями А и В (остатками глюкозы и фруктозы) в молекуле (сахарозы) растягивается наподобие того, как растягивали тело пытаемого человека на дыбе средневековые палачи (отсюда название «теория дыбы»); связь эта становится рыхлой. В силу происходящей при этом деформации, изменения конфигурации (как принято говорить, конформации) молекулы субстрата (сахарозы), в ней перераспределяются электроны, и это приводит к изменению расположения электрических зарядов. В итоге этого связь между А и В разрывается и при этом по освободившимся связям к обломку А присоединяется ОН, а к обломку В — водород. Источником гидроксила и водорода служит молекула воды. Сахароза распалась на глюкозу и фруктозу.
Ферментативный катализ хорошо объясняется теорией «дыбы». Для других типов подобных реакций механизм активирующего влияния фермента на субстрат менее ясен.
Как происходит ферментативный катализ в организме человека
По местам освободившихся связей к молекуле субстрата или ее остатку могут присоединяться другие атомы или группа атомов — синтезируются новые соединения. Такие реакции катализируются особым классом ферментов — синтетазами. Отщепившиеся от молекулы атомы и их группы за счет действия ферментов, именуемых трансферазами, могут быть перенесены на молекулы других соединений с образованием при этом новых молекул.
За счет действия ферментов, называемых оксидоредуктазами, продукты расщепления белков, углеводов, жиров подвергаются глубокому распаду путем их окисления. В результате такого процесса углерод пищевых веществ окисляется до углекислоты, водород — до воды, азот восстанавливается до аммиака. Те продукты обмена веществ (метаболиты), которые в организме подвергаются далее тем или иным превращениям, называются промежуточными продуктами, а те что дальнейшим превращениям не подвергаются, а удаляются из организма являются конечными.
Например: крахмал пищи под действием пищеварительных ферментов подвергается гидролизу, расщепляясь при этом на большое число молекул глюкозы. Глюкоза поступает в клетки тела. В них она подвергается многочисленным превращениям, в ходе которых она преобразуется в различные необходимые организму продукты: холестерин, гормоны и многие другие. Основная же масса продуктов распада глюкозы в итоге многоэтапных превращений, на разных стадиях катализируемых различными ферментами, вступает в конце концов в окислительно-восстановительные реакции и полностью окисляются до углекислоты и воды. В ходе этого окисления глюкозы освобождается необходимая для жизнедеятельности энергия.
Вообще процессы распада пищевых веществ идут с освобождением энергии. Такие реакции называются экзэргоническими. Процессы биологического синтеза протекают с потреблением энергии и называются эндэргоническими. Наиболее эффективный способ освобождения энергии пищевых веществ — глубокий их распад путем окисления. Энергия для этих процессов используется организмом как для производства различных видов работы (сокращение мышц и др.), так и для процессов биосинтеза.
Вывод
Таким образом, превращение того или иного вещества в организме является многоступенчатым процессом, требующим для каждого этапа действия соответствующих ферментов. По современным данным, в одной клетке нашего тела содержится в среднем 100 000 молекул ферментов, при помощи которых осуществляется 1—2 тысячи различных химических реакций. Следовательно, на одну реакцию приходится 50—100 молекул ферментов. Синтез или распад того или иного продукта обеспечивается своего рода ферментной системой. Продукт предшествующей ферментативной реакции служит субстратом для действия следующего фермента этого конвейера. Многоступенчатым, «поточным» является и синтез того или иного вещества в организме.
На это мы закончим. В этой статье по подробно разобрали что такое ферментативный катализ и как он происходит. Если вам статья понравилась и стала полезной, поделитесь ей со своими знакомыми и друзьями в соц сетях.
Что такое ферментативный катализ
Свойства ферментов
Ферменты обладают целым рядом специфических свойств и характеристик. Наиболее важные из них перечислены ниже.
Размер. Относительная молекулярная масса ферментов имеет значения от 
до 
. По своему размеру молекулы ферментов попадают в область коллоидных частиц (см. разд. 6.3), что не дает возможности отнести их ни к гомогенным, ни к гетерогенным катализаторам. Поэтому их выделяют в самостоятельный класс катализаторов.
Селективность. Ферменты могут характеризоваться различной специфичностью). Ферменты с низкой степенью специфичности катализируют сравнительно широкий круг биохимических реакций. В отличие от этого ферменты с высокой степенью специфичности способны катализировать лишь ограниченный круг реакций.
Например, ферменты из группы липаз характеризуются сравнительно низкой степенью специфичности. Они катализируют гидролиз большинства сложных эфиров. В отличие от этого фермент 
очень специфичен. Он катализирует гидролиз 
-глюкозидов, но не 
-глюкозидов (см. гл. 20). Другим примером очень специфичного фермента является уреаза. Этот фермент обнаруживается в соевых бобах. Он катализирует гидролиз мочевины (карбамида)
Однако этот фермент не катализирует гидролиз замещенных мочевин.
Вообще говоря, ферменты обладают высокой селективностью, и каждый из них способен катализировать только одну специфическую реакцию или реакцию одного типа.
Эффективность. Некоторые ферменты обладают высокой эффективностью даже в очень небольших количествах. Такая высокая эффективность объясняется тем, что молекулы ферментов в процессе своей каталитической активности непрерывно регенерируют. Типичная молекула фермента может регенерировать миллионы раз за минуту.
Примером может служить фермент реннин, вырабатываемый слизистой оболочкой сычуга (отдела желудка жвачных). Реннин используется в сыроделии. Он способен вызывать коагуляцию (свертывание) белков молока в количествах, в миллионы раз превышающих его собственную массу.
Другой пример высокой эффективности ферментов дает каталаза. Одна молекула этого фермента при 0°С разлагает за секунду около 50000 молекул пероксида водорода:
Действие каталазы на пероксид водорода заключается в снижении энергии активации этой реакции приблизительно от 75 кДж/моль до 21 кДж/моль. Если же для катализирования этой реакции используется коллоидная платина, удается снизить энергию активации только до 50 кДж/моль.
Зависимость от температуры. Ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре человеческого тела, т. е. приблизительно при 37°С. При повышении температуры выше 50-60°С они разрушаются и поэтому становятся неактивными. На рис. 9.22 изображен график зависимости скорости реакции от температуры для типичной реакции, катализируемой ферментами.
Рис. 9.22. Зависимость скорости реакции от температуры для обычной ферментативной реакции.
Отравление ферментов. Ферменты очень чувствительны к присутствию каталитических ядов. Например, в процессе сбраживания (ферментации) сахаров в спирт происходит отравление этанолом ферментов, содержащихся в дрожжах, и если концентрация этанола превышает 15,5%, ферментация прекращается. Поэтому с помощью одного лишь процесса ферментации обычно не удается получать вино или пиво с концентрацией этанола выше 15,5%.
Механизм действия ферментов
В 1902 г. Генри выдвинул предположение, что действие ферментов заключается в образовании комплекса с молекулой субстрата, которое представляет собой обратимый процесс. Комплекс фермент-субстрат соответствует промежуточному соединению или переходному состоянию в теории промежуточных соединений. Затем этот комплекс распадается и регенерирует фермент. Этот процесс описывается уравнением
Согласно существующим воззрениям, молекула субстрата связывается с областью на поверхности фермента, которая называется активным центром. Активность этого центра повышается в присутствии витаминов и некоторых минеральных веществ. За активность ферментов особенно ответственны различные микроэлементы, в частности 
-переходиые металлы, как, например, медь, марганец, железо и никель.
Активность некоторых ферментов очень зависит от наличия коферментов. Коферментами являются относительно небольшие органические молекулы, которые связываются с активными центрами фермента. Роль таких коферментов часто выполняют витамины группы В. На рис. 9.23 схематически изображен принцип действия кофермента.
Рис. 9.23. Схематическое изображение связывания молекулы субстрата с ферментом и коферментом. После завершения реакции продукты отделяются от фермента, освобождая его для связывания со следующей молекулой субстрата.
Роль ферментов в различных процессах
Ферменты играют важную роль в протекании химических реакций, которые осуществляются в биологических системах. Например, в человеческом организме ежесекундно осуществляются тысячи ферментативных химических реакций. Кроме того, ферменты играют важную роль и в проведении многих технологических процессов. Они используются, например, в процессах приготовления пищи, в производстве пищевых продуктов и напитков, фармацевтических препаратов, моющих средств, текстильных изделий, кожи и бумаги.
Ферменты в пищеварительной системе человека. В пищеварительной системе происходит превращение таких питательных веществ, как белки, углеводы и жиры, в продукты, способные легко усваиваться клетками живого организма. Эти превращения тоже происходят с участием ферментов.
Например, фермент амилаза, который содержится в выделениях слюнных желез и тонкого кишечника, помогает превращению крахмала в мальтозу. Затем мальтоза превращается в глюкозу в тонком кишечнике с помощью другого фермента-мальтазы. В желудке и тонком кишечнике такие ферменты, как пепсин и трипсин, превращают белки в пептиды. Затем эти пептиды превращаются в тонком кишечнике в аминокислоты под действием ферментов, которые называются пептидазами. В тонком кишечнике содержится еще один фермент-липаза. Он гидролизует жиры (липиды), образующие жирные кислоты.
Болезни, связанные с недостатком или избытком ферментов в организме
Некоторые заболевания вызываются недостаточным или избыточным содержанием ферментов. Например, наследственное заболевание фенилкетонурия обусловлено недостаточным содержанием в организме фермента фепиламиногидроксилазы. Это заболевание приводит к накоплению в организме вредных соединений, которые вызывают разрушение клеток мозга и замедление умственного развития. Чтобы предотвратить разрушение клеток мозга, больным фенилкетонурией необходимо придерживаться диеты с низким содержанием аминокислоты фенилаланина. Заболевание альбинизм, связанное с недостатком в организме фермента тирозиназы, проявляется в отсутствии пигмента в кожных покровах. В обоих рассмотренных случаях недостаток фермента обусловлен генетической мутацией.
Сердечные приступы могут приводит к значительному повышению уровня концентрации ферментов в крови. Это обусловлено просачиванием ферментов из клеток разрушенной сердечной ткани.
Ферменты используются для лечения некоторых заболеваний, например, таких, как сердечная недостаточность. Нередко сердечные приступы вызываются тромбами
крови, образующимися в коронарной артерии. Современный способ лечения такого заболевания основан на растворении тромбов с помощью фермента стрептокиназы, вводимого непосредственно в сердце.
Проферменты. Эти вещества известны также под названием зимогены. Они представляют собой образующиеся в организме растений и животных некаталитические вещества, которые превращаются в ферменты по мере необходимости. Например, в крови человека содержится протромбин, который при необходимости превращается в тромбин-фермент свертывания крови. Он катализирует превращение растворимого белка фиброногена, содержащегося в крови, в нерастворимый белок фибрин.
Ферментация (брожение)
Так называется химический процесс, в котором под воздействием определенных микроорганизмов, таких, как дрожжи и некоторые бактерии, из сахара получают этиловый спирт и другие продукты. Ферментация глюкозы с образованием этанола может быть описана уравнением
Этот процесс имеет сложный механизм. Одним из его главных интермедиатов является 2-оксопропановая (пировиноградная) кислота:
Промышленное получение этанола может осуществляться путем ферментации тростникового сахара с последующей перегонкой. Тростниковый сахар содержит приблизительно 50% сахарозы 
Перед ферментацией сахарный сироп, который называется патокой, разбавляют водой. В процессе ферментации сахароза превращается в глюкозу и фруктозу. Этот процесс катализируется ферментом инвертазой.
Пиво получают ферментацией смеси солода и хмеля. Хмель добавляют для придания пиву специфического вкуса. Солод получают из хлебных злаков, обычно ячменя. Крахмал, содержащийся в солоде, превращается в мальтозу под действием фермента диастазы. Затем другой фермент, содержащийся в дрожжах, мальтаза, катализирует превращение мальтозы в глюкозу. Осветление пива осуществляется с помощью фермента папаина, который гидролизует белки, обусловливающие наличие мути в пиве. Папаин может использоваться также в процессе варки мяса для его умягчения.
В процессе получения вин превращение сахаров, содержащихся в виноградном соке, в этанол осуществляется благодаря наличию в кожице виноградин природных дрожжей. Иногда в виноградный сок добавляют также культурные дрожжи. Если ферментацию проводить до полного завершения, получается сухое вино. Если ферментация приостанавливается преждевременно, получается более сладкое вино.
Из-за того, что растворы, содержащие более 15,5% этанола, подавляют действие ферментов в дрожжах, получение крепленых алкагольных напитков требует проведения перегонки. Другой способ получения крепленых вин заключается в добавлении спирта, например в виде водки или бренди.
Ферментирующие дрожжи, как, например, винодельческие дрожжи Saccharomyces ellipsoideus, обладают способностью ферментировать сахара лишь до тех пор, пока не образуется раствор, содержащий 15,5% этанола по объему. Дикие дрожжи позволяют проводить ферментацию лишь до получения растворов с содержанием этанола до 5,5% но объему. Пленочные дрожжи, как, например, те, которые используются для получения шерри, позволяют проводить ферментацию вплоть до получения раствора, содержащего 20% этанола но объему.
Итак, повторим еще раз!
1. Механизм реакции — это последовательность стадий, предлагаемая обычно на основании экспериментально установленных данных о скорости реакции и на экспериментально обнаруженных интермедиатах реакции (промежуточных продуктах).
2. Лимитирующей стадией (скоростьопределяющей стадией) механизма реакции является самая медленная стадия этого механизма.
3. Молекулярностъ какой-либо стадии механизма реакции определяется числом частиц, которые япляются реагентами на этой стадии.
4. Теория столкновений позволяет объяснить влияние концентрации и температуры на скорости реакций.
5. Теория переходного состояния рассматривает изменения в геометрическом расположении атомов реагирующих молекул как единой системы.
6. Переходным состоянием или активированным комплексом называется критическая конфигурация, которой соответствует максимум потенциальной энергии вдоль координаты реакции. Реагирующие молекулы, которые достигают этой критической конфигурации, образуют молекулы продуктов.
7. Цепные реакции включают три стадии: а) инициирование, б) развитие цепи, в) обрыв цепи.
9. Теория образования промежуточных соединений, используемая для объяснения катализа, основана на предположении, что действие катализаторов заключается в образовании промежуточного соединения с субстратом.
10. Вещество, которое уменьшает скорость химической реакции, называется ингибитором.
11. Гомогенный катализатор действует в той же фазе, что и реакционная система.
12. Гетерогенный катализатор находится не в той же фазе, что и реакционная система. Он действует на поверхности фазового раздела.
13. Физическая адсорбция происходит, когда молекулы связываются с активными центрами поверхности твердого вещества вандерваальсовыми силами.
14. Химическая адсорбция, или хемосорбция, происходит, когда молекулы связываются с активными центрами на поверхности твердого вещества химическими связями.
16. Коферменты помогают ферментам выполнять их функцию. Они связываются с активными центрами ферментов.